Обмен белков презентация

Содержание

1. Обмен белков
2. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС Равновесие Положительный Отрицательный
3. ИСТОЧНИКИ И ПУТИ РАСХОДОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ
4. ЗАМЕНИМЫЕ И НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
5. КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА В НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ
6. СОДЕРЖАНИЕ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ В БЕЛКАХ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
7. ПРОТЕИНАЗЫ ЖКТ Эндопептидазы Пепсин; Реннин; Гастриксин;
8. СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ
9. СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ Смесь полипептидов Н2О Белок
10. СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ
11. СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ Н2О Свободные аминокислоты Белок
12. СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ
14. ПРОТЕИНАЗЫ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА
15. АКТИВАЦИЯ ПЕПСИНОГЕНА
16. СЕКРЕЦИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ
17. КОМПОНЕНТЫ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ
18. АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОГЕНА Энтеро-пептидаза Трипсиноген неактивный Трипсин активный
19. АКТИВАЦИЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ
20. СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ
22. Советский учёный, специалист в области физиологии, вегетативных функций и их регуляции.
23. СХЕМА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫХ КОНФОРМАЦИОННЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ФЕРМЕНТНОЙ И
24. ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ СОКИ
25. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ
27. МЕХАНИЗМ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КИШЕЧНИКЕ
29. УБИКВИНТИН Убиквитин
30. 2. 1. 3. 4. 5. 6.
31. УБИКВИНТИН Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) консервативный белок эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной
32. УБИКВИТИНИРУЮЩАЯ ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА (НА СХЕМЕ ПОКАЗАНА ЛИГАЗА E3, СОДЕРЖАЩАЯ RING-ДОМЕН)
34. Катаболизм аминокислот
35. Реакции трансаминирования
36. Реакции трансаминирования
37. Присоединение ПФ к активному центру аминотрансферазы
38. Роль пиридоксальфосфата в трансаминировании
39. Изменение активности трансаминаз при инфаркте при остром гепатите Коэффициент де Ритиса АСТ АЛТ = 1,33
40. Типы реакций дезаминирования
41. Окислительное дезаминирование
42. Окислительное дезаминирование глутамата НАДН+Н+ ----→ 3 АТФ
43. Непрямое дезаминирование аминокислот
44. Неокислительное дезаминирование
45. Судьба аминокислот
46. Реакции декарбоксилирования
47. Декарбоксилирование гетероциклических аминокислот
48. Декарбоксилирование ароматических аминокислот
49. Декарбоксилирование серусодержащих аминокислот
50. Обезвреживание биогенных аминов
51. ОБМЕН АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
52. СИНТЕЗ ТИРОЗИНА
53. НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА
54. СИНТЕЗ КАТЕХОЛАМИНОВ
55. ЙОДТИРОНИНЫ
56. СИНТЕЗ МЕЛАНИНА
57. РАСПАД ТИРОЗИНА
58. НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
60. ОСНОВНЫЕ ТРАНСПОРТНЫЕ ФОРМЫ NH3
61. МЕТАБОЛИЗМ ГЛУТАМИНА В КИШЕЧНИКЕ
62. Амидирование карбоксильных групп белков
63. Синтез карбамоилфосфата
64. СИНТЕЗ АММОНИЙНЫХ СОЛЕЙ
65. Орнитиновый цикл
66. +
70. АМФ + РРi
71. Нарушения синтеза мочевины
72. НАРУШЕНИЕ СИНТЕЗА И ВЫВЕДЕНИЯ МОЧЕВИНЫ
73. Количество азотсодержащих веществ в моче (%) при нормальном белковом питании
74. NO - СИНТАЗНАЯ РЕАКЦИЯ L-Arg + NADPH
75. СИНТАЗЫ ОКСИДА АЗОТА NO-синтазы — группа
76. КЛАССИФИКАЦИЯ

АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС Равновесие Положительный Отрицательный

Слайд 1

Обмен белков

Слайд 2АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС
Равновесие
Положительный

Отрицательный

Слайд 3ИСТОЧНИКИ И ПУТИ РАСХОДОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 4ЗАМЕНИМЫЕ И НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Слайд 5КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА В НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

Слайд 6СОДЕРЖАНИЕ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ В БЕЛКАХ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

Слайд 7ПРОТЕИНАЗЫ ЖКТ
Эндопептидазы
Пепсин;
Реннин;
Гастриксин;
Трипсин;
Химотрипсин;
Эластаза.
Экзопептидазы
Карбоксипептидазы А и В;
Аминопептидазы;

Дипептидазы;
Трипептидазы.

Слайд 8СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ

Слайд 9СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ
Смесь полипептидов
Н2О
Белок

Слайд 10СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ

Слайд 11СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ
Н2О

Свободные аминокислоты
Белок

Слайд 12СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ

Слайд 14ПРОТЕИНАЗЫ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА

Слайд 15АКТИВАЦИЯ ПЕПСИНОГЕНА

Слайд 16СЕКРЕЦИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ

Слайд 17КОМПОНЕНТЫ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ

Слайд 18АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОГЕНА
Энтеро-пептидаза
Трипсиноген неактивный
Трипсин активный

Слайд 19АКТИВАЦИЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

Слайд 20СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

Слайд 22Советский учёный, специалист в области физиологии, вегетативных функций и их регуляции. Академик АН СССР по отделению физиологии

(1984). Впервые описал пристеночное пищеварение, механизмы самопереваривания. Исследовал эволюцию пищеварительной функции.
Работа А. М. Уголева «Пристеночное (контактное) мембранное пищеварение» была признана как научное открытие и внесена в Государственный реестр открытий СССР под № 15 с приоритетом от декабря 1958 г.За свои работы — в 1990 году был награждён золотой медалью им. И. И. Мечникова.

Александр Михайлович
Уголев

Слайд 23СХЕМА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫХ КОНФОРМАЦИОННЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ФЕРМЕНТНОЙ И ТРАНСПОРТНОЙ ЧАСТЕЙ ФУНКЦИОНИРУЮЩЕГО ФЕРМЕНТНО- ТРАНСПОРТНОГО КОМПЛЕКСА

(ПО: УГОЛЕВ, 1985).

1 - СУБСТРАТ; 2 - ПРОДУКТ; 3 - ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ФЕРМЕНТ; 4 - ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА; 5 - МЕМБРАНА

Слайд 24ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ СОКИ

Слайд 25ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

Слайд 26

Слайд 27МЕХАНИЗМ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КИШЕЧНИКЕ

Слайд 28

Слайд 29 УБИКВИНТИН
Убиквитин - играет решающую роль в

процессе утилизации белков присоединяясь к тому белку, который нужно уничтожить. Вход в протеасому обычно закрыт, и попасть в нее может только белок, отмеченный специальной меткой, в этом случае вход в протеасому открывается. Роль такой «черной» метки играет убиквитин. Этот процесс прикрепления убиквитина к молекуле белка, подлежащего ликвидации, назвали «поцелуем смерти».

Слайд 302.
1.
3.
4.
5.
6.

Слайд 31УБИКВИНТИН
Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) консервативный белок
эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также их

функций.

Убиквитин был открыт в 1975 году Гидеоном Голдштейном с соавторами[1] и охарактеризован в 70—80-х годах XX века

Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов.

В 2004 году Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка»