Белки (или белковые вещества) презентация

одной клетки так многоклеточных живых организмов.

Соматропин – гормон роста, выделяемый гипофизом головного мозга.

Инсулин – гормон поджелудочной железы, ответственный за глюкозный обмен

являются их способность строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. Реализуется зта способность через «биоспецифическое узнавание», приводит к связыванию молекулы субстрата с белком и в итоге обеспечивает протекание химической реакции. Высокой специфичностью обладают также белки, которые участвуют в таких процессах, как деление, дифференцировка клеток и развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

несвойственным или лишь частично присущим другим классам биополимеров относятся следующие функции.
Структурная (опорная) функция
Ферментативная (каталитическая) функция
Рецепторная и гормональная функция
Транспортная функция
Резервная (питательная) функция
Сократительная функция
Защитная функция
Функции белков крови

белков тела человека. Фибриллярные белки формируют вещество соединительной ткани — коллаген, эластин (в сосудистой стенке сосудов эластического типа), кератин (в коже и её производных элементах), протеогликаны.
Большое значение имеют комплексы белков с углеводородами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) — спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин A (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности). Также к данной функции можно отнести участие белка в создании таких органелл, как рибосомы.

химических реакций в биологических системах. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, то есть рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью, и абзимов — и моно- и поликлональных антител.

гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток. Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками или полипептидами, например, инсулин и глюкагон. Однако, некоторые гормоны являются производными аминокислот.

жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина (овальбумина). У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

клетки и движения самой клетки или ее органелл. Главную роль в процессах движения играют актин и миозин — специфические белки мышечной ткани, и белок цитоскелета тубулин, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток — расхождение хромосом в процессе митоза.

организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента, пропердин, при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. В результате свертывания образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

видов белков. Примерно 90% общего белка составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.
В регуляции содержания белков плазмы на определенном уровне большое значение имеет печень, которая полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов, клетки ретикулоэндотелиальной системы костного мозга и лимфатических узлов.

постоянство коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств — в первую очередь, альбумины;
Белковая буферная система участвует в поддержании кислотно-основного состояния — альбумины, гемоглобин;
удерживают в связанном состоянии и транспортируют ионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы, препятствуя их потере с мочой — альбумины и специфические транспортные белки;
связывают и транспортируют органические вещества (углеводы, липиды, гормоны, лекарства, витамины, токсины) — альбумины и другие белки;

и лейкоцитов в кровотоке, обеспечивают нормальный кровоток в капиллярах (реологические свойства крови) — белки свертывающей системы;
являются резервом аминокислот;
специализированные белки, участвующие в свертывании крови (фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин и др.);
обеспечивают иммунную защиту организма — иммуноглобулины, факторы системы комплемента, трансферрин и пропердин;
обеспечивают неспецифическую защиту организма при повреждении тканей — белки острой фазы.

И ГОРМОНАЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ ТРАНСПОРТНАЯ ФУНКЦИЯ РЕЗЕРВНАЯ (ПИТАТЕЛЬНАЯ) ФУНКЦИЯ СОКРАТИТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ ЗАЩИТНАЯ ФУНКЦИЯ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОВИ

из остатков α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Природные белки формируются исходя из 21 аминокислоты. В состав молекул большинства белков входит по 300 – 500 аминокислотных остатков, может достигать иногда и нескольких тысяч.

Белки можно рассматривать как биополимеры. Эти полимеры не регулярны по своему составу.

и такие аминокислоты, которые кроме аминогрупп содержат и другие функциональные группы.
По своей значимости для организма все аминокислоты делятся на:
Заменимые (синтезируются в организме)
Не заменимые (запас пополняется только с пищей)

обнаружены производные аминокислот:
- Оксипролин и оксилизин содержатся в белке соединительной ткани коллагене;
Дийодтирозин является основой структуры гормонов щетовидной железы:
Фосфосерин и фосфотреонин входят в состав сложных белков – фосфопротеинов;
ε-N-метиллизин обнаружен в составе мышечного белка – миозина.
Кроме того в состав некоторых белков типа кератина входит цистин.

связями и образуют пептидные цепи.

имеют по меньшей мере по одному ассиметрическому атому углерода. При гидролизе природных белков, в условиях исключающих рацемизацию, образуются L-аминокислоты.

L- аминокислоты, биологически активны (горькие на вкус), D-аминокислоты не принимают участия в построении белка, (сладкие на вкус)

дисульфидными , солевыми или водородными связями.
Солевые связи образуются между свободными аминогруппами (например, концевая аминогруппа, расположенная на одном конце полипептидной цепи или ε-аминогруппа лизина) и свободными карбоксильными группами (концевая карбоксильная группа цепи или свободные карбоксильные группы двухосновных аминокислот);
Водородные связи могут возникать между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, а также за счет гидроксогрупп оксиаминокислот и кислорода пептидных групп.

определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные

группами N-H и С=О.
Модели вторичной структуры - a-спираль (левозакрученные и правозакрученные), а также β-листы.

состоящей из единой цепи. Особое свернутое состояние молекулы белка.

– дисульфидные мостики;
Ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
Водородные связи;
Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированными от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ; 4 - ДИСУЛЬФИДНЫЕ МОСТИКИ.

какие функции выполняют, построены из относительно небольшого набора (обычно 20 (21)) аминокислот, которые расположены в различной, но всегда строго определенной для данного вида белка последовательности.
Белки подразделяют на протеины и протеиды.
Протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот.
Альбумины – обладают сравнительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимы в воде, при нагревании свертываются.

10%-ном растворе NaCl.
Проламины – незначительно растворимы в воде, но растворимы в 60÷80%-ном водном этиловом спирте.
Глютелины – растворимы только в 0,2%-ной щелочи.
Протамины – совершенно не содержат серы.
Пртеиноиды – нерастворимые белки.
Фосфопротеины – содержат фосфорную кислоту (козеин).

углеводы, липиды, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота.
Липопротеиды – гидролизуются на простой белок и липиды. (зерна хлорофила, протоплазма клеток).
Гликопротеиды – гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. (слизистые выделения животных).
Хромопротеиды – гидролизуются на простые белки и красящие вещества (гемоглобин)
Нуклеопротеиды – гидролизуются на простые белки (обычно протамины) и нуклеиновые кислоты

аминокислот ведут себя как биполярные ионы
Моноаминомонокарбоновые кислоты (рН=7)

защитить карбоксильную группу одной кислоты (например: превратив её в эфирную) и аминогруппу другой кислоты (ацелированием); б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы, обычно реакцией гидролиза, но в таких условиях, что бы не пострадала пептидная связь.