Ферменты. Использование ферментов человеком презентация

Содержание

План лекции Ферменты – биологические катализаторы. Отличительные признаки ферментативного и химического катализа. Специфичность Природа катализа, теории ферментативного катализа Классификация и номенклатура ферментов Строение ферментов (активный и аллостерический центры) Коферменты и кофакторы.

Слайд 1Ферменты
Лекция

Слайд 2План лекции
Ферменты – биологические катализаторы. Отличительные признаки ферментативного и химического катализа.

Специфичность
Природа катализа, теории ферментативного катализа
Классификация и номенклатура ферментов
Строение ферментов (активный и аллостерический центры)
Коферменты и кофакторы. Роль витаминов
Кинетика ферментативных реакций
Ингибирование ферментативных реакций
Регуляция активности ферментов
Принципы энзимодиагностики
Применение ферментов в медицине


Слайд 3Использование ферментов человеком
Сыроварение
Дубление кожи
Хлебопечение
Молочнокислые продукты
В Древнем Египте при строительстве пирамиды Хеопса

рабочих кормили дрожжевым хлебом и пивом.

Слайд 4Значение брожения для приготовления и сохранения пищи
Обогащение пищи разнообразием вкусов,

ароматов и текстуры
Сохранение пищи с помощью молочной кислоты, алкоголя, уксусной кислоты и щелочного брожения
Биологическое обогащение пищи аминокислотами, жирными кислотами и витаминами
Детоксификация пищи в процессе брожения
Уменьшение времени и затрат на приготовление пищи

Слайд 5ХVII век
Жан Баптист ван Гельмонт (Jan Baptista van Helmont, 12 января

1580-30 декабря 1644)) голландский химик, физиолог, врач и теософ-мистик близко подошёл к современному пониманию роли ферментов при пищеварении.

Слайд 6XIX век. «Организованными ферментами» (от латинского fermentum — закваска)» Луи Пастер называл живые

микроорганизмы. «Неорганизованными ферментами» (от греческого ἐν- в- и ζύμη – дрожжи, закваска) называли секретируемый клетками сок

Луи Пастер (12 декабря 1822 – 28 сентября 1895)

Юстус Либих (1803—1873)

Слайд 7Эдуард Бухнер (20 мая 1860- 13 августа 1917
Через два года после смерти

Л. Пастера в 1897 г. Э.Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 за эту работу он был удостоен Нобелевской премии.

Слайд 8ХХ век
Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреазу) выделил в 1926 году Джеймс

Бетчеллер Самнер (James Batcheller Sumner) (19 ноября 1887 – 12 августа 1955) - американский биохимик.
В 1930 г. Джон Нортроп получил кристаллический пепсин
В 1931 г. Нортроп и Кунитц получили кристаллический трипсин
В течение последующих 10 лет было выделено еще несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана
В 1969 г. В лаборатории Б. Меррифилда был синтезирован первый фермент – рибонуклеаза, состоящая из 124 аминокислот. Искусственно синтезированный фермент не отличался от природной нуклеазы по химическим, каталитическим и иммунологическим тестам

Слайд 9Рибозимы
Каталитическую активность РНК в 1980-х годах впервые обнаружил Томас Роберт Чек

(Thomas Robert Cech; 8 декабря 1947 г) - американский молекулярный биолог.
Удостоен Нобелевской премии (совместно с Сидни Олтменом) («for discovery of catalytic properties of RNA») в 1989 г.

Слайд 10Определение
Катализаторы – это вещества, которые влияют на скорость химической реакции, но

сами при этом не расходуются.
Ферменты, или энзимы, - это биологические катализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах.
По своему химическому строению почти все ферменты являются белками.
Каталитически активные рибонуклеиновые кислоты называются рибозимами


Слайд 11 Общие свойства ферментов и небиологических катализаторов:
1) не входят в состав

конечных продуктов реакции и не тратятся в процессе катализа, выходят из реакции в неизменном виде.
2) ускоряют реакции, не противоречащие законам термодинамики.
3) не смещают положение равновесия, а лишь ускоряют его достижение.

Слайд 12Отличительные признаки ферментативного катализа:
Скорость ферментативного катализа выше, чем небиологического.
Ферменты обладают

узкой избирательностью – специфичностью, действия на субстраты.
3) Ферментативные процессы не дают побочных реакций, для них характерен 100% выход продукта.
4) Ферменты катализируют реакции в мягких условиях: при обычном давлении, небольшой температуре и значениях рН, близких к нейтральным.
5) Активность ферментов регулируется – они могут изменять свою скорость под воздействием ряда факторов, обеспечивая скоординированность всех метаболических процессов во времени.

