Биохимия, предмет и задачи. Структурно-функциональная организация белковых молекул презентация

Содержание

План лекции: Биохимия, её предмет и задачи Значение биохимии для медицины Признаки и функции белков Уровни структурной организации белковых молекул

Слайд 1БИОХИМИЯ, ПРЕДМЕТ И ЗАДАЧИ. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ


Профессор кафедры биохимии Омской

ГМА,
доктор мед. наук
Конвай Владимир Дмитриевич

Слайд 2План лекции:
Биохимия, её предмет и задачи
Значение биохимии для медицины
Признаки и функции

белков
Уровни структурной организации белковых молекул

Слайд 3Биохимия – наука о структуре химических веществ, входящих в состав живого

организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Слайд 4Разделы общей биохимии:
Статическая биохимия
Динамическая биохимия
Функциональная биохимия
Объекты изучения:
Биохимия растений
Биохимия животных
Биохимия микроорганизмов
Биохимия человека

– медицинская биохимия
Технологическая биохимия

Слайд 5Задачи биохимии:

Изучение строения и обмена белков
Изучение строения и обмена нуклеиновых кислот
Изучение

молекулярных механизмов наследственности
Изучение биокатализа
Изучение превращения углеводов
Изучение обмена липидов
Изучение роли биорегуляторов
Изучение значения витаминов


Слайд 6Значение биохимии для медицины:

Выяснить сущность, механизм развития заболевания
Улучшить эффективность диагностики заболеваний
Обеспечение

разработки новых лекарственных средств (обоснование фармакотерапии)
Обосновать основы профилактики

Слайд 7
Белки – это высокомолекулярные, азотсодержащие, органические вещества, состоящие из

аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, имеющие сложную структурную организацию.

Слайд 8Структурные признаки белков:

1 – содержат азот
2 – α-аминокислоты L-ряда
3 – формируют

полипептидную цепь
4 – высокая молекулярная масса (от 6 тыс. до нескольких млн. дальтон)
5 – сложная структурная организация



Слайд 9Основные функции белков:
Структурная
Каталитическая
Регуляторная
Рецепторная
Транспортная
Опорная
Энергетическая
Сократительная
Защитная
Антитоксическая
Гемостатическая


Слайд 10Уровни структурной организации белковых молекул

Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура
четвертичная структура


Слайд 11 Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи,

соединенных пептидными связями.


Последовательность аминокислот в полипептидной цепи:
определяет последующие уровни структурной организации белка,
физико-химические, биологические свойства
является уникальной в каждом отдельном случае

Слайд 12Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, образующаяся в

результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

Виды вторичной структуры:

α-спираль
β - структура
нерегулярные вторичные структуры (кольца, изгибы, петли).


Слайд 13α-спираль


Слайд 14β – структура формируется между линейными участками одной полипептидной цепи, образуя

при этом складки или между разными полипептидными цепями.


Полипептидые цепи или их части могут формировать параллельные и антипаралельные β-структуры

Слайд 15Определенные сочетания альфа-спиралей и бета-структур в некоторых белках называют супервторичной структурой

белков.
Они имеют специфические названия: структура «бета-бочонка», «цинковый палец» и др

Слайд 16Третичная структура - это способ укладки полипептидной цепи в пространстве в

виде компактной упаковки, за счет связей между радикалами.

В поддержании третичной структуры участвуют:
водородные связи
ионные связи
гидрофобные взаимодействия
дисульфидные связи.

Слайд 17Четвертичная структура - это высший уровень структурной организации, возможный не у

всех белков.

это способ укладки в пространстве третичных структур (глобул) и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Каждая отдельно взятая глобула, получившая название протомера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью.

Слайд 18Формирование трёхмерной структуры белков
от пространственной структуры белков зависит их биологическая функция.
Процесс

сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру - ФОЛДИНГ БЕЛКОВ  

Слайд 19Формирование трёхмерной структуры белков
Белки - продукты одного гена:
имеют одинаковую аминокислотную последовательность


приобретают в одинаковых условиях клетки одинаковую конформацию и функцию.
фолдинг протекает при участии специальной группы белков -  ШАПЕРОНЫ (от франц. shaperon - няня).


