R – радикал α-амінокислоти
- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Білки. Структура білка презентация
Содержание
- 1. Білки. Структура білка
- 2. Структура білка Первинна Послідовність залишків амінокислот Вторинна
- 3. 1. Денатурація білків. - руйнування тривимірної конформації
- 4. Хімічні властивості білків
- 5. ферментативний гідроліз 2. Гідроліз кислотно-основний гідроліз Хімічні властивості білків
- 6. а) біуретова реакція на пептидні зв’язки
- 7. Хімічні властивості білків б) Ксантопротеїнова реакція
- 8. Хімічні властивості білків в) Реакція Міллона –
- 9. Хімічні властивості білків г) Нінгідринова реакція 3.
- 11. Функції білків енергетична структурна ферменти імуноглобуліни захисна
Структура білка Первинна Послідовність залишків амінокислот Вторинна Закручений у спіраль поліпептидний ланцюг Третинна Поліпептидна спіраль, закручена певним чином у грудку, або глобулу. Четвертинна Поєднання кількох поліпептидних ланцюгів Типи звязків відповідальні
Слайд 1Білки
Пептидний зв’язок
Білки - високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки α-амінокислот, з’єднаних
між собою пептидним зв’язком
Слайд 2Структура білка
Первинна
Послідовність залишків амінокислот
Вторинна
Закручений у спіраль поліпептидний ланцюг
Третинна
Поліпептидна спіраль, закручена певним
чином у грудку, або глобулу.
Четвертинна
Поєднання кількох поліпептидних ланцюгів
Типи звязків відповідальні з формування структури:
пептиднй
водневий
водневий, ковалентний дисульфіднй
(-S-S-)
Слайд 31. Денатурація білків.
- руйнування тривимірної конформації білка, пов’язане зі зміною вторинної,
третинної та четвертинної структур;
амінокислотна послідовність білка (первинна структура) залишається незмінною
Хімічні властивості білків
Чинники, які зумовлюють денатурацію білків
Хімічні
Фізичні
Зміна кислотності середовища
Сполуки важких металів
Органічні розчинники
Органічні і неорганічні сполуки у високих концентраціях
Високі температури
Ультрафіолетове опромінення
Радіоактивне опромінення
Механічний вплив (наприклад, вібрація)
Слайд 6а) біуретова реакція на пептидні зв’язки
дія розведеного розчину купрум(ІІ) сульфату
на лужний розчин білка
3. Якісні кольорові реакції білків.
Хімічні властивості білків
поява фіолетово-синього забарвлення рзчину, що обумовлено комплексоутворенням між йонами Купруму та поліпептидами;
Слайд 7
Хімічні властивості білків
б) Ксантопротеїнова реакція на ароматичні цикли.
3. Якісні кольорові
реакції білків.
дія концентрованого розчину нітратної кислоти
поява жовтого забарвлення рзчину, що обумовлено нітруванням ароматичних циклів
Слайд 8Хімічні властивості білків
в) Реакція Міллона – реакія на тирозин
3. Якісні кольорові
реакції білків.
дія на білок реактиву Міллона — розчину Нg(NO)2 та Нg2(NO3)2 у розведеній НNO3, що містить домішку НNO2
поява червоно – коричневого забарвлення, яке обумовлене утворенням пептидних солей меркурію
Слайд 9Хімічні властивості білків
г) Нінгідринова реакція
3. Якісні кольорові реакції білків.
амінокислота
нінгідрин
Синій Рузмана
Фіолетове забарвлення
Слайд 11Функції білків
енергетична
структурна
ферменти
імуноглобуліни
захисна
каталітична
міозин
рухова
коллаген
гормони
казеїн
гемоглобулін
регуляторна
транспортна