Слайд 13Специфичность действия
Под субстратной специфичностью понимают способность фермента взаимодействовать с одним или

несколькими определенными субстратами
Различают:
абсолютную специфичность (глюкокиназа)
относительную (или групповую) специфичность (пепсин)
cтереохимическую специфичность: например, глюкозооксидаза окисляет только β-D-глюкозу

Слайд 14Процесс катализа можно представить следующим уравнением:
E + S ⇆ [ES] →

[EР] → E + P

Стадии ферментативной реакции:
Сближение фермента и субстрата: E + S
Стабилизация переходного состояния: [ES]
Каталитическая реакция – превращение субстрата в продукт реакции –
[EР] → E + P



Слайд 15Энергетический механизм ферментативной и неферментативной реакции
Катализ приводит к ускорению достижения равновесия

за счет снижения энергии активации (Еа), часто ступенчато.

Слайд 16Природа катализа
В реакцию вступают молекулы, преодолевшие энергетический барьер и обладающие энергией

активации Еа
В переходном состоянии [ES] происходит перераспределение химических связей и образование продуктов реакции.
Природа ферментативного катализа состоит в том, что ферменты с термодинамической точки зрения ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации.
Энергия активации – это та минимальная энергия, которая необходима для того, чтобы произошла химическая реакция, т.е. энергетический барьер преодолевают молекулы, обладающие энергией активации

Слайд 17Теории ферментативного катализа
Образование фермент-субстратного комплекса согласно теории Э. Фишера «ключ-замок».



Изменения структуры

активного центра фермента, вызванныесубстратом, согласно модели «индуцированного соответствия» Д. Кошланда. Доказано рентгеноструктурным анализом, ЭПР и ЯМР

Слайд 18Индуцированное соответствие при функционировании гексокиназы (подтвеождение гипотезы Д. Кошланда)

Слайд 19Номенклатура и классификация ферментов была принята в 1961 г. после 6-летней

работы Комиссии по ферментам

Оксидоредуктазы
Трансферазы
Гидролазы
Лиазы
Изомеразы
Лигазы

Слайд 20Название ферментов
В соответствии с классификацией ферментов каждый фермент получил систематической название:


название субстратов (через двоеточие), название типа химического превращения и окончания -аза). Например, лактатдегидрогеназа будет иметь систематическое название «L-лактат:NAD+ оксидоредуктаза»

На практике используют рабочие названия ферментов, которые состоят из названия субстрата, типа реакции и окончания «-аза». Например: ЛАКТАТ + ДЕГИДРОГЕНизация + АЗА = ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА.

Некоторые ферменты сохранили исторически сложившиеся тривиальные названия, например УРЕАЗА, ПЕПСИН

Слайд 21Оксидоредуктазы
катализируют реакции окисления-восстановления:
Лактатдегидрогеназа (LDH, EC 1.1.1.27) катализирует превращение молочной

кислоты (лактат) в пировиноградную (пируват) и наоборот:

СН3СН(ОН)СООН + NAD+ ↔ CH3COCООH + NADH + H+

Слайд 22Трансферазы
Катализируют реакции переноса групп с одной молекулы на другую

Холинацетилтрансфераза, ЕС 2.3.1.6,

(систематическое название
ацетил-КоА: холин О-ацетилтрансфераза)

СH3CO-S-KoA + HO-СН2-СН2-N+(CН3)3 → КоА-SH + СН3СОO-СН2-СН2-N+(CН3)3

Слайд 23Гидролазы (фосфатазы, эстеразы, фосфолипазы)
Катализируют реакции разрыва связей с присоединением воды


Дипептидаза расщепляет дипептид на две аминокислоты при участии воды:

H2N-CH(R)-CO-NH-CH(R')-COOH + H2O→H2N-CH(R)-COOH + NH2-CH(R')-COOH

Слайд 24ЛИАЗЫ (альдолазы, гидратазы-дегидратазы, синтазы, декарбоксилазы)
Катализируют реакции разрыва

связей в субстрате без присоединения воды или окисления):
Пируватдекарбоксилаза (ЕС 4.1.1.1, 2-кетокислоты карбокси-лиаза):
CH3COCООH → CH3COH + СО2

