содержит клетки, главными из которых являются
фибробласты
их разновидности (остеобласты,
хондробласты, кератобласты и др.),
ретикулоциты,
мезенхимальные
тучные клетки.
СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ
- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Соединительная ткань презентация
Содержание
- 1. Соединительная ткань
- 2. Специализированной частью межклеточного матрикса являются базальные мембраны,
- 3. Базальные мембраны с элементами соединительной ткани имеются
- 4. Функции соединительной ткани
- 5. Функции соединительной ткани
- 6. Соединительную ткань отличает от других тканей большие
- 7. Межклеточное вещество в нормальных условиях представляет
- 8. В зависимости от типа соединительной ткани фибриллярные
- 9. Склеропротеины соединительной ткани - коллаген, эластин и
- 10. Коллаген – самый распространенный в
- 11. Коллаген как гликопротеин: содержит галактозильные и
- 12. Синтез коллагена Вначале из трех спирализованных полипептидных
- 13. В процессе созревания полипептидных цепей проколлагена под
- 14. Созревание проколлагена
- 15. Гидроксильные группы лизина подвергаются гликолизированию и галактозированию
- 16. Тропоколлаген Молекула тропоколлагена (мол. масса 120 тыс.
- 17. Затем, за счет альдегидных групп отдельные
- 18. Укладка коллагеновых фибрил Поперечные ковалентные связи между
- 19. В молекулах проколлагена, тропоколлагена и коллагена,
- 20. Разновидности коллагена. Коллаген I - характерен для
- 21. Коллаген IV содержит три L1(IV) субъединицы.
- 22. При недостатке в организме витамина С нарушается
- 23. Ключевую роль в катаболизма коллагена играет
- 24. Распад коллагена и увеличение экскреции оксипролина
- 25. Эластин. Структура эластиновых волокон соединительной ткани формируется
- 26. Синтезируется эластин фибробластами в виде проэластина, который
- 27. Дегидратации и окисления трех альдегидных групп
- 28. Эластин резиноподобный белок - основной компонент эластических
- 29. Кератины Кератины являются белками, участвующими в построении
- 30. Молекула кератинов содержит большое количество нейтральных и
- 31. Установлено, что главный компонент кератиновых волокон представлен
- 32. Развернутые (растянутые) цепи - бета-кератин. Бета-кератин
- 33. Гликозамингликаны соединительной ткани. Глюкозамингликаны в соединении с
- 34. Гиалуронидаза разрушая гиалуроновую кислоту повышает межклеточную проницаемость.
- 35. Хондроитинсульфаты. Мономер этих полисахаридов состоит из
- 36. Кератансульфаты состоят из мономеров образованных бета-галактозой и
- 37. Протеогликаны соединительной ткани Протеогликаны различаются набором гликозамингликанов,
- 38. Единый протеогликановый комплекс межклеточного матрикса образуется путем
- 39. Вследствие отталкивания одноименно заряженных сульфатированных цепей гликозамингликанов,
- 40. Но поскольку цепи одноименно заряжен, сопротивление сдавливанию
- 41. Межклеточный матрикс Межклеточный матрикс формируется из комплексов
- 42. Один из них фибронектин, который состоит из
- 43. Фибронектин также присоединяется к коллагену, к
- 44. В результате этих процессов формируется структура межклеточного
- 45. Базальная мембрана Базальная мембрана высокоспециализированная часть межклеточного
- 46. Базальная мембрана имеет отрицательный заряд за счет
- 47. Чтобы достигнуть клеток, транспортируемые с кровью
- 48. Изменения соединительной ткани при старении
- 49. С возрастом в костях вместо коллагена I
- 50. Изменения соединительной ткани при коллагенозах Группа заболеваний
- 51. Известны наследственные патологии, связанные с нарушениями синтеза
- 52. Наследственно обусловленная хрупкость костей связана с содержанием
- 53. При употреблении в пищу большого количества сладкого
- 54. Гормоны и соединительная ткань Формирование соединительной ткани
- 55. Эстрогены ускоряют синтез кислых гликозамингликанов, Тироксин
- 56. Thanks for attention
Слайд 1Соединительная ткань - самая распространенная ткань в животном организме и наряду
с межклеточным веществом и своеобразными фибриллярными волокнами,
содержит клетки, главными из которых являются
фибробласты
их разновидности (остеобласты,
хондробласты, кератобласты и др.),
ретикулоциты,
мезенхимальные
тучные клетки.
содержит клетки, главными из которых являются
фибробласты
их разновидности (остеобласты,
хондробласты, кератобласты и др.),
ретикулоциты,
мезенхимальные
тучные клетки.
Слайд 2Специализированной частью межклеточного матрикса являются базальные мембраны, из которых "растут" все
клетки организма, кроме клеток соединительной ткани, в т.ч. и крови.