Слайд 20Шапероны
при сборке белков возникают промежуточные нестабильные конформации
Шапероны:
связываются с белками, находящимися в

неустойчивом, склонном к агрегации состоянии.
стабилизируют их конформацию,


Слайд 21Классификация шаперонов
По молекулярной массе
высокомолекулярные, с Mr от 100 до 110 кД;
Шапероны

-90 - с Mr до 90 кД;
Шапероны -70 - с Mr от 60 до 80 кД;
Шапероны – с Mr 60;
Шапероны - с Mr 40;
низкомолекулярные шапероны с молекулярной массой от 15 до 30 кД.


Слайд 22Роль шаперонов в фолдинге белков
При синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется

раньше, чем С-концевая область.
Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность.
в период синтеза белка на рибосоме защиту реакционно-способных радикалов (особенно гидрофобных) осуществляют Шапероны -70.
Ш-70 - высококонсервативный класс белков, который присутствует во всех отделах клетки
В области карбоксильного конца единственной полипептидной цепи шаперонов есть участок, образованный радикалами аминокислот в форме бороздки.
Он способен взаимодействовать с участками белковых молекул и развёрнутых полипептидных цепей длиной в 7-9 аминокислот, обогащённых гидрофобными радикалами.
В синтезирующейся полипептидной цепи такие участки встречают примерно через каждые 16 аминокислот.


Слайд 23Роль шаперонов в фолдинге белков
Фолдинг многих высокомолекулярных белков, осуществляется в специальном

пространстве, сформированном Шаперонами-60.
Ш-60 функционируют в виде олигомернoго комплекса, состоящего из 14 субъединиц

Слайд 25Физико-химические свойства белков
Строение – аминокислотный состав, полипептидная цепь
Размеры
Молекулярная масса
Форма – глобулярные

и фибриллярные
1.Электрохимические свойства
а) амфотерные полиэлектролиты
ионогенные группы радикалов
NН3+ - лиз, арг, гис
-СОО- - глу, асп
Концевые - СОО- и - NН3+




R

+H3N


Слайд 26б) Буферные свойства Нb – гистидин
в) Общий

заряд белка
Соотношение ионогенных групп радикалов
рН среды – степень ионизации
кислая среда +
основная среда -
Изоэлектрическое состояние
Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – рJ
Белки цитоплазмы рJ~5,5, белки ядер – рJ>7,0
Электрофорез – подвижность в электрическом поле

Слайд 272. Коллоидные свойства белков
а) оптические свойства

рассеивание света




опалесценция дифракция лучей
эффект Тиндаля
нефелометрия


нефелометрия


Слайд 28б) малая скорость диффузии
гель-фильтрация или молекулярное просеивание через зерна

сефадекса
диффузия крупных молекул медленнее в зерна и они быстрее выходят, а чем меньше молекулярная масса, тем медленнее выходят


Слайд 29в) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны

осмос диализ

Высокая вязкость растворов

Способность к образованию гелей
Фибриллярные белки (актомиозин)



Слайд 30Гидратация белков

Гидрофобные группы
Н2О связывается 1 - полярными группами

2 - пептидными группами
100 г белка связывает 30-35 г Н2О

Гидратная оболочка

Слайд 31Растворимость белков
Много полярных групп – лучше растворимость.
Два фактора устойчивости:
Заряд белковой молекулы
Гидратная

оболочка





Высаливание – осаждение белков из растворов нейтральными солями – (NH4)2SO4


Слайд 32Лабильность пространственной конформации.
Денатурация – утрата нативных (природных)

физико-химических свойств белка под действием физических и химических факторов, нарушающих пространственную конфигурацию (конформацию) белка при сохранении первичной структуры.
Нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры.
Физические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители (фенол, ацетон, спирт и т.д.)
Ренатурация.


Слайд 33СПАСИБО ЗА ВНИМАНИЕ


Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика