- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Участие водородных связей в формировании вторичной структуры презентация
Содержание
- 2. Участие водородных связей в формировании вторичной структуры Укладка белка в виде α-спирали
- 3. Укладка белка в виде β-складчатого слоя
- 4. Супервторичная структура в виде α/β-бочонка.
- 5. Связывание супервторичной структуры "α-спираль-поворот-α-спираль" ДНК-связывающего белка в большой бороздке ДНК.
- 6. Фрагмент ДНК-связывающего белка в форме "цинкового пальца"
- 7. "Лейциновая застёжка-молния" между α-спиральными участками двух белков.
- 8. Схематичное представление укладки белка в третичную структуру
- 9. Пространственная структура домена ЛДГ. Сочетание разных типов вторичной структуры
- 10. Локализация гидрофобных и гидрофильных радикалов в молекуле
- 11. Структурные уровни белковой молекулы Четвертичная (IV) структура
- 12. Доме́н белка́ – элемент третичной структуры белка,
- 13. Доменная структура большого белка сходна с четвертичной структурой, сложенной из малых белков.
- 14. Доменная структура белка актина
- 18. Заряд и растворимость альбумина (содержит много дикарбоновых
- 19. Денатурация белковой молекулы (схема). а - исходное
- 20. Денатурация и ренативация рибонуклеазы А - нативная
- 21. Биуретовый метод основан на образовании окрашенного в
Участие водородных связей в формировании вторичной структуры Укладка белка в виде α-спирали
Слайд 4Супервторичная структура в виде α/β-бочонка. А - триозофосфатизомераза;
Б - домен пируваткиназы.
Слайд 5Связывание супервторичной структуры "α-спираль-поворот-α-спираль" ДНК-связывающего белка в большой бороздке ДНК.
Слайд 10Локализация гидрофобных и гидрофильных радикалов в молекуле белка
А - гидрофильный цитоплазматический
белок; Б - гидрофобный мембранный белок. ■ - полярные (гидрофильные) радикалы; • - неполярные (гидрофобные радикалы)
Слайд 11Структурные уровни белковой молекулы
Четвертичная (IV) структура белка - пространственное взаиморасположение нескольких
полипептидных цепей (протомеров или субъединиц). Белок, имеющий IV структуру, называется олигомерным
Слайд 12Доме́н белка́ – элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную
и независимую подструктуру белка, чей фолдинг проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры. В белке домены выполняют какую-либо его функцию (например, цитоплазматический домен, трансмембранный домен и т.п.).
Слайд 13Доменная структура большого белка сходна с четвертичной структурой, сложенной из малых
белков.
Слайд 18Заряд и растворимость альбумина (содержит много дикарбоновых аминокислот) при разных значениях
рН среды
А - в нейтральной среде заряд равен -1;
Б - в щелочной среде заряд молекулы альбумина
равен -2;
В - в слабокислой среде заряд молекулы альбумина равен 0 (изоэлектрическое состояние), альбумин выпадает в осадок;
Г - в сильнокислой среде заряд молекулы равен +1, осадок растворяется, альбумин переходит в раствор
А - в нейтральной среде заряд равен -1;
Б - в щелочной среде заряд молекулы альбумина
равен -2;
В - в слабокислой среде заряд молекулы альбумина равен 0 (изоэлектрическое состояние), альбумин выпадает в осадок;
Г - в сильнокислой среде заряд молекулы равен +1, осадок растворяется, альбумин переходит в раствор
Слайд 19Денатурация белковой молекулы (схема).
а - исходное состояние; б - начинающееся обратимое
нарушение молекулярной структуры; в - необратимое развертывание полипептидной цепи.
Слайд 20Денатурация и ренативация рибонуклеазы
А - нативная молекула рибонуклеазы, в третичной структуре
которой имеются 4 дисульфидные связи;
Б - денатурированная молекула рибонуклеазы;
В - нативная молекула рибонуклеазы, в структуре которой вновь образованы 4 дисульфидные связи между теми же остатками цистеина.
Б - денатурированная молекула рибонуклеазы;
В - нативная молекула рибонуклеазы, в структуре которой вновь образованы 4 дисульфидные связи между теми же остатками цистеина.
Слайд 21Биуретовый метод основан на образовании окрашенного в красно-фиолетовый или сине-фиолетовый цвет
комплексного соединения ионов двухвалентной меди по месту пептидных связей белка в щелочной среде (биуретовая реакция). Для пептидной группы характерна лактам-лактимная таутомерия: .
В щелочной среде преобладающая лактимная (енольная) форма полипептида взаимодействует с гидроксидом меди(II) с образованием стабильного окрашенного комплекса.