Базальные мембраны ограничивают области соединительной ткани от других тканей и построены из тех же соединений, что и межклеточный матрикс.
Клетки соединительной ткани не связаны с базальными мембранами, они покоятся или мигрируют непосредственно в толще межклеточного вещества
Базальные мембраны ограничивают области соединительной ткани от других тканей и построены из тех же соединений, что и межклеточный матрикс.
Клетки соединительной ткани не связаны с базальными мембранами, они покоятся или мигрируют непосредственно в толще межклеточного вещества
Слайд 3Базальные мембраны с элементами соединительной ткани имеются между
эпидермальным и дермальными
слоями кожи,
под эпителием, выстилающим полости пищеварительного, дыхательного, мочеполового трактов,
под эндотелием кровеносных сосудов,
вокруг клеток Шванна,
адипозоцитов,
мышечных клеток,
в основании паренхиматозных клеток экзокринных и эндокринных желез
под эпителием, выстилающим полости пищеварительного, дыхательного, мочеполового трактов,
под эндотелием кровеносных сосудов,
вокруг клеток Шванна,
адипозоцитов,
мышечных клеток,
в основании паренхиматозных клеток экзокринных и эндокринных желез
Слайд 4
Функции соединительной ткани
-опорная -
она соединяет клетки и ткани, образует каркас организма,
-трофическая - формируя внутреннюю среду организма, соединительная ткань обеспечивает трофику тканей и элюминацию метаболитов,
-защитная - инактивирует токсины и бактериальные ферменты, обеспечивает механическую и иммунологическую защиту,
-депонирующая - соединительная ткань депонирует липиды, минеральные соли, воду, меланины, биологически активные вещества (гепарин, гистамин в тучных клетках) и др.,
-трофическая - формируя внутреннюю среду организма, соединительная ткань обеспечивает трофику тканей и элюминацию метаболитов,
-защитная - инактивирует токсины и бактериальные ферменты, обеспечивает механическую и иммунологическую защиту,
-депонирующая - соединительная ткань депонирует липиды, минеральные соли, воду, меланины, биологически активные вещества (гепарин, гистамин в тучных клетках) и др.,
Слайд 5 Функции соединительной ткани
структурно-образовательная - эта функция связана
с регулирующим влиянием коллагена и глюкозамингликанов на рост и размножение клеток, на формирование разновидностей тканей и органов,
-репаративная - эта функция заключается в высокой регенерационной возможностью соединительной ткани и участием в ликвидации дефектов ткани, вызванных различными факторами
-репаративная - эта функция заключается в высокой регенерационной возможностью соединительной ткани и участием в ликвидации дефектов ткани, вызванных различными факторами
Слайд 6Соединительную ткань отличает от других тканей большие промежутки между клетками и
соответственно большое количество межклеточного вещества.
Основная функция межклеточного матрикса соединительной ткани:
участие в пролиферации
дифференцировке клеток,
в образовании каркаса тканей,
в создания и сохранения формы органов.
Основная функция межклеточного матрикса соединительной ткани:
участие в пролиферации
дифференцировке клеток,
в образовании каркаса тканей,
в создания и сохранения формы органов.
Слайд 7
Межклеточное вещество в нормальных условиях представляет собой гель и состоит из
"тканевых структурных биоколлоидов“ - белков:
протеогликанов,
гликопротеидов
свободных гликозамингликанов
протеогликанов,
гликопротеидов
свободных гликозамингликанов
Слайд 8В зависимости от типа соединительной ткани фибриллярные элементы представлены тремя типами
волокон:
коллагеновые,
эластиновые и
ретикулярные волокна.
Эти волокна образованы
склеропротеинами
коллагеновые,
эластиновые и
ретикулярные волокна.
Эти волокна образованы
склеропротеинами
Слайд 9Склеропротеины соединительной ткани - коллаген, эластин и кератины.
Важнейшими склеропротеинами являются
:
Коллаген, который представляет главную часть белков кожи, сухожилий, фасций, связок, хрящей и костей.
Эластин является главным белком эластических волокон. Он встречается в большом количестве в сухожилиях, связках и артериальных стенках. Особенно богата эластином ligamentum nuche (выйная связка).
Кератины являются характерными белками, участвующими в построении эпидермиса и его производных (волосы, ногти и др.).
Кератины отличаются высокой химической устойчивостью.
Ороговениие связано с увеличением содержания кератина в клетках эпидермиса.
Коллаген, который представляет главную часть белков кожи, сухожилий, фасций, связок, хрящей и костей.
Эластин является главным белком эластических волокон. Он встречается в большом количестве в сухожилиях, связках и артериальных стенках. Особенно богата эластином ligamentum nuche (выйная связка).
Кератины являются характерными белками, участвующими в построении эпидермиса и его производных (волосы, ногти и др.).
Кератины отличаются высокой химической устойчивостью.
Ороговениие связано с увеличением содержания кератина в клетках эпидермиса.
Слайд 10Коллаген –
самый распространенный в животном мире белок. На его
долю приходится 30% от всего количества белков в организме и 6% от массы тела.
Коллаген имеет своеобразную первичную структуру:
Каждая третья аминокислота - это глицин (3%),
на долю пролина и оксипролина приходится 20-25%
10% - аланина
10% - оксилизина.
В составе коллагена отсутствует триптофан
Это единственный белок, в котором содержится оксипролин.
Коллаген имеет своеобразную первичную структуру:
Каждая третья аминокислота - это глицин (3%),
на долю пролина и оксипролина приходится 20-25%
10% - аланина
10% - оксилизина.
В составе коллагена отсутствует триптофан
Это единственный белок, в котором содержится оксипролин.
Слайд 11Коллаген как гликопротеин:
содержит галактозильные и лактозильные остатки, соединенные с гидроксильными
группами оксилизина.
Каждая из трех полипептидных цепей молекулы коллагена построена примерно из 1050 аминокислот и имеет пространственную конформацию в виде спирали.
Полипептидные цепи коллагена можно представить в виде повторяющихся трипептидов (Gly- Х- Y) в которых одна аминокислота глицин (Gly),
а две другие (Х или Y) либо пролин, либо оксипролин
Каждая из трех полипептидных цепей молекулы коллагена построена примерно из 1050 аминокислот и имеет пространственную конформацию в виде спирали.
Полипептидные цепи коллагена можно представить в виде повторяющихся трипептидов (Gly- Х- Y) в которых одна аминокислота глицин (Gly),
а две другие (Х или Y) либо пролин, либо оксипролин
Слайд 12Синтез коллагена
Вначале из трех спирализованных полипептидных цепей, синтезируемых фибробластами, формируется молекула
проколлагена, где полипептидные цепи перевиты друг с другом и образуют плотный жгут в виде тройной суперспирали.
Суперспираль проколлагена стабилизируется водородными связями.
Суперспираль проколлагена стабилизируется водородными связями.
Слайд 13В процессе созревания полипептидных цепей проколлагена под воздействием специфических гидроксилаз и
в присутствии витамина С происходит гидроксилирование пролина и лизина:
___ НО_ ___
| |___CО - NH- | |___CО - NH-
\N/ вит С [ O ] \N/
| |
- C=О гидроксилаза - C=О
-( пролин) - ( Fe++) -( оксипролин )-
___ НО_ ___
| |___CО - NH- | |___CО - NH-
\N/ вит С [ O ] \N/
| |
- C=О гидроксилаза - C=О
-( пролин) - ( Fe++) -( оксипролин )-
Слайд 14Созревание проколлагена
-NH - С=О
-NH - С=О
| |
СН-NH СН-NH
| |
(СН2)2 (СН2)2
| вит С [ O ] |
СН2 СН-ОН
| гидроксилаза |
СН2 ( Fe++) СН2
| |
NH - CО- NH - CО-
-( лизин)- -( оксилизин)-
Гидроксилирование пролина необходимо для формирования на последующих стадиях стабильной трехспиральной структуры проколлагена
| |
СН-NH СН-NH
| |
(СН2)2 (СН2)2
| вит С [ O ] |
СН2 СН-ОН
| гидроксилаза |
СН2 ( Fe++) СН2
| |
NH - CО- NH - CО-
-( лизин)- -( оксилизин)-
Гидроксилирование пролина необходимо для формирования на последующих стадиях стабильной трехспиральной структуры проколлагена
Слайд 15Гидроксильные группы лизина подвергаются гликолизированию и галактозированию –
в результате у
проколлагена наращиваются углеводные фрагменты.
Суперспирализованные молекулы проколлагена перемещается из эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи.
В аппарате Гольджи они включаются в секреторные гранулы и секретируются в межклеточное пространство, где модифицируются под воздействием проколлагенпептидазы в тропоколлаген:
проколлаген тропоколлаген
Суперспирализованные молекулы проколлагена перемещается из эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи.
В аппарате Гольджи они включаются в секреторные гранулы и секретируются в межклеточное пространство, где модифицируются под воздействием проколлагенпептидазы в тропоколлаген:
проколлаген тропоколлаген
Слайд 16Тропоколлаген
Молекула тропоколлагена (мол. масса 120 тыс. дальтон) является структурной единицей коллагена
Отдельные молекулы тропоколлагена соединяясь между собой ковалентными связями "конец в конец", а затем "бок в бок" , " конец в бок " - формируют нити коллагена.
Этот процесс инициируется окислением в молекуле тропоколлагена аминогрупп лизина и оксилизина до альдегидных групп под воздействием Сu++-содержащего фермента - лизилоксидазы:
OH OH
| Вит С ( О) |
-СН2-СН-СН2- NH2 -СН2-СН- C=O + NH3
лизилоксидаза Н
(Сu++)
Слайд 17
Затем, за счет альдегидных групп отдельные молекулы тропоколлагена соединяются друг с
другом различного типа ковалентными связями образуемые за счет следующих реакций:
- реакцией альдольной конденсации с образованием -НС=СН - связи,
- реакцией между альдегидной группой и свободной аминогруппой лизина с
образованием -НС=N- связи,
-реакцией присоединения имидазольной группы гистидина к -НС=СН-участку цепи с образованием -НС=С- связи
|
N=
- реакцией альдольной конденсации с образованием -НС=СН - связи,
- реакцией между альдегидной группой и свободной аминогруппой лизина с
образованием -НС=N- связи,
-реакцией присоединения имидазольной группы гистидина к -НС=СН-участку цепи с образованием -НС=С- связи
|
N=
Слайд 18Укладка коллагеновых фибрил
Поперечные ковалентные связи между мономерами тропоколлагена расположены не беспорядочно,
а распределены в определенных направлениях, что приводит к образованию прочных полимеров - гигантских молекул коллагена (белка-полимера).
Объединению молекул тропоколлагена в коллагеновое волокно способствует белок фибронектин, который располагается на поверхности фибробластов в виде ячеистой структуры.
Объединению молекул тропоколлагена в коллагеновое волокно способствует белок фибронектин, который располагается на поверхности фибробластов в виде ячеистой структуры.
Слайд 19
В молекулах проколлагена, тропоколлагена и коллагена, построенных из трех полипептидных цепей,
свёрнутых в тройную спираль, имеются две разновидности полипептидных цепей:
L1 и L2.
В тоже время различают четыре типа L1-цепей: L1(1),L1(II),L1(III),L1(IV).
В итоге в клетке имеется пять типов субъединиц из которых возможно формирование несколько изоформ (разновидностей) коллагена.
L1 и L2.
В тоже время различают четыре типа L1-цепей: L1(1),L1(II),L1(III),L1(IV).
В итоге в клетке имеется пять типов субъединиц из которых возможно формирование несколько изоформ (разновидностей) коллагена.
Слайд 20Разновидности коллагена.
Коллаген I - характерен для большинства типов соединительной ткани (коллаген
костей, кожи и сухожилий) имеет следующий субъединичный состав: [ L1(I) ] 2 L2.
Коллаген II - содержит три LI цепи:
[ LI (II) ]3. Этот тип коллагена характерен для хрящей.
Коллаген III состоит из трех L1 (III)3 субъединиц и содержится в эмбриональных тканях, в мелких сосудах, в структуре клапанов сердца, кожи детей и др.
Коллаген II - содержит три LI цепи:
[ LI (II) ]3. Этот тип коллагена характерен для хрящей.
Коллаген III состоит из трех L1 (III)3 субъединиц и содержится в эмбриональных тканях, в мелких сосудах, в структуре клапанов сердца, кожи детей и др.
Слайд 21
Коллаген IV содержит три L1(IV) субъединицы. [ L1(IV) ]3
Коллаген как
внеклеточный белок определяет формирование структуры всех органов.
Поэтому при нарушении процессов синтеза и нарушениях структуры коллагена возникают множественные нарушения функции соединительной ткани различных органов.
Поэтому при нарушении процессов синтеза и нарушениях структуры коллагена возникают множественные нарушения функции соединительной ткани различных органов.
Слайд 22При недостатке в организме витамина С нарушается гидроксилирование пролина и лизина,
снижается активность лизилоксидазы, что приводит к задержке процесса созревания тропокоолагена,
к образованию менее прочных молекул коллагена.
С этим связана ломкость кровеносных сосудов, возникновение множественных точечных кровоизлияний,
расшатывание и выпадение зубов явлений наблюдаемых при цинге.
Слайд 23
Ключевую роль в катаболизма коллагена играет специфический фермент коллагеназа,
разрушающий
пептидную связь в молекуле коллагена, образованную лейцином, глицином и оксипролином
При распаде коллагена высвобождается оксипролин, который секретируется с мочой.
При распаде коллагена высвобождается оксипролин, который секретируется с мочой.
Слайд 24
Распад коллагена и увеличение экскреции оксипролина с мочой наблюдается:
при гиперпаратиреоидизме,
болезни Педжета.
Синтез коллагена усиливается при заживлении раны.
Замещение коллагеном погибающих клеток имеет место
при циррозе в печени,
в стенках артерий при атеросклерозе
Слайд 25Эластин.
Структура эластиновых волокон соединительной ткани формируется из молекул белка эластина,
молекула
которого построена из четырех полипептидных цепей,
в составе которых много глицина, пролина, валина, аланина, имеется лизин и
мало полярных аминокислот.
В отличие от полипептидных цепей коллагена, в эластине мало оксипролина, нет оксилизина и необычайно много валина.
в составе которых много глицина, пролина, валина, аланина, имеется лизин и
мало полярных аминокислот.
В отличие от полипептидных цепей коллагена, в эластине мало оксипролина, нет оксилизина и необычайно много валина.
Слайд 26Синтезируется эластин фибробластами в виде проэластина, который дозревает в тропоэластин.
Молекулы
тропоэластина не имеют поперечных связей, и их вторичная структура представлена альфа-спиралью.
При формировании молекулы эластина между молекулами тропоэластина образуются поперечные связи за счет реакций альдольной конденсации,
При формировании молекулы эластина между молекулами тропоэластина образуются поперечные связи за счет реакций альдольной конденсации,
Слайд 27
Дегидратации и окисления трех альдегидных групп лизина с аминогруппой четвертой молекулы
лизина, что приводит к образованию десмозина или изодесмозина.
Через амино- и карбоксильные группы десмозина фиксируются четыре полипептидные цепи тропоэластина, и формируется эластин.
Через амино- и карбоксильные группы десмозина фиксируются четыре полипептидные цепи тропоэластина, и формируется эластин.
Слайд 28Эластин резиноподобный белок - основной компонент эластических волокон соединительной ткани.
Он
содержится в больших количествах в межклеточном веществе тканей, испытывающих периодическое растяжение и сокращение:
легкие,
сосуды, аорта,
связки, кишечник, мочевой пузырь,
желудок и др.
легкие,
сосуды, аорта,
связки, кишечник, мочевой пузырь,
желудок и др.
Слайд 29Кератины
Кератины являются белками, участвующими в построении эпидермиса и его производных, как
волосы, ногти и у животных копыта, рога и шерсть.
Кератины отличаются высокой химической устойчивостью. Они не растворяются в воде и почти не набухают.
Протеолитические ферменты высших животных не расщепляют кератины, однако, их растворяют протеазы личинок моли.
Кератины отличаются высокой химической устойчивостью. Они не растворяются в воде и почти не набухают.
Протеолитические ферменты высших животных не расщепляют кератины, однако, их растворяют протеазы личинок моли.
Слайд 30Молекула кератинов содержит большое количество нейтральных и основных аминокислот.
Много цистина,
серина и треонина. Совсем отсутствует оксилизин и оксипролин.
Большое количество дисульфидных связей, ионные связи и значительные электростатические силы обуславливает плотную и упругую структуру кератиновых волокон.
Большое количество дисульфидных связей, ионные связи и значительные электростатические силы обуславливает плотную и упругую структуру кератиновых волокон.
Слайд 31Установлено, что главный компонент кератиновых волокон представлен кератином- белком с "низким
содержанием серы", имеющий альфа-спиральную конфигурацию
и кератин "белок с высоким содержанием серы" богатый цистеином
Вследствие этого кератиновые волокна могут имеют различную пространственную конфигурацию: смощенную или растянутую
Нерастянутые - сморщенные волокна - представлены альфа-кератином.
и кератин "белок с высоким содержанием серы" богатый цистеином
Вследствие этого кератиновые волокна могут имеют различную пространственную конфигурацию: смощенную или растянутую
Нерастянутые - сморщенные волокна - представлены альфа-кератином.
Слайд 32Развернутые (растянутые) цепи - бета-кератин.
Бета-кератин может быть произведен из альфа-типа
мягких кератинов.
Например, при воздействии водяного пара и одновременном растяжении происходит образование бета-кератина
Без растяжения, но с нагреванием образование альфа-кератина.
Этот переход обратим
Нагревание без растяжения приводит к максимальному сжатию кератиновых волокон до 70 % их первоначальной длинны.
Например, при воздействии водяного пара и одновременном растяжении происходит образование бета-кератина
Без растяжения, но с нагреванием образование альфа-кератина.
Этот переход обратим
Нагревание без растяжения приводит к максимальному сжатию кератиновых волокон до 70 % их первоначальной длинны.
Слайд 33Гликозамингликаны соединительной ткани.
Глюкозамингликаны в соединении с белками межклеточного матрикса формируют, так
называемые, протеогликаны соединительной ткани.
Гиалуроновая кислота - биополимер, в котором чередуются глюкуроновая кислота и N-ацетилглюкозамина.
Содержание гиалуроновой кислоты в разных органах неодинаково.
Много ее содержится в коже, стекловидном теле глаза, в синовиальной жидкости суставов, в некоторых хрящах.
Гиалуроновая кислота - биополимер, в котором чередуются глюкуроновая кислота и N-ацетилглюкозамина.
Содержание гиалуроновой кислоты в разных органах неодинаково.
Много ее содержится в коже, стекловидном теле глаза, в синовиальной жидкости суставов, в некоторых хрящах.
Слайд 34Гиалуронидаза разрушая гиалуроновую кислоту повышает межклеточную проницаемость.
Некоторые бактерии секретируют гиалуронидазу,
что позволяет им проникать из кровеносного русла в межклеточное пространство и
способствует распространению гнойной инфекции на ткани.
Слайд 35Хондроитинсульфаты.
Мономер этих полисахаридов состоит из глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозамином, у
которого в зависимости от типа хондроитинсульфатов 4 или 6 гидроксил сульфатированы.
Хондроитинсульфаты содержатся в коже, костной ткани, хрящах, тканях трахеи, аорты, артерий.
Дерматансульфаты.
Мономер образован альфа -L-идуроновой кислотой (изомер глюкуроновой кислоты) и N-ацетилгалактозамин-4-сульфата.
Дерматансульфаты содержатся в аорте и в отличие от других хондроитидсульфатов обладают антикоагулирующими свойствами.
Хондроитинсульфаты содержатся в коже, костной ткани, хрящах, тканях трахеи, аорты, артерий.
Дерматансульфаты.
Мономер образован альфа -L-идуроновой кислотой (изомер глюкуроновой кислоты) и N-ацетилгалактозамин-4-сульфата.
Дерматансульфаты содержатся в аорте и в отличие от других хондроитидсульфатов обладают антикоагулирующими свойствами.
Слайд 36Кератансульфаты состоят из мономеров образованных бета-галактозой и N-ацетилглюкозамин-6 сульфата. Кератансульфаты находятся
в роговице глаза.
Гликозамингликаны несут большое число отрицательных зарядов. Их полисахаридные цепи могут электростатически взаимодействовать с молекулами коллагена и связывать большие количества ионов Na+.
Это свойство глюкозамингликанов определяет участие межклеточного вещества в регуляции водно-солевого обмена
Гликозамингликаны несут большое число отрицательных зарядов. Их полисахаридные цепи могут электростатически взаимодействовать с молекулами коллагена и связывать большие количества ионов Na+.
Это свойство глюкозамингликанов определяет участие межклеточного вещества в регуляции водно-солевого обмена
Слайд 37Протеогликаны соединительной ткани
Протеогликаны различаются набором гликозамингликанов, размером молекулы и содержанием белка.
Встречаются соединения образованные небольшими олигосахаридными молекулами присоединенные к белкам клеточных оболочек.
Для протеогликанов межклеточного матрикса характерно, что белковая часть образует центральную часть субъединицы протеогликана.
Слайд 38Единый протеогликановый комплекс межклеточного матрикса образуется путем присоединения таких субъединиц к
гигантской молекуле гиалуроновой кислоты.
Одна молекула гиалуроновой кислоты может присоединить до 150 молекул сульфатированных протеогликанов.
Строение таких гигантских комплексов межклеточного вещества соединительной ткани напоминает структуру " ершика собранного из ершиков".
Одна молекула гиалуроновой кислоты может присоединить до 150 молекул сульфатированных протеогликанов.
Строение таких гигантских комплексов межклеточного вещества соединительной ткани напоминает структуру " ершика собранного из ершиков".
Слайд 39Вследствие отталкивания одноименно заряженных сульфатированных цепей гликозамингликанов, протеогликаны в водной среде
" распушены" и хорошо гидратированы.
В этой связи объем занимаемый этими молекулами, значительно больше, чем объем самих протеогликанов.
При механическом сдавливании таких молекул объем уменьшается, жидкость выдавливается.
В этой связи объем занимаемый этими молекулами, значительно больше, чем объем самих протеогликанов.
При механическом сдавливании таких молекул объем уменьшается, жидкость выдавливается.
Слайд 40Но поскольку цепи одноименно заряжен, сопротивление сдавливанию нарастает по мере сжатия
молекул.
Если механическое сдавливание прекратить, то молекулы вновь принимают исходный объем.
Это свойство протеогликанов особенно важно для хрящей суставных поверхностей, эластичность и прочность которых усиливается наличием в хрящах коллагеновых волокон
Если механическое сдавливание прекратить, то молекулы вновь принимают исходный объем.
Это свойство протеогликанов особенно важно для хрящей суставных поверхностей, эластичность и прочность которых усиливается наличием в хрящах коллагеновых волокон
Слайд 41Межклеточный матрикс
Межклеточный матрикс формируется из комплексов образованных гликозамингликанами, протеогликанами и коллагеновыми
волокнами. Объединяясь между собой и клетками они образуют ткани.
Главную роль в организации межклеточного матрикса, в формировании специализированной его части - базальной мембраны, играют специальные белки гликопротеиновой неколлагеновой структуры.
Главную роль в организации межклеточного матрикса, в формировании специализированной его части - базальной мембраны, играют специальные белки гликопротеиновой неколлагеновой структуры.
Слайд 42Один из них фибронектин, который состоит из двух полипептидных идентичных цепей,
соединенных вблизи С-конца двумя дисульфидными связями.
Каждая полипетидная цепь фибронектина присоединяется к сиалогликолипидам (ганглиозидам)
или сиалогликопротеинам плазматических мембран клеток.
Каждая полипетидная цепь фибронектина присоединяется к сиалогликолипидам (ганглиозидам)
или сиалогликопротеинам плазматических мембран клеток.
Слайд 43
Фибронектин также присоединяется к коллагену, к гиалуроновой кислоте и сульфированным гликозамингликанам
протеогликанов.
Фибронектин связывает фермент трансглутаминазу.
Этот фермент катализирует сшивку молекул фибронектина друг с другом, с коллагеном и другими белками межклеточного матрикса за счет аминогрупп глутамина и лизина:
| |
О=С - NH2 + H2N-СН О=С - NH - СН + NH3
| | трансглутаминаза | |
Glu Lys Glu Lys
Фибронектин связывает фермент трансглутаминазу.
Этот фермент катализирует сшивку молекул фибронектина друг с другом, с коллагеном и другими белками межклеточного матрикса за счет аминогрупп глутамина и лизина:
| |
О=С - NH2 + H2N-СН О=С - NH - СН + NH3
| | трансглутаминаза | |
Glu Lys Glu Lys
Слайд 44В результате этих процессов формируется структура межклеточного матрикса фиксируемая прочными ковалентными
связями.
В разных тканях и органах межклеточный матрикс различен по составу, строению и функциям.
В роговице и хрусталике глаза обеспечивает прозрачность, в коже, сухожилиях и связках - прочность и эластичность, в хрящах суставных поверхностей - упругость, в мышцах - сократимость и др.
В разных тканях и органах межклеточный матрикс различен по составу, строению и функциям.
В роговице и хрусталике глаза обеспечивает прозрачность, в коже, сухожилиях и связках - прочность и эластичность, в хрящах суставных поверхностей - упругость, в мышцах - сократимость и др.
Слайд 45Базальная мембрана
Базальная мембрана высокоспециализированная часть межклеточного матрикса имеет особое строение. Она
одной стороны контактирует с выстилающими ее клетками, а с другой - с межклеточным матриксом.
Базальная мембрана имеет три слоя:
средний слой построен из коллагеновых фибрилл,
по обеим сторонам среднего слоя расположены слои содержащие протеогликаны, сульфатированные гликозамингликаны, гиалуроновую кислоту и неколлагеновые структурные гликопротеины (ламинин, фибронектин).
Базальная мембрана имеет три слоя:
средний слой построен из коллагеновых фибрилл,
по обеим сторонам среднего слоя расположены слои содержащие протеогликаны, сульфатированные гликозамингликаны, гиалуроновую кислоту и неколлагеновые структурные гликопротеины (ламинин, фибронектин).
Слайд 46Базальная мембрана имеет отрицательный заряд за счет сульфатированных гликозамингликанов и непроницаема
для многих белков плазмы крови.
Проницаемость базальных мембран имеет значение для выведения метаболитов с мочой.
Для процесса всасывания переваренных веществ в стенку кишечника и доставку их в кровь,
для питания эпителиальных, мышечных и других клеток организма.
Проницаемость базальных мембран имеет значение для выведения метаболитов с мочой.
Для процесса всасывания переваренных веществ в стенку кишечника и доставку их в кровь,
для питания эпителиальных, мышечных и других клеток организма.
Слайд 47
Чтобы достигнуть клеток, транспортируемые с кровью питательные вещества (углеводы, аминокислоты, минеральные
соли и др.), должны последовательно пересечь:
эндотелий капилляров,
базальную мембрану эндотелия капилляров,
матрикс соединительной ткани,
базальную мембрану питаемых клеток, т.е. дважды пересечь базальную мембрану
эндотелий капилляров,
базальную мембрану эндотелия капилляров,
матрикс соединительной ткани,
базальную мембрану питаемых клеток, т.е. дважды пересечь базальную мембрану
Слайд 48
Изменения соединительной ткани при старении
С возрастом в соединительной ткани происходят значительные
изменения качественного состава и количественного содержания гликозамингликанов, протеогликанов и гликопротеинов.
В коже уменьшается содержание гиалуроновой кислоты,
вместо хондроитинсульфатов типа А появляются хондроитинсульфаты В-типа и кератансульфаты,
увеличивается содержание коллагеновых фибрилл.
В стенке артерий коллаген III сменяется на коллаген I.
Особенно много коллагена I накапливается в месте формирования атеросклеротических бляшек.
В коже уменьшается содержание гиалуроновой кислоты,
вместо хондроитинсульфатов типа А появляются хондроитинсульфаты В-типа и кератансульфаты,
увеличивается содержание коллагеновых фибрилл.
В стенке артерий коллаген III сменяется на коллаген I.
Особенно много коллагена I накапливается в месте формирования атеросклеротических бляшек.
Слайд 49С возрастом в костях вместо коллагена I накапливается коллаген III, что
приводит к повышенной ломкости костей.
Меняется соотношение гиалуроновой и хондроитинсерной кислоты, что приводит к нарушению пористости межклеточного вещества и является одной из предпосылок развития атеросклероза.
Одновременно происходят изменения физико-химических свойств коллагена: снижается способность к набуханию и эластичность.
Коллаген становится менее подвержен действию коллагеназы.
Меняется соотношение гиалуроновой и хондроитинсерной кислоты, что приводит к нарушению пористости межклеточного вещества и является одной из предпосылок развития атеросклероза.
Одновременно происходят изменения физико-химических свойств коллагена: снижается способность к набуханию и эластичность.
Коллаген становится менее подвержен действию коллагеназы.
Слайд 50Изменения соединительной ткани при коллагенозах
Группа заболеваний связанных с изменениями структуры соединительной
ткани, нарушениями синтеза коллагена и других обменных процессов, получила название - коллагенозы.
К коллагенозам относятся ревматизм, узелковый периартрит, склеродермия, эритематозная красная волчанка, дерматомиозит и другие распространенные заболевания.
К коллагенозам относятся ревматизм, узелковый периартрит, склеродермия, эритематозная красная волчанка, дерматомиозит и другие распространенные заболевания.
Слайд 51Известны наследственные патологии, связанные с нарушениями синтеза коллагена.
Так при синдроме
Элерса-Данлоса имеет место деформация суставов и искривление позвоночника.
Одна из форм этого заболевания связана с недостатком проколлаген-пептидазы,
а другая - с недостатком синтеза коллагена III.
Одна из форм этого заболевания связана с недостатком проколлаген-пептидазы,
а другая - с недостатком синтеза коллагена III.
Слайд 52Наследственно обусловленная хрупкость костей связана с содержанием в костях наряду с
коллагеном I, коллагена типа III.
При заболеваниях суставов - остеоартритах в хрящах вместо коллагена типа [ LI(II)]3 синтезируется коллаген имеющий в своем составе L2-цепи, характеризующиеся пониженной степенью гликолизирования.
При заболеваниях суставов - остеоартритах в хрящах вместо коллагена типа [ LI(II)]3 синтезируется коллаген имеющий в своем составе L2-цепи, характеризующиеся пониженной степенью гликолизирования.
Слайд 53При употреблении в пищу большого количества сладкого зеленого горошка
в котором
имеется ингибитор лизилоксидазы - бетацианаланин
может развиться коллагеноз - латиризм,
при котором имеет место
деформация позвоночника и
разрыв аорты.
может развиться коллагеноз - латиризм,
при котором имеет место
деформация позвоночника и
разрыв аорты.
Слайд 54Гормоны и соединительная ткань
Формирование соединительной ткани контролируется гормонами.
Глюкокортикоиды угнетают рост
и развитие фибробластов и подавляют синтез сульфированных гликозамингликанов и коллагена.
В связи с этим глюкокортикоиды задерживают заживление ран и формирование костной мозоли после переломов и используются для лечения коллагенозов.
Минералокортикоиды, напртив, стимулируют пролиферацию фибробластов и биосинтез основного вещества соединительной ткани.
В связи с этим глюкокортикоиды задерживают заживление ран и формирование костной мозоли после переломов и используются для лечения коллагенозов.
Минералокортикоиды, напртив, стимулируют пролиферацию фибробластов и биосинтез основного вещества соединительной ткани.
Слайд 55Эстрогены ускоряют синтез кислых гликозамингликанов,
Тироксин подавляет образование коллагеновых фибрилл и
основного вещества.
При недостатке тироксина наблюдается усиление синтеза в соединительной ткани слизистых веществ (сиаломицинов и фукомицинов),
что способствует накоплению жидкости и формированию слизистых отеков, наблюдаемых при микседеме.
При недостатке тироксина наблюдается усиление синтеза в соединительной ткани слизистых веществ (сиаломицинов и фукомицинов),
что способствует накоплению жидкости и формированию слизистых отеков, наблюдаемых при микседеме.
