Көлденең - жолақты бұлшықеттердің ультрақұрылымы презентация

Содержание

11 желтоқсан, 2015 жыл Оқыту мақсаты: Көлденең -жолақты бұлшықеттердің ультрақұрылымын зерттеу; Жылдам және баяу жиырылытын бұлшықет талшықтарының ортақ қасиеттері, орналасуы және олардың құрылымдық байланысын орнату.

Слайд 111 желтоқсан, 2015 жыл
11.2С. Өсу, даму және қозғалыс
Көлденең жолақты бұлшықеттердің ультрақұрылымы

Жылдам

және баяу жиырылытын бұлшықет талшықтарының жұмысы

Слайд 211 желтоқсан, 2015 жыл
Оқыту мақсаты:

Көлденең -жолақты бұлшықеттердің ультрақұрылымын зерттеу;

Жылдам және баяу

жиырылытын бұлшықет талшықтарының ортақ қасиеттері, орналасуы және олардың құрылымдық байланысын орнату.

Слайд 3

11 желтоқсан, 2015 жыл
ЖЕТІСТІК КРИТЕРИЙІ
Тез және баяу жиырылатын бұлшықеттерді бұлшықет

талшықтарының құрылысы, орналасуы, жүйкеленуі, қозғыштығы, жауап қайтару түрі, физиологиялық қарқындылығы және қызметі бойынша талдау жасайды

Көлденең жолақты бұлшықеттің ультрақұрылымын диаграммада сызып көрсетеді және құрылымдық бөліктерін жазып береді.


Слайд 4
11 желтоқсан, 2015 жыл
Жиырылғыштық қасиетiне байланысты организмнiң қозғалуын, оның тiршiлiгіне қолайлы

орта iздеуiн, ағзалардың қимылдауын, кеңiстiкте дененi белгiлi бiр қалыпта ұстауын қамтамасыз етедi

Слайд 5
11 желтоқсан, 2015 жыл


Апоневроз
Жалпақ, тегіс сіңір.

Сіңір
Бұлшықетті сүйекке жалғастырады


Қаңқа бұлшықеті




Жүректің көлденең жолақты бұлшықеті



Бірыңғай салалы бұлшықет

Ерікті жиырылады

Адам еркінен тыс жиырылады

Адам еркінен тыс жиырылады


Слайд 611 желтоқсан, 2015 жыл
Жылдам
Баяу


Слайд 711 желтоқсан, 2015 жыл
Көлденең жолақты бұлшықет
Эпимизий
Бұлшықеттің сыртын қаптайтын дәнекер

ұлпасы.

Перимизий
Бұлшықеттің ішінен қаптайтын дәнекер ұлпасы. Бұлшықет шоғырларын өзара бөліп тұрады.
Қан тамырлары мен жүйке талшықтары орналасқан.

Эндомизий
Бұлшықет шоғырының ішінен қаптайды.


Слайд 811 желтоқсан, 2015 жыл
Бұлшықет талшығы
Сарколемма
Бұлшықет жасушасының плазмалық мембранасы
Көлденең (T

түтікшесі)
Плазмалық мембранадан түзілген қуыс
Бұлшықеттің әрекет потенциалы Т түтікшесі арқылы өтеді

Саркоплазма
Бұлшықет жаушасының цитоплазмасы
Оттегі молекуларымен байланысатын қызыл түсті миоглобин нәруызы болады.
Миоглобин оттегін бөледі, бөлінген оттегі АТФ түзуі үшін қажет

Саркоплазмалық ретикулум (SR)
Әрбір миофибрилланы қоршап тұратын қалташа
Кальций иондарын (Ca+) сақтайды
Ca+ шығуы жиырылу үдерісін жүзеге асырады


Слайд 911 желтоқсан, 2015 жыл
Микроскопиялық құрылымы

Адам дүниеге келмей тұрып бұлшықет талшықтарының

саны толығымен қалыптасады
Өмірдің соңына дейін олардың саны сақталады
Бұлшықеттің өсуі қарқынды жүреді
Бұлшықет талшықтарының ауқымы үлкейеді
Тестостерон және өсу гормондары басқарды
Зақымдалған бұлшықет талшықтарын серіктес жасушаларының регенерациялану қабілетін сақтайды

Слайд 10Саркомера
Миофибрилланың негізгі құрылымдық бірлігі
11 желтоқсан, 2015 жыл
Z дискі
Бір саркомер мен келесі

саркомерді өзара бөліп тұрады
Миофибриллаға перпендикуляр орналасқан

МИОФИБРИЛЛА

A тобы
Саркомердің аралық бөлігі
Миозин мен актинді қиылыстырады

I тобы
Тек актинде ғана болатын жеңіл құрылым
Z дискі І тобының орталығынан өтеді


Слайд 1111 желтоқсан, 2015 жыл
H зонасы
Саркомердің миозин бөлігін құрайды.
Н зонасының ортасынан


М сызығы өтеді

M сызығы
Миозинді Н зонасымен бірге ұстауға көмектеседі

Слайд 1211 желтоқсан, 2015 жыл
Титин – миозинді Z дискімен байланыстыратын ірі иілгіш

нәруыз. Бұлшықетке серпімділік қасиет береді.

Слайд 1311 желтоқсан, 2015 жыл
МИОЗИН - бұлшықет талшығының құрамында болатын нәруыз.
Миозин

басы АТФазалық белсенділікке ие.

АКТИН — бұлшықет жасушасысындағы жиырылу қызметін атқаруға қатысатын нәруызды жіпше.

ТРОПОНИН- шартәрізді реттегіш нәруыз. Бұлшықеттің жиырылуына қатысады.

ТРОПОМИОЗИН – актинмен байланысатын талшықты нәруыз. Бұлшықет жиырылғанда актин мен миозинді байланыстырады, ал босаңсығында актинді миозиннен ажыратады.


Слайд 1411 желтоқсан, 2015 жыл
АТФ (АҮФ)
БАРЛЫҚ ЖАСУШАҒА ҚОЛДАНЫЛАТЫН ЭНЕРГИЯ
АТФ –тағы соңғы фосфаттар

арасындағы жоғары энергиялық байланысты ажырату

Гидролиз


Слайд 1511 желтоқсан, 2015 жыл
Қаңқа бұлшықетінің жиырылуы
 А. Электрохимиялық өзгеріс
 
1.     Әрекет потенциалы туындайды


 /Әрекет потенциалы – жүйке немесе бұлшықеттің жасушалары белсенді болған кездегі мембраналық потенциалдың оң бағытқа жедел ауытқуы. Потенциал тыныштық потенциалының теріс шамасынан оң шегіне дейін (30мВ) жылдам жоғарылайды/

 

Деполяризация-мембрана өз қалыпты зарядын (поляризациясын) жоғалтуы

Реполяризация-мембрана потенциалы қалпына келуі


Слайд 1611 желтоқсан, 2015 жыл
Уақыт, мс
1 –деполяризация кезеңі;
2 –бастапқы жылдам реполяризация

кезеңі;
3 – баяу реполяризация кезеңі; 4 – соңғы жылдам реполяризация кезеңі;

Слайд 1711 желтоқсан, 2015 жыл
2.     Т – түтікшесі арқылы әрекет потенциалы таралады


 
3.   Т –түтікшесі мен саркоплазмалық тордың байланыс аймағы электрлі реттеледі,
ферменттер белсендіріледі,
Са2+ иондарының жасушаішілік концентрациясы артады.

Слайд 1811 желтоқсан, 2015 жыл
В. Хемомеханикалық өзгеріс:
 
4.     Са2+ иондарының тропонинмен әрекеттесіп, актин

жіпшелерінен белсенді орталықты босатады

5.     Актинмен миозин өскіндерінің басы байланысады, өскін басы айналады және серпімді күш тудырады
 
6.     Актин мен миозин жіпшелері біршама өзара сырғанауынан саркомердің көлемі кемиді. Бұлшықет талшықтары қысқарады.
 

Слайд 1911 желтоқсан, 2015 жыл
Бұлшық ет қозған кезде актин

мен миозин арасындағы құрылымдық және физика-химиялық байланыстар өзгеріп, актин жіпшелері миозиннің бойымен саркомердің ортасына қарай жылжи бастайды, 2-мембранасын өзімен бірге тартып, саркомер қысқарады. Сырғанау кезінде актин мен миозин жіпшелерінің, А тобының ұзындығы өзгермейді, ал І және Н дискілері қысқарады.

Слайд 2011 желтоқсан, 2015 жыл
Жиырылу айналымы 4 сатыдан құралады
1) АТФ гидролизі
Миозин басында

АТФ гидролизденеді және зарядталады
2) Көлденең көпіршенің қалыптасуы
Актиннің миозин байланыстырғыш сайтына миозиннің басы жалғасады
3) Қоректену жолы
Жұмыс уақытында сырғанақ жіпке айналады
4) Миозиннен актиннің алшақтауы
АТФ миозиннің келесі басымен байланысқа түскенде актин миозиннен ажыратылады
Айналым кальций иондарының жеткілікті болғанына дейін қайталанады
Айналым қайталануы кезінде саркомер жиырылады

Слайд 2111 желтоқсан, 2015 жыл
Актин мен миозиннің өзара әрекеттесуі саркоплазмалық торда сақталатын

КАЛЬЦИЙ иондарының қатысуымен жүреді.
Кальций иондарының актин мен миозиннің өзара әрекеттесуіне әсері актин жіпшелерінің құрамына енетін ТРОПОМИОЗИН мен ТРОПОНИНДІК КЕШЕН арқылы жүреді. Алдымен әрекет потенциалы ықпалымен саркоплазмалық тордан кальций иондары шығып, олар тропонин нәруызымен қосылады да, тропониндік кешен пайда болады.

Слайд 2211 желтоқсан, 2015 жыл
Кальций иондарымен қосылу нәтижесінде тропониннің пішіні өзгеріп, тропомиозинді

актиннің екі тізбегі арасына итереді де, оның тығындық әсерін тиады. Осының нәтижесінде актиннің арнаулы аймақтары ашылып, оның миозин өсінділерінің басымен байланысуына, көлденең көпіршелердің пайда болуына жағдай туғызылады да, жиырылу күші пайда болады. КӨЛДЕНЕҢ КӨПІРШЕЛЕРДІҢ ескек тәрізді қимылдары миофибриллалар бойында тіркес орналасқан саркомерлерді қысқартып, бұлшықеттің жиырылуын тудырады.
Миозиннің көлденең өскіндерінің БАСЫНДА АТФ-АЗА ФЕРМЕНТІНІҢ катализдік белсенді орталығы орналасады. Өскін басы актин жіпшелеріне бекіген кезде магний иондарының қатысуымен АТФ-аза активтеніп, АТФ-ті ыдыратады. Бұл үрдістерде бөлінген энергия бұлшықет талшықтарын жиырылту үшін пайдаланылады.

Слайд 2311 желтоқсан, 2015 жыл
Жиырылу үрдісі аяқталысымен АТФ энергиясы арқылы кальций иондары

іске қосылып, кальций саркоплазмалық торға кері ауысады да, бұлшықет талшығының цитоплазмасында оның концентрациясы азаяды. Осының нәтижесінде миозиннің АТФ-азалық белсенділігі басылады да, миозиннің келденең өскіндері актиннен ажырайды, бұлшықет босаңсып, ұзарады.

Слайд 2411 желтоқсан, 2015 жыл


Слайд 2511 желтоқсан, 2015 жыл


Слайд 26Қалыптастырушы бағалау
11 желтоқсан, 2015 жыл
Саркомердің жиырылу және босаңсу жағдайларын анықтау.
Саркомердің

1-4 сандармен көрсетілген құрылымдық бірліктерін атау.

Актин мен миозин нәруыздарын және миозинді көпіршенің түзілген орнын көрсету


Слайд 2711 желтоқсан, 2015 жыл


Слайд 2811 желтоқсан, 2015 жыл
Тез жиырылатын бұлшықеттер
Баяу жиырылатын бұлшықеттер
Қаңқа бұлшықеті

екі түрлі миоциттерден құралады.

Слайд 2911 желтоқсан, 2015 жыл
Бұлшықет талшықтарының құрылысы
Орналасуы
Жүйкеленуі
Қозғыштығы
Жауап қайтару түрі
Физиологиялық қарқындылығы
Қызметі
Тез және

баяу жиырылатын бұлшықеттер

Слайд 3011 желтоқсан, 2015 жыл


Слайд 3111 желтоқсан, 2015 жыл


Слайд 3211 желтоқсан, 2015 жыл


Слайд 3311 желтоқсан, 2015 жыл
Динамикалық жұмыстар немесе аэробика
Ұзақ уақытта жүгіру, жүзу,

веложарыс
Жеңіл атлетика
Дене тұрысын ұстап тұру /арқа бұлшықеттері/
Жылуды түзеді
Миоглобин нәруызы көп болғандықтан глюкозаның оттегімен тотығуы кезінде энергия пайда болады

Баяу бұлшықет талшығының қызметі


Слайд 3411 желтоқсан, 2015 жыл
Баяу бұлшықет талшығының қызметі


Слайд 3511 желтоқсан, 2015 жыл
Тез бұлшықет талшығының қызметі


Слайд 3611 желтоқсан, 2015 жыл
Бұлшықет талшықтарының сипаттамаларына байланысты кестені толтыру


Слайд 3711 желтоқсан, 2015 жыл
Бұлшықет талшықтарының сипаттамаларына байланысты кестені толтыру


Слайд 38Рефлексия
Нысана
5 – өте жоғары
4- жоғары
3 – орта
2 – ортадан төмен


Слайд 3911 желтоқсан, 2015 жыл
Пайдаланылған әдебиеттер тізімі

https://www.youtube.com/watch?v=jBJ-M4vBxkE
Биология. Тейлор Д., Грин Н.,

Стаут У
http://www.sportmassag.ru/1/page6174.html
http://anfiz.ru/ekzamen/item/f00/s00/z0000000/st005.shtml
http://www.bbc.co.uk/learningzone/clips/why-can-t-i-run-fast/13435.html
http://www.bbc.co.uk/science/humanbody/body/factfiles/fastandslowtwitch/soleus.shtml



Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика