Ферменты. Особенности ферментов презентация

действия ферментов
4. Регуляция активности ферментов: активаторы и ингибиторы.
5. Влияние температуры и рН среды на активность ферментов
6. Механизм действия ферментов
7. Классификация ферментов

химических реакций в живом организме. Состоит из реакций анаболизма (синтез) и катаболизма (распад). Все реакции протекают одновременно, поэтому происходит регуляция их скорости, начала и конца. Регуляторами всех реакций являются ФЕРМЕНТЫ. Это белки катализаторы (ускорители реакций). В организме человека все хим.реакции протекают с участием ферментов.

БЕЛКИ:
1. высокая эффективность действия (ускоряют реакции в 106-1012 раз выше)
2. высокая специфичность действия (избирательность к субстрату и реакции)
3. способность к регуляции активности (можно изменять активность фермента — повышать или понижать)
4. мягкие условия функционирования

компонент + дополнительный компонент)

ФМН, ФАД)
Коферменты — легко диссоциируют (органические соединения: НАД, НАДФ, ПФ, КоА и др.)

ФАД (флавинадениндинуклеотид)
В3 (пантотеновая кислота) — КоА (коэнзимА)
В5 (никотинамид) — НАД (никотинамидадениндинуклеотид)
В6 (пиридоксамин) — ПФ (пиридоксальфосфат)

субстрату (практически являются вторым субстратом для фермента)
3) в отсутствии кофермента фермент не активен
4) присоединяются в каталитическом участке активного центра фермента

а/к остатков. Функция — узнавание, связывание субстрата и участие в акте катализа.

соответствие, связываются слабыми связями (гидроф., ионная, водор.), т. е. устанавливается электронное или химическое соответствие = комплементарность

ферментов

реакцию
Имеется несколько видов специфичности. Наиболее узкая специфичность — абсолютная, широкая специфичность - групповая

для пепсина), органич.в-ва (цистеин для папаина), ионы Ме
2. Ингибирование (понижение активности)
а) обратимое: конкурентное и неконкурентное
б) необратимое

слабых связей (многоточечное).
II. Ориентирование S в активном центре (переходное состояние).
S ориентируется с помощью контактных участков таким образом, чтобы обеспечить доступ каталитическим группам к реакционному центру

сталкиваться и для продуктивности, они должны обладать энергией, достаточной для преодоления энергетического барьера.
Роль фермента: фермент снижает свободную энергию переходного состояния путем увеличения доли активных соударений (многоточечность связывания).

субстрат, поэтому комплементарность снижается или исчезает — происходит диссоциация. Фермент возвращается в исходное состояние.

Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы (синтетазы)