Презентация на тему Активность ферментов: влияние факторов, регуляция

Презентация на тему Активность ферментов: влияние факторов, регуляция, предмет презентации: Биология. Этот материал содержит 49 слайдов. Красочные слайды и илюстрации помогут Вам заинтересовать свою аудиторию. Для просмотра воспользуйтесь проигрывателем, если материал оказался полезным для Вас - поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте наш сайт презентаций ThePresentation.ru в закладки!

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1
Текст слайда:

Активность ферментов: влияние факторов, регуляция.


Слайд 2
Текст слайда:

Факторы, влияющие на активность ферментов

Концентрация фермента (энзима) [E]
Концентрация субстрата [S]
Температура
Концентрация ионов Н (рН)
Низкомолекулярные продукты


Слайд 3
Текст слайда:

Влияние [E]

[S] - const


Слайд 4
Текст слайда:

Влияние [S]

Уравнение Михаэлиса - Ментен

VMAX

.

[ s ]

Кm

+

[ s ]

V

=


Слайд 5

Слайд 6

Слайд 7
Текст слайда:

Если v = ½ vmax

Km = [ s ]


Слайд 8
Текст слайда:



[ s ]

v

1

2

vmax

Km

Для многих ферментов Km = 10-1 – 10-6 M


Слайд 9
Текст слайда:


Значение Km

1. Показывает сродство [E] и [S]


Слайд 10
Текст слайда:

Этанол


НАД

НАДНН+


НАД

НАДНН+

Щавелевая кислота

Токсикант

Диглиоксаль

Этиленгликоль

Алкогольдегидрогеназа

Уксусный альдегид

Ацетил-СоА

Использование степени сродства [ES]


Слайд 11
Текст слайда:

[S]

Vmax

V



Km Этанол

Km Этиленгликоль



Слайд 12
Текст слайда:

Значение Km

2. Km – важная количественная характеристика фермента, определяет с каким [S] будет наиболее эффективно он связываться


Слайд 13
Текст слайда:

Значение Km

3. Позволяет определить вид ингибирования фермента
4. Показывает сродство апофермента и кофактора


Слайд 14
Текст слайда:

График Лайнувера – Берка.


1

vmax


1

Km

1
v

1

[s]

Определение Km


Слайд 15
Текст слайда:


V
Мкмоль/мин

t, С

0

10

20

30

40

50

60

Максимальная каталитическая активность

Влияние температуры

Оптимум t [E]


Слайд 16
Текст слайда:

Влияние рН




1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

Пепсин

Трипсин

Щелочная фосфатаза

pH

V


Слайд 17

Слайд 18
Текст слайда:

Влияние низкомолекулярных продуктов

Активаторы

Ингибиторы

Активаторы

Небелковая часть ферментов
Ионы металлов


Слайд 19
Текст слайда:

2.1. Ионы металлов – стабилизаторы молекулы субстрата:
E – S - Me

2.2. Ионы металлов–стабилизаторы активного центра фермента:


Слайд 20
Текст слайда:

2.3. Ионы металлов - стабилизаторы третичной и четвертичной
структуры апофермента

2.4. Ионы металлов - участники ферментативного катализа


Слайд 21
Текст слайда:

Ингибирование ферментативной активности – снижение каталитической активности в присутствии определенных низкомолекулярных соединений - ингибиторов

Ингибирование по степени прочности
связывания фермента и ингибитора


Обратимое


Необратимое

по механизму действия


Конкурентное


Неконкурентное

Ингибиторы


Слайд 22
Текст слайда:

Необратимое ингибирование – наблюдается в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. К необратимым ингибиторам относят ионы тяжелых металлов: ртуть (Hg2+ ), серебро (Ag+ ), мышьяк (As3+ ), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра.

Hg

2+

E + I

EI


Слайд 23
Текст слайда:

Конкурентный тип ингибирования

E + S

ES

E + P,

E + I

EI

Ингибитор, структурный аналог субстрата


Слайд 24
Текст слайда:

+

+


Е +

Комлекс Е +
(неактивный)

Е + S

ES

E P1 P2

Действие конкурентного ингибитора

E + S

ES

E + P,

E + Y

EY


Слайд 25
Текст слайда:


Торможение активности СДГ малоновой кислотой

+

+

ООС

ООС

С

С

Н

Н

Н

Н

- 2Н

ООС

СН

СН

ООС

;

+

+

ООС

ООС

СН


Блокиро-
вание
реакции

Сукцинат

Фумарат

Малонат


Слайд 26
Текст слайда:

Влияние конкурентного ингибитора на скорость ферментативной реакции в зависимости от концентрации субстрата



Km

‘Km >
(c I)

Vmax
2

Vmax

[S]

+ I


Слайд 27
Текст слайда:


- - - - - -

- - - - - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -


1
2

V max


2

1

0

v

V max = v i

Km

Kmi

[ S ]

График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора


Слайд 28
Текст слайда:


Лекарственные препараты, как конкурентные ингибиторы

Ингибиторы снимают активность ацетилхолинэстеразы, концентрация ацетилхолина увеличивается, что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Эффекторные антихолинэстеразные препараты – прозерин, эндрофоний.