Слайд 25ИЗОМЕРАЗЫ (рацемазы, эпимеразы, мутазы)
Катализируют реакции, связанные с изменением

строения внутри одной молекулы
Глюкозо-6-фосфат-изомераза (ЕС 5.3.1.9, D-глюкозо-6-фосфат кето-изомераза) :

Слайд 26Лигазы
Катализируют реакции присоединения с образованием ковалентной связи. Аспартат-синтетаза (ЕС 6.3.1.1, L-аспартат:

аммиак-лигаза синтезирует аспарагин из аспарагиновой кислоты и аммиака:

Слайд 27Номенклатура ферментов
По классификации ферментов (КФ- русскоязычная, ЕС-англоязычная) каждый фермент (энзим) имеет

свой определенный код, состоящий из четырех цифр, разделенных точками. Первая цифра обозначает класс фермента, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая означает номер фермента.

Слайд 28Подклассы ферментов
Внутри каждого класса происходит разделение на подклассы:
EC 1.1 Действующие на

CH-OH группы донора
EC 1.2 Действующие на альдегидные или оксо- группы донора
EC 1.3 Действующие на CH-СH группы донора
EC 1.4 Действующие на CH-NH2 группы донора
EC 1.5 Действующие на CH-NH группы донора

Фермент Лактатдегидрогеназа (LDH, EC 1.1.1.27) – это оксидоредуктаза окисляет гидроксильную группу в молекуле лактата, поэтому относится к 1 подклассу:

СН3СН(ОН)СООН + NAD+ → CH3COCООH + NADH + H+

Слайд 29Подподклассы ферментов
Внутри каждого подкласса происходит разделение на подподклассы:
EC 1.1.1

Акцептор NAD или NADP
EC 1.1.2 Акцептор- цитохром
EC 1.1.3 Акцептор- кислород
EC 1.1.4 Акцептор- сульфид
EC 1.1.5 Акцептор- хинон или подобная группировка
Коферментом Лактатдегидрогеназы (LDH, EC 1.1.1.27) является НАД, поэтому этот фермент относится к 1 подподклассу:

СН3СН(ОН)СООН + NAD+ → CH3COCООH + NADH + H+

Слайд 30Четвертая цифра – номер фермента
Последнее число – номер конкретного фермента:
EC

1.1.1.1 alcohol dehydrogenase
EC 1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+)
EC 1.1.1.3 homoserine dehydrogenase
EC 1.1.1.4 (R,R)-butanediol dehydrogenase
... и т. д.
У Лактатдегидрогеназы (LDH, EC 1.1.1.27) 27 порядковый номер в ряду ферментов 1 подподкласса


СН3СН(ОН)СООН + NAD+ → CH3COCООH + NADH + H+

Слайд 31Строение ферментов
По своему химическому строению почти все ферменты являются белками
Активный

центр располагается в углублении (в нише) третичной конформации поверхности фермента






Рис. Субстрат-связывающий карман в сериновых протеазах.

Слайд 32Активный центр
Активный центр фермента – это уникальная комбинация аминокислот, благодаря которой

осуществляется его каталитическое действие.
В активном центре выделяют 2 домена: «контактный», в котором происходит связывание и ориентация субстрата, и «каталитический», в котором происходит химическое превращение субстрата
Эти 2 домена могут перекрываться
У простых белков-ферментов активный центр образован радикалами аминокислот
У сложных белков-ферментов в активном центре находятся коферменты или кофакторы

Слайд 33Контактная («якорная) площадка обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его

комплекса с ферментом.
В Каталитическом домене происходит химическое превращение субстрата
Молекула субстрата также содержит функционально различные участки, подвергающиеся атаке со стороны фермента.

Слайд 34В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные, электростатические (ионные) и гидрофобные взаимодействия,

а также координационные связи

Информация о природе связей между субстратом и связывающим участком активного центра фермента может быть получена методами ЭПР и ЯМР, а также методами УФ- и ИК-спектроскопии

Слайд 35
Активный центр в сериновых протеазах. В каталитическом домене активного центра выделены

Ser195 (оранжевый), His57 (синий) и Asp102 (малиновый), в субстрат-связывающем домене зеленым изображены NH-группы, образующие оксианионовую дыру, голубым  —  неспецифическая субстрат-связывающая площадка, и желтым - группы, выстилающие специфический субстрат- связывающий карман.

Гидрофобные и ионные взаимодействия

водородные взаимодействия

Слайд 36Аллостерический центр («Аллос» – другой, «Steros» - пространственный), расположенный вдали от

активного центра, специальный регуляторный центр фермента, с которым связываются низкомолекулярные вещества – эффекторы, молекулы которых отличаются по структуре от субстратов.

Положительный эффектор ускоряет реакцию
Отрицательный эффектор замедляет реакцию

Ферменты, имеющие аллостерический центр, получили название аллостерических ферментов.

Слайд 37Конформационные перестройки аллостерических ферментов
Аллостерические взаимодействия играют важнейшую роль в контролировании и

интегрировании биохимических реакций.
Менее активная конформация называется Т-cостояние (от английского tense – напряженное), а более активная – R-состояние (от английского relaxed – расслабленное).

Слайд 38Строение сложных белков-ферментов
Белковая часть фермента, называется апоферментом
Небелковая часть сложного фермента, называется

КОФЕРМЕНТОМ или кофактором
Если КОФЕРМЕНТ прочно связан с апоферментом, его называют ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОй
Природный комплекс апофермента с кофактором составляет ХОЛОФЕРМЕНТ, т. е. функционально действенный энзим. Соединение в ХОЛОФЕРМЕНТ осуществляется любыми типами связей, кроме ковалентных.
Апофермент синтезируется в организме
Большинство коферментов – это производные витаминов или содержат витамин в качестве компонента

Слайд 39Структура цитохрома Р450
Активный центр простетическая группа
Апофермент

Слайд 40Кофермент – термостабильное низкомолекулярное соединение, небелковая часть сложных белков-ферментов, без которых

фермент не активен
Кофакторы - ионы некоторых металлов (Mg, Zn, Fe, Сu, Со, Mo и др.), прочно связанные с активным центром
Роль кофакторов – улучшение образования [ES]-комплекса, ориентация субстрата, стабилизация как субстрата, так и активного центра фермента

Слайд 41Функции коферментов
Участие в акте катализа
Осуществление связи между ферментом и субстратом
Стабилизация апофермента
Апофермент

усиливает каталитическую активность небелковой части (КФ и ПГ). Например, NAD+ является КФ многих дегидрогеназ, отличие - в апоферментной части.

Слайд 42Химическая природа коферментов
К коферментам относят следующие соединения:
Производные витаминов (пиридоксальфосфат)
Гемы, являющиеся простетической

группой цитохромов, каталазы, пероксидазы
Производные Нуклеотидов – доноры и акцепторы протона (Н+) – НАД, НАДН
Убихинон, или коQ
ФАФС – фосфоаденозилфосфосульфат донор сульфата
SAM – S-аденозилметионин донор метильной группы
Глутатион

Слайд 43Витамины – предшественники коферментов

Слайд 44Изоферменты
Изоферменты(изоэнзимы, изозимы) разные структурные формы ферментов, обладающие каталитической активностью одного типа;

встречаются у организмов одного вида (или в одной ткани). И. катализируют одну и ту же реакцию, но различаются аминокислотным составом, некоторыми физическими, иммунологическими и каталитическими
Лактатдегидрогеназа имеет 5 изоформ; каждая форма (тетрамер) построена из 4 белковых субъединиц двух типов.

Слайд 45Основы кинетики ферментативных реакций
Кинетика ферментативных реакций – раздел энзимологии, который изучает

зависимость скорости реакции от химической природы реагирующих веществ и от факторов окружающей среды
Скорость ферментативной реакции определяется изменением количества молекул субстрата или продукта за единицу времени
Кинетика ферментативных реакций определяется образованием фермент-субстратного комплекса:
E + S ⇆ [ES] → [ES] → E + P

Слайд 46Единицы каталитической активности фермента
Каталитическая активность ферментов выражается в каталах и международных

единицах (МЕ):
1 кат – это количество фермента, которое превращает в продукт 1 моль субстрата за 1 сек
МЕ фермента – это количество фермента, которое превращает в продукт 1 мкмоль субстрата за 1 мин
1 кат = 6 ∙ 107 МЕ или 1МЕ = 16,67 нкат

Удельная активность фермента – это количество единиц активности фермента в образце ткани, деленное на массу белка в этой ткани

Слайд 47Полный математический анализ ферментативной реакции приводит к сложным уравнениям, не пригодным

