Презентация на тему Анализ степени структурной и функциональной однотипности поливалентного ингибитора протеаз, содержащегося в поджелудочной железе животных, и соевого ингибитора трипсина

Презентация на тему Анализ степени структурной и функциональной однотипности поливалентного ингибитора протеаз, содержащегося в поджелудочной железе животных, и соевого ингибитора трипсина, предмет презентации: Биология. Этот материал содержит 13 слайдов. Красочные слайды и илюстрации помогут Вам заинтересовать свою аудиторию. Для просмотра воспользуйтесь проигрывателем, если материал оказался полезным для Вас - поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте наш сайт презентаций ThePresentation.ru в закладки!

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1
Текст слайда:

АНАЛИЗ СТЕПЕНИ СТРУКТУРНОЙ И ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ ОДНОТИПНОСТИ ПОЛИВАЛЕНТНОГО ИНГИБИТОРА ПРОТЕАЗ, СОДЕРЖАЩЕГОСЯ В ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЕ ЖИВОТНЫХ, И СОЕВОГО ИНГИБИТОРА ТРИПСИНА


Слайд 2
Текст слайда:


Протеолиз лежит в основе регуляции важных физиологических процессов организма. Протеолиз осуществляется большим количеством внутри- и внеклеточных протеолитических ферментов. Типичными представителями протеаз являются трипсин, калликреин, тромбин, плазмин, урокиназа, пепсин, дуоденаза. Деятельность протеаз регулируется преимущественно белками-ингибиторами, составляющими мощный антипротеолитический потенциал организма. Ингибиторы встречаются в организмах животных и растений. Предотвращая преждевременную и чрезмерную активность, либо полностью блокируя работу протеолитических ферментов, ингибиторные белки участвуют в механизмах многих сопряженных с протеолизом процессов, таких как свертывание крови, распад фибринового сгустка, активация комплемента и другие. Особую группу белков-ингибиторов животного происхождения составляют серпины. К ним относят гирудин, α1-антитрипсин, α2-макроглобулин и другие. Особый интерес представляет поливалентный ингибитор протеаз (апротинин), выделенный из органов крупного рогатого скота. Аналоги животных ингибиторов обнаружены у таких растений как табак, горчица, картофель, пшеница, соя и другие. В частности к ним относятся ингибиторы из соевых бобов. К сожалению, вопрос о структурной и функциональной однотипности протеазных ингибиторов, присутствующих в организмах животных и растений, имеет существенные пробелы. Поэтому в качестве объектов сравнения были выбраны поливалентный ингибитор протеаз поджелудочной железы животных (апротинин) и соевый ингибитор трипсина. Кроме того, актуальность данного исследования обусловлена исключительно важной ролью регуляторов протеолиза в функционировании физиологических процессов.


Слайд 3
Текст слайда:

ЦЕЛЬ – анализ степени структурной гомологии и функциональной однотипности апротинина животного происхождения и соевого ингибитора трипсина (СИТ)

ЗАДАЧИ:
1) Методами биоинформатики установить степень структурной гомологии, спектр биологической активности и потенциальные молекулы-мишени апротинина и СИТ среди протеаз человека.
2) Определить трипсин-ингибиторную активность апротинина и СИТ в опытах in vitro.
3) Изучить влияние апротинина и СИТ на свертывание крови (протромбиновое время, активированное частичное тромбопластиновое время и тромбиновое время).
4) Определить влияние апротинина и СИТ на фибринолиз (определение времени фибринолиза).
5) Сравнить влияние апротинина и СИТ на агрегацию тромбоцитов (скорость и степень агрегации).
6) Проанализировать влияние апротинина и СИТ на функциональное состояние системы комплемента (гемолитическая активность).
7) Изучить влияние приема изолята соевого белка, содержащего соевый ингибитор трипсина, на общую протеолитическую и трипсин-ингибиторную активности в сыворотке крови людей.


Слайд 4
Текст слайда:

Итоги проекта по отделу

ЭЛЕКТРОННЫЕ БАЗЫ ДАННЫХ БЕЛКОВ

Из 49 просмотренных баз данных белков только 8 содержат информацию об апротинине и СИТ. Наиболее информативные базы - Protein Data Bank и UniProt/Swiss-Prot.


Слайд 5
Текст слайда:

ОПРЕДЕЛЕНИЕ СТЕПЕНИ ГОМОЛОГИИ ИНГИБИТОРОВ

Рис. 1. Результат подсчета гомологии апротинина (Aprotinin) и СИТ (SBTI).

Рис. 2. Результат подсчета гомологии отдельных участков полипептидных цепей апротинина (Aprotinin) и СИТ (SBTI).


Слайд 6
Текст слайда:

ОПРЕДЕЛЕНИЕ СПЕКТРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ

Программа показала 4 вида активности для апротинина и 3 для соевого ингибитора. Ингибиторы схожи по 3 видам активности и вероятности их проявления (Drug-Likeness) . Согласно программе они являются ингибиторами ренина и ферментов-конвертаз.
Произвести поиск молекул-мишеней для исследуемых ингибиторов методами биоинформатики не удалось, по причине отсутствия в свободном доступе необходимых программ.

Рис. 3. Результат определения биологической активности апротинина и СИТ.


Слайд 7
Текст слайда:



Рис. 4. Электронные трехмерные третичные структуры апротинина и СИТ.


Слайд 8
Текст слайда:

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТРИПСИН-ИНГИБИТОРНОЙ АКТИВНОСТИ АПРОТИНИНА И СИТ


Рис. 5. Трипсин-ингибиторная активность апротинина (1), СИТ (2), ε-аминокапроновой кислоты (3) и D-лизина (4) в ИЕ на 1 мг вещества.

Рис. 6. Трипсин-ингибиторная активность апротинина (1) и СИТ (2) в ИЕ на 1 нмоль вещества.


Слайд 9
Текст слайда:

Табл. 1. Влияние апротинина, СИТ и трипсина на свертывание крови и фибринолиз in vitro

При внесении трипсина в плазме уменьшаются все исследуемые показатели свертывания и фибринолиза.
В плазме с апротинином протромбиновое время не меняется, тромбиновое время и АЧТВ возрастают, а фибринолиз не происходит.
При добавлении к плазме СИТ увеличивается протромбиновое и тромбиновое время, АЧТВ (значительнее выражено, чем с апротинином), а фибринолиза не происходит.


Слайд 10
Текст слайда:

Табл. 2. Влияние апротинина, СИТ и трипсина на АДФ- и Адреналин-инициируемую агрегацию тромбоцитов

Установлено, что трипсин повышает, а ингибиторы в равной степени снижают агрегабельность тромбоцитов при всех исследуемых типах агрегации.

Примечание. МА – максимальный уровень агрегации (%), ТМА – время достижения МА в секундах, адр – адреналин


Слайд 11
Текст слайда:

ИССЛЕДОВАНИЕ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ КОМПЛЕМЕНТА


Рис. 7. Типичные кривые гемолиза в присутствие трипсина и ингибиторов.

Система комплемента активируется путем ограниченного протеолиза и мы предполагали, что трипсин может ускорить гемолиз эритроцитов, а ингибиторы наоборот. Однако, внесение трипсина оказало противоположный эффект, возможно за счет разрушения компонентов системы комплемента. Ингибиторы не повлияли на процесс гемолиза вероятно по причине их субстратной специфичности.


Слайд 12
Текст слайда:

ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ ПРИЕМА ИЗОЛЯТА СОЕВОГО БЕЛКА НА ОБЩУЮ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКУЮ И ТРИПСИН-ИНГИБИТОРНУЮ АКТИВНОСТЬ СЫВОРОТКИ КРОВИ ЛЮДЕЙ

После термической обработки в процессе приготовления изолята соевого белка сохранилась активность соевого ингибитора трипсина.

Установлено, что прием на протяжении 2 месяцев изолята соевого белка, обладающего антитрипсиновой активностью, сопровождался достоверным снижением общего уровня протеолитической активности на 18% и увеличением уровня трипсин-ингибиторной активности на 22% в сыворотки крови.

Табл. 3. Трипсин-ингибиторная активность СИТ и изолята соевого белка

Табл. 4. Общая протеолитическая и трипсин-ингибиторная активность сыворотки крови людей, длительно принимавших изолят соевого белка


Слайд 13
Текст слайда:

ВЫВОДЫ

1) Первичные структуры и спектры биологической активности апротинина и СИТ гомологичны in silico.
2) СИТ и апротинин обладают одинаковой трипсин-ингибиторной активностью in vitro.
3) СИТ и апротинин в равной степени препятствуют свертыванию крови, фибринолизу и агрегации тромбоцитов. СИТ замедляет время свертывания, протекающего по внешнему и внутреннему пути, а апротинин – только по внутреннему пути.
4) Оба ингибитора полностью блокируют фибринолиз.
5) Апротинин и СИТ обладают антиагрегационными свойствами. Они не отличаются по силе торможения обратимой, двухфазной, необратимой АДФ-инициируемой и двухфазной адреналин-инициируемой агрегации тромбоцитов.
6) Растворы СИТ и апротинина в концентрациях 0,01-1,0% не влияют на скорость и степень комплемент-зависимого гемолизиса in vitro.
7) 2-хмесячный прием изолята соевого белка, содержащего активный СИТ, снижает общую протеолитическую активность на 18% и увеличивает трипсин-ингибиторную активность на 21% в сыворотке крови.


Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика