Хімічна кінетика презентация

Содержание

План: 1. Предмет і значення хімічної кінетики. 2. Вплив факторів на швидкість хімічної реакції. 3. Порядок реакції 4. Каталіз. 5. Теорія активних комплексів 6. Ферментативний каталіз

Слайд 1ЛЕКЦІЯ № 5 ХІМІЧНА КІНЕТИКА

Слайд 2План:
1. Предмет і значення хімічної кінетики.
2. Вплив факторів на швидкість хімічної

реакції.
3. Порядок реакції
4. Каталіз.
5. Теорія активних комплексів
6. Ферментативний каталіз

Слайд 3КІНЕТИКА - це розділ хімії,
який вивчає швидкість хімічних реакцій і

їх залежність від різних факторів.

Слайд 4ШВИДКІСТЬ ХІМІЧНИХ РЕАКЦІЙ - показує зміну концентрації реагуючих речовин (С) за

одиницю часу (τ) в одиниці об’єму:


[моль/літр*сек]

Слайд 5На швидкість гомогенних (однорідних) хімічних реакцій впливають:
природа реагуючих речовин;
концентрація реагентів;
температура;


тиск;
природа розчинника;
наявність каталізатора.

Слайд 6Для гетерогенних реакцій – найбільше значення має площа поверхні контакту
ВІДЕО 1

Швидкість

гетерогенної реакції прямо пропорційна площі поверхні зіткнення реагентів

Слайд 72. Вплив концентрацій речовин на швидкість хімічної реакції
Щоб речовини прореагували,

необхідно, щоб їх молекули зіткнулися –
так зване “активне зіткнення”

Слайд 8У середині XIX ст. (1865 р. - М. М. Бекетов, 1867

р. - К. Гульдберг, П. Вааге) був сформульований закон діючих мас:

При постійній температурі
швидкість хімічної реакції прямопропорціональна діючим масам - молярним концентраціям реагуючих речовин, взятих в ступені відповідного стехіометричного коефіцієнту


aA + bB ⮀ cC +dD

υпр.=k1[A]a•[B]b
υзв.=k2[C]c• [D]d

Слайд 9k1 і k2 - це константи швидкості відповідно прямої і зворотної

реакції (вони є сталими для даної реакції при даній температурі)

Фізичний зміст констант відображає природу реагуючих речовин, а числове значення їх відповідає швидкості реакції, коли концентрація кожного із вихідних речовин рівна 1 моль/л.

υпр.=k1 υзв.=k2
Відео 2

Слайд 10Вплив природи реагентів на швидкість хімічної реакції
Константа швидкості реакції залежить в

першу чергу
від природи реагуючих речовин

Під "природою реагуючих речовин" розуміють:
1. Для речовин молекулярної будови - тип хімічних зв'язків у молекулах реагентів, міцність зв'язків. Щоб молекула прореагувала, зв'язок в ній необхідно розірвати.
2. Для речовин немолекулярное будови (іонний або атомний кристал) - будова кристалічної решітки, її міцність.
3. Для речовин, у яких "молекула" складається з одного атома (наприклад, метали, благородні гази) - будова електронної оболонки атома, міцність зв'язування зовнішніх електронів.
Відео 3_4

Слайд 11Вплив температури на швидкість хімічної реакції
збільшення хаотичості руху молекул приводить до

збільшення кількості зіткнень

Правило Вант-Гоффа
при підвищенні температури реакції на кожні 10°С швидкість реакції зростає в 2- 4 рази



Для біосистем використовують γ2, γ3, γ5
γ= 7-10 (оскільки температура=36,6-42°С)
відео 5?

Слайд 12Вплив тиску на швидкість хімічної реакції
для реакцій в газовій фазі -

закон діючих мас -

тому що тиск безпосередньо визначає їх концентрації.

υпр= K1 рАа рВв

Слайд 13Вплив розчинника на швидкість хімічної реакції
розчинник має значення тільки
для рідкофазних

реакцій.

Слайд 143. Молекулярність і порядок реакції
Мономолекулярна реакція - приймає участь тільки одна

молекула (розклад)

Бімолекулярна реакція - приймає участь дві молекули

Тримолекулярна реакція – одночасна взаємодія трьох молекул

Ca(HCO3)2 → CaCO3 + H2O + CO2

J2 + H2 → 2HJ

Слайд 15ПОРЯДОК РЕАКЦІЇ - число, що рівне сумі показників, що відповідають стехіометричним

коефіцієнтам в рівнянні швидкості




Нап, для реакції нульового порядку
швидкість реакції не залежить від концентрації реагента


В реакції першого порядку можуть приймати участь два компоненти, але швидкість реакції залежить тільки від одного з них – того, якого є менше.

aA + bB = cC + dD
де υпр.=k1[A]a*[B]b і υзв.=k2[C]c*[D]d
n1 = a + b і n2 = c + d

нульовий порядок реакції υ=k * c0

υ = k * c0

υ = k * c1

Слайд 17Порядок реакції визначають:
по графіку залежності концентрації реагенту від часу;

2) методом підстановки;

3)

методом періоду напівперетворень.

Слайд 184. Вплив каталізатора на швидкість хімічної реакції
КАТАЛІЗАТОРИ –це речовини, які збільшують

швидкість хімічної реакції.

ІНГІБІТОРИ - це речовини які сповільнюють реакцію.

Вони не беруть безпосередю участі у реакції і залишаються незмінними результаті реакції.

Слайд 19У хімічну взаємодію вступають тільки молекули з достатньо високим рівнем кінетичної

енергії, які називають активними або реакційноздатними рівняння Арреніуса:


K - константа швидкості реакції моль/л*с
А - предекспоненціяльний множник, K, коли всі молекули активні.
Еа - енергія активації Дж/моль.
R - універсальна газова постійна 8,314 Дж/моль*К.
T - абсолютна температура.
е - основа натурального логарифму. *

K=Aе-Еа/RT

Слайд 20Якщо
Еак < 20 кДж/моль - реакція проходить при температурі до

50 °С

Еак > 120 кДж/моль, то t > 250 ° C.


ЕНЕРГІЯ АКТИВАЦІЇ (Еа) – це мінімальна енергія, яку повинні мати молекули, щоб їх зіткнення призвело до елементрного акту взаємодії

Слайд 225. Теорія “активних комплексів” Каталізаторами називають речовини, які допомагають знижувати енергію активації.
А+В→АВ

Е1
А+К→АК Е2
АК+В→АВ+К Е3
Е2+Е3<Е1
Де АК – активний комплекс

некаталітичні реакції Еа=45-30 ккал/моль Каталітичні Е=30-16 ккал/моль ферментативні реакції Е=12-8 ккал/моль

Слайд 236. Ферментативний каталіз

ФЕРМЕ́НТИ або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи.



Поділяються на:
прості (тільки білки);
ко-ферменти (крім білків можуть мати й інші компоненти, нап. Катіони d-елементів)

Ферменти — це високоефективні катализатори.

Слайд 24Функції ферментів
Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях,

що відбуваються в живих організмах 

  — ними каталізується біля 4000 хімічно окремих біореакцій.

Слайд 25Особливості дії ферментів:
1) Ферменти - в 103 - 106 разів ефективніші,

ніж небіологічні каталізатори.
2) Ферменти діють при м’ягких умовах проходження біохімічних процесів (t, p, pH)
3) Специфічність дії

Слайд 264) Швидкість біохімічних реакцій залежать як від концентрації реагуючих речовин (субстрата

- S) і від концентрації ферменту (Е)

k1
Е +S ⮀ ЕS
k2


Е – фермент (ензим) S – субстрат ЕS – фермент субстратний комплекс

Де KS - константа дисоціації

Слайд 27Для дальшого протікання реакції:
де Р - продукт реакції
k1 - константа швидкості

утворення комплексу;
k2 - константа швидкості розпаду комплексу;
k3- константа швидкості переходу комплексу в продукт реакції і фермент.

k1 k3 km
Е +S ⮀ ЕS → ... → Е + Р
k2

Слайд 28Рівняння Міхаеліса-Ментен:
k1 = [E]·[S] = k2·[ES] = (k2 + k3) ·

[ES]




Константу К3 називають числом обертів ферменту.
νmax = K3 · [E0]

де Кm - константа Міхаеліса


Слайд 29Кm -знаходиться експериментально



Де k2 – константа розпаду
k3 –

константа утворення

Слайд 30Рівняння Міхаеліса - Ментена має два граничних випадки :
коли [S]

<< Km, то швидкість описується рівняннями першого порядку відносно [S]


коли [S] >> Km, то швидкість має нульовий порядок відносно [S]

Слайд 31Рис. Теоретичний графік залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при

постійній концентрації ферменту.

Похожие презентации

Примеры реакций в жизни и в быту 1417
Натуральные и синтетические каучуки 641
Стани води 377
Алюминий и сплавы на его основе 411
Карбоновые кислоты 396
Ph воды 596

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.

Для правообладателей

Яндекс.Метрика