для практического применения.
Наиболее удобной оказалась модель ферментативной реакции первого порядка (один субстрат), разработанная в 1913 году немецким химиком Леонором Михаэлисом (1875-1949) и канадским патологом Мо Ментеном (1879-1960)
E + S ⇆ [ES] → [ES] → E + P

Слайд 48Ферментативный процесс можно выразить следующим уравнением:

где k1 – константа скорости образования

[ES]
k-1 – константа скорости обратной реакции
k2 – константа скорости образования продукта реакции
Соотношение констант скоростей называют константой Михаэлиса Кm:
km = (k-1 + k2)/k1 Скорость реакции пропорциональна концентрации [ES]
А скорость образования [ES] зависит от концентрации [S] и концентрации [Е]
Наибольшая скорость реакции наблюдается, когда все молекулы фермента находятся в комплексе с субстратом



Слайд 49Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата выражается следующим уравнением (математическое

выведение этой формулы можно найти в пособиях по ферментативной кинетике)

V = Vmax•[S]/(Km+[S])
В этом уравнении Vmax и Km постоянные величиныны, т.е. константы и не зависят от концентрации субстрата – они являются кинетическими характеристиками эффективности фермента
Vmax – дает характеристику каталитической активности фермента, имеет размерность моль/л и определяет максимальную возможность образования продукта при данной концентрации фермента в условиях избытка субстрата

Km – характеризует сродство данного фермента к данному субстрату и является постоянной величиной.
Km равна концентрации фермента при половине максимальной скорости (Vmax)

Константа Михаэлиса измеряется в моль/л и бывает от 10-2 до 10-7, чем меньше Кm, тем активнее фермент.

Слайд 50График уравнения Михаэлиса-Ментен
График зависимости начальной скорости от концетрации субстрата для аллостерических

ферментов имеет сигмоидный характер

Слайд 51Определение Vmax и Km
При [S] < < km
V = Vmax•[S]/km

= k •[S], т.е. при очень низких [S]
скорость прямо пропорциональна концентрации субстрата
При [S] = km
V = Vmax•[S]/(•[S]+[S]) = Vmax/2, т.е. km равна
концентрации субстрата при половине
максимальной скорости
При [S] > > km V = Vmax•[S]/(Km+[S]) = Vmax•[S]/[S] = Vmax, т.е.
при очень высоких [S] скорость является
максимальной и не зависит от [S]

Слайд 52

Определение Vmax затруднительно по асимптоте.
Для устранения этого неудобства ЛАЙНУИВЕР и

БЭРК приравняли обратные зависимости левой и правой частей уравнения.


Это уравнение прямой линии: у = ах + b
Графическое выражение для скорости реакции в координатах Лайнуивера-Бэрка имеет вид прямой линии, отсекающей на оси Х значение -1/Km, а на оси Y- значение 1/V max:

Слайд 53 Термолабильность ферментов
Температурный коэффициент Q10 показывает во сколько раз ускоряется

скорость реакции при повышении температуры на 100С

При 1000С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляют, очевидно, только один фермент мышечной ткани - миокиназа, которая выдерживает нагревание до 1000С), так как происходит денатурация белка

При низких температурах (00С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля (снижается кинетическая энергия - ЕА).

На термолабильность ферментов определенное влияние оказывают концентрация субстрата, рН среды и другие факторы.

Слайд 54Кислотность среды особенно важна для аминокислот активного центра: наличие или отсутствие

зарядов, т.е. степень ионизации, влияет на образование фермент-субстратного комплекса, на способность фермента к связыванию субстрата.

Слайд 55Зависимость активности ферментов от рН среды
рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах

физиологических значений. Исключение составляет пепсин, рН-оптимум которого равен 2.0.

Влияние изменений рН среды на молекулы фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина и др.).

При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или в неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно формировании активного фермент-субстратного комплекса.
-СООН АСП или ГЛУ при рН<7 будет нейтральной, а при рН>7 имеет «-» заряд
-NH2 АРГ, ГИС, ЛИЗ при рН<7 будет имеет «+» заряд, а при рН>7 будет нейтральной

Кроме того, имеет значение и состояние ионизации субстратов и кофакторов.

Слайд 56Ингибирование
Ингибирование
Обратимое
Необратимое
Конкурентное
Неконкурентное

Слайд 57Необратимое ингибирование
Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка (кислоты,

щелочи, соли тяжелыхи металлов, нагревание), приводят к необратимой инактивации фермента.
Необратимое ингибирование неспецифично, оно не связано с механизмами действия ферментов
С необратимым ингибированием связано действие многих токсинов и ядов на организм.

Слайд 58Обратимое ингибирование
Специфические ингибиторы вызывают обратимое ингибирование и поддаются количественному изучению на

основе уравнения Михаэлиса-Ментен.
Обратимое ингибирование в свою очередь разделяют на конкурентное и неконкурентное в зависимости от того, удается или не удается преодолеть торможение ферментативной реакции путем увеличения концентрации субстрата.

Слайд 59Конкурентное ингибирование
При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой

за место в активном центре, стремясь вытеснить один другого из фермент-субстратного комплекса.
Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, при этом Vmax не изменяется, а Кm, увеличивается

Слайд 60Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного

ингибитора

Vmax не изменяется, а Кm, увеличивается

Слайд 61Неконкурентное ингибирование
Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, не имеющими структурного сходства с субстратами

и часто связывающимися не с активным центром, а в другом месте молекулы фермента
Степень торможения определяется продолжительностью действия ингибитора на фермент.
Неконкурентное ингибирование может быть обратимым и необратимым, поскольку отсутствует конкуренция между субстратом и ингибитором за активный центр.
Примером необратимого ингибирования является действие йодацетата, диэтил-n-нитрофенилфосфата и солей синильной кислоты. Это действие заключается в связывании и выключении функциональных групп или ионов металлов в молекуле фермента

Слайд 62Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного

ингибитора

Vmax уменьшается, а Кm не изменяется

Слайд 63Лекарственные препараты как ингибиторы
Прозерин и эндрофоний – ингибиторы холинэстеразы используют

при лечении мышечной дистрофии (нейромедиатор ацетилхолин вызывает деполяризацию мембраны)
Сульфаниламиды – аналоги пара-аминобензойной кислоты являются антиметаболитами
Аспирин ингибирует циклооксигеназу

Слайд 64Регуляция активности ферментов
Ковалентная модификация – частичный протеолиз: зимогены - пепсиноген
Нековалентная модификация:

фосфорилирование-дефосфорилирование – гликогенфосфорилаза (фосфорилированная форма активная, дефосфорилированная – неактивная
Ингибирование – регуляция по принципу обратной связи: конечный продукт ингибирует ключевой фермент: холестерин – ГМГКоА-редуктазу
Репрессия или индукция генов (изменение биосинтеза ферментов): тироксин взаимодействует с гормончувствительным участком ДНК
Компартментализация: ЖК синтезируются в цитоплазме, окисляются в митохондриях (ЦПЭ)
Аллостерическая регуляция

Слайд 65Принципы энзимодиагностики
Концентрация внутриклеточных (тканевых) ферментов в крови увеличивается при поврежден клеток:

АСТ, АЛТ – гепатит; КФК, АСТ, ЛДГ – инфаркт миокарда
Количество высвобождаемых ферментов достаточно для его обнаружения: АСТ в норме 2-25 МЕ, при гепатитах – 150-1000 МЕ
Активность высвобождаемых ферментов стабильна
Органоспецифичность: ЩФ Регана при раке легких

Слайд 66Применение ферментных препаратов в медицине
При заболеваниях ЖКТ: мезим-форте, фестал, энзистал, панкреатин
При

иммунодефицитах: вобэнзим
Протеолитические ферменты: трипсин, химотрипсин
При тромбозах: урокиназа, стрептолиаза
Для рассасывания рубцов ( при ожогах): лидаза (гиалуронидаза)

Слайд 67Будущее энзимологии
Будущее энзимологии связано с развитием медицинской и инженерной энзимологии.
Направления

медицинской энзимологии:
Энзимопатология
Энзимодиагностика
Энзимотерапия
Направления инженерной энзимологии:
Создание синзимов – синтетических энзимов, обладающих всеми свойствами ферментов, но лишенных побочных антигенных свойств
создание «гибридных» катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов.
создание биотехнологических реакторов, содержащих иммобилизованные ферменты или полиферментные комплексы, обеспечивающие производство ценных материалов для народного хозяйства и медицины


Похожие презентации

Деятельность мозга и питание 312
Short history of post-transcriptional gene silencing 255
Регуляция метаболизма. Гормоны 805
Пищеварительная система 356
Химия биогенных элементов. Лекция 14 853
Анатомия внутреннего уха 880

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.

Для правообладателей

Яндекс.Метрика