Ацетилхолин-
эстераза

+

+


Слайд 29
Текст слайда:

Неконкурентное ингибирование – ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, не входящим в состав активного центра

Активный центр
не комплементарен S


Слайд 30
Текст слайда:



В присутствии смешанного неконкурентного ингибитора

В отсутствии смешанного неконкурентного ингибитора

Km

‘Km

Vmax

Vmax
2

‘Vmax

‘Vmax
2


Слайд 31
Текст слайда:

- - - - - -

- - - -

1
vmax

=

1
vi

1
Km

1
Kmi

-

1
v

2

1

[ S ]

1

-

График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора.


Слайд 32
Текст слайда:


График зависимости V от [S] в присутствии
неконкурентного ингибитора

Km

V

Vmax (с I)


Vmax

+I

½ Vmax
(с I)
снижение

½ Vmax


Слайд 33
Текст слайда:

Регуляция активности ферментов

Аллостерическое модифицирование

Необратимое ковалентное изменение

Путем химического (ковалентного) модифицирования

Обратимое ковалентное изменение


Слайд 34
Текст слайда:

Аллостерическое модифицирование (Жак Моно и др. (1965) – модель согласованного механизма)

Аллостерический центр

Участок связывания и катализа

R-форма
(высокое сродство Е)

Т-форма

R-форма

Т- форма
(низкое сродство Е)


Слайд 35
Текст слайда:

Аллостерическая регуляция


Слайд 36
Текст слайда:

S

A

B

C

P

P


+

E1

E2

E3

E4

E5

E


гомотропные

гетеротропные

гомогетеротропные


Слайд 37
Текст слайда:

Частичный (ограниченный) протеолиз

пептид

Трипсиноген

Трипсин

Гексапептид

(активный фермент)

(зимоген, профермент)


энтеропептидаза (или трипсин)

Необратимое ковалентное изменение


пептид


Слайд 38
Текст слайда:

Частичный (ограниченный) протеолиз

Необратимое ковалентное изменение


Слайд 39
Текст слайда:

Фосфорилирование и дефосфорилирование

АТР

ADP

P

H2O

О – Р

Е – ОР
неактивный

Протеинкиназа

ОН

Е – ОН
активный

Протеинфосфатаза

Обратимое ковалентное изменение



Слайд 40
Текст слайда:

Фосфорилирование и дефосфорилирования



ОН

Е – ОН


О


РО3Н2

Протеинфосфотаза


АТФ

АДФ


Е – О – РО3Н2


Н2О

Н3РО4

Протеинкиназа


Слайд 41
Текст слайда:

Активация ферментов фосфорилированием

ОН

ТАГ - липаза неакт.

РО3Н2


АТФ

АДФ

Протеинкиназа А

О

ТАГ - липаза акт.

Гидролиз ТАГ


Слайд 42
Текст слайда:

Активация ферментов дефосфорилированием

РО3Н2

Протеинфосфатаза

О

Пируваткиназа неакт.


Н2О

Н3РО4

ОН

Пируваткиназа акт.


Слайд 43
Текст слайда:

Регуляция путем ассоциации-диссоциации протомеров ацетил-КоА-карбоксилазы

[цитрат]

Неактивные протомеры
ацетил-КоА карбоксилазы

Активация ацетил-КоА
карбоксилаза (Е-ОН)


Слайд 44
Текст слайда:

Регуляция с помощью белок – белковых взаимодействий

САМР

С

R

cAMP

cAMP

cAMP

cAMP



ADP

ATP

Неактивная
протеинкиназа

Активная
протеинкиназа

С

R

Фосфорилирование белков


Слайд 45
Текст слайда:


Классы ферментов

1. Оксидоредуктазы

А. Дегидрогеназы

+НАД

Малатдегидрогеназа

+НАД+


Слайд 46
Текст слайда:

Б. Оксидазы

В. Оксигеназы


Слайд 47
Текст слайда:

2. Трансферазы

3. Гидролазы


Слайд 48
Текст слайда:

4. Лиазы


Слайд 49
Текст слайда:

5. Изомеразы

6. Лигазы


Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика