Предмет и задачи биохимии. Ферменты, энзимы. (Лекция 2) презентация

активности.
3. Кинетика ферментативных реакций.

Обусловливают превращение веществ по строго контролируемым метаболическим путям. Эта строгая последовательность реакций обусловлена специфичностью ферментов к своим субстратам ( лигандам)

Метаболический путь – это совокупность последовательных реакций в клетке, в которых превращается конкретное вещество (субстрат)

энзимология.
Индивидуальность клетки во многом определяется набором ферментов, синтез которых генетически запрограммирован.
Энзимопатии – патологии, обусловленные нарушением синтеза или активности ферментов, что приводит к изменениям в организме, которые являются причиной молекулярных болезней .
Возможные причины: генетически обусловленные –врожденные; приобретенные.
Энзимодиагностика. Диагностика , основанная на определении активности в крови ферментов (органоспецифичные), которые являются маркерами повреждения клеток из которых они выходят в кровь при повреждении, вызванных воспалением или др. факторами.
Энзимотерапия. Лечение больного с помощью фармпрепаратов - ферментов

сложные!!!

ФЕРМЕНТЫ

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ-
ПРОТЕИНЫ

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ - ПРОТЕИДЫ

КОФАКТОР

АПОФЕРМЕНТ

ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

КОФЕРМЕНТ-
ОРГАНИЧЕСКОЕ НИЗКОМОЛЕКУЛ. В-ВО

НУКЛЕОТИДЫ

ПРОИЗВОДНЫЕ
ВИТАМИНОВ

ТЕТРАПИРОЛЫ

КОФАКТОР

АПОФЕРМЕНТ

в трехмерной молекуле белка, с которым связывается комплементарный субстрат.

Апофермент обусловливает специфичность (связывание с комплементарным субстратом);
Кофактор–способствует взаимодействию фермента с субстратом (в активном центре) и часто определяет непосредственно тип химической реакции.

Аллостерический участок (allos-иной) –участок апофермента для связывания с эффектором (вне активного центра)

катализирующий.
Субстратсвязывающий участок представляет совокупность функциональных групп ам-т (ОН,NН,СООН, SН). В состоянии покоя (вне субстрата)группы могут располагаться вдали друг от друга в трехмерной молекуле фермента. В присутствии комплементарного субстрата – функциональные группы субстрата и фермента точечно взаимодействуют, образуя слабые связи и в результате меняется пространственная структура фермента и активный центр становится комплементарным по пространственной форме.
Субстрат индуцирует комплементарность активного центра
Каталитический- совокупность функциональных группы ам-т, которые осуществляют химическое превращение субстрата.
В некоторых молекулах эти участки не имеют четкого пространственного разделения и могут перекрываться.

свойство фермента -регуляция активности фермента.!!!!!

возможные реакции;
Увеличивают скорость реакции за счет снижения энергии активации, т.е. увеличивают долю реакционноактивных молекул при низком энергетическом уровне
Не смещают химическое равновесие обратимых реакции, а ускоряют его наступление;
Не расходуются в процессе реакции.

обусловлены белковой природой, их трехмерной пространственной конформацией
1. Специфичность действия.
Свойство обусловлено наличием комплементарного активного центра.
2. Способность менять свою активность (вследствие конформационной лабильности) под воздействием внешних факторов температуры и рН (термолабильность, рН-зависимость), под воздействием эффекторов ( ингибиторы, активаторы – химические соединения – промежуточные, конечные метаболиты, гормоны).
Активность ферментов строго контролируется, что позволяет каждому метаболическому пути менять свою скорость в зависимости от ситуации, в которой находится организм !!!
3. Высокая каталитическая эффективность

энергии активации (снижения энергетического барьера). При этом количество реакционноспособных молекул увеличивается!!!

энергия

Ход реакции

S

2

1

Ферментативная реакция в 3 стадии:

1 E + S ES*

2 ES* EP

3 EP E + P

В комплексе субстрат подвергается превращению при минимальном уровне энергии !!!!

складывается -
из названия основного субстрата+ типа катализируемой реакции + «аза»
лактат + дегидрирование + аза = лактатдегидрогеназа
Систематическое – сложнее –
название складывается -
из названия субстратов + класс химических реакций + «аза»
Лактат : НАД – оксидоредуктаза
1 2 тип реакции
- Тривиальные – пепсин, липаза, амилаза

типов реакций)
Классы делятся на подклассы, подподклассы, в которых уточняется природа субстрата, связи и т.д.
1.Оксидоредуктазы.
2. Трансферазы.
3. Гидролазы.
4. Лиазы
5. Изомеразы.
6. Синтазы (лигазы)

Определить активность фермента ( скорость реакции) можно по:
А. количеству продуктов реакции, образовавшихся в ед. времени
Б. количеству превращенного субстрата в ед. времени (остаточной концентрации субстрата)
Активность фермента выражается в ед. активности:
а) стандартная (международная) единица активности –кол-во фермента, которое катализирует превращение 1мкМ субстрата в мин(t 25)
б) удельная активность –число единиц активности на 1 мг белка-носителя ферментативной активности

факторов.
Все они способствуют изменению конфигурации молекулы, а значит – активного центра Скорость зависит от: 1. Температуры
( температурный оптимум)

концентрации фермента)

Кm (константа Михаэлиса), Vmax (максимальная скорость) – кинетические параметры, характеризующие эффективность ферментов

реакции равна половине максимальной скорости
Расчет - на графике зависимости Vреакции от [ S ].
Характеризует – сродство фермента к субстрату.
(Кm – меньше, сродство – больше).

. Максимальная скорость ( Vmax) – скорость, при которой все молекулы фермента связаны с субстратом

с молекулой фермента, ингибируют( ингибиторы) или усиливают (активаторы) активность фермента.

Эффекторы:
а. метаболиты, гормоны, образующиеся в организме, регулируют метаболизм, направляя его в нужное русло.
б. лекарственные препараты
В. яды.