- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Активность ферментов: влияние факторов, регуляция презентация
Содержание
- 1. Активность ферментов: влияние факторов, регуляция
- 2. Факторы, влияющие на активность ферментов Концентрация фермента
- 3. Влияние [E] [S] - const
- 4. Влияние [S] Уравнение Михаэлиса - Ментен
- 7. Если v = ½ vmax Km = [ s ]
- 8. [ s ] v 1
- 9. Значение Km 1. Показывает сродство [E] и [S]
- 10. Этанол НАД НАДНН+ НАД НАДНН+
- 11. [S] Vmax V Km Этанол Km Этиленгликоль
- 12. Значение Km 2. Km – важная количественная
- 13. Значение Km 3. Позволяет определить вид ингибирования фермента 4. Показывает сродство апофермента и кофактора
- 14. График Лайнувера – Берка. 1 vmax
- 15. V Мкмоль/мин t, С 0 10
- 16. Влияние рН 1 2
- 18. Влияние низкомолекулярных продуктов Активаторы Ингибиторы Активаторы Небелковая часть ферментов Ионы металлов
- 19. 2.1. Ионы металлов – стабилизаторы молекулы субстрата:
- 20. 2.3. Ионы металлов - стабилизаторы третичной и
- 21. Ингибирование ферментативной активности – снижение каталитической
- 22. Необратимое ингибирование – наблюдается в случае образования
- 23. Конкурентный тип ингибирования E + S ES
- 24. + + Е +
- 25. Торможение активности СДГ малоновой кислотой +
- 26. Влияние конкурентного ингибитора на скорость ферментативной реакции
- 27. - - - - - -
- 28. Лекарственные препараты, как конкурентные ингибиторы Ингибиторы
- 29. Неконкурентное ингибирование – ингибитор взаимодействует с ферментом
- 30. В присутствии смешанного неконкурентного ингибитора
- 31. - - - - - -
- 32. График зависимости V от [S] в
- 33. Регуляция активности ферментов Аллостерическое модифицирование Необратимое ковалентное изменение Путем химического (ковалентного) модифицирования Обратимое ковалентное изменение
- 34. Аллостерическое модифицирование (Жак Моно и др. (1965)
- 35. Аллостерическая регуляция
- 36. S A B C P P
- 37. Частичный (ограниченный) протеолиз пептид Трипсиноген
- 38. Частичный (ограниченный) протеолиз Необратимое ковалентное изменение
- 39. Фосфорилирование и дефосфорилирование АТР ADP P
- 40. Фосфорилирование и дефосфорилирования ОН Е
- 41. Активация ферментов фосфорилированием ОН ТАГ - липаза
- 42. Активация ферментов дефосфорилированием РО3Н2 Протеинфосфатаза О Пируваткиназа неакт. Н2О Н3РО4 ОН Пируваткиназа акт.
- 43. Регуляция путем ассоциации-диссоциации протомеров ацетил-КоА-карбоксилазы [цитрат] Неактивные протомеры ацетил-КоА карбоксилазы Активация ацетил-КоА карбоксилаза (Е-ОН)
- 44. Регуляция с помощью белок – белковых взаимодействий
- 45. Классы ферментов 1. Оксидоредуктазы А. Дегидрогеназы +НАД Малатдегидрогеназа +НАД+
- 46. Б. Оксидазы В. Оксигеназы
- 47. 2. Трансферазы 3. Гидролазы
- 48. 4. Лиазы
- 49. 5. Изомеразы 6. Лигазы
Факторы, влияющие
на активность ферментов Концентрация фермента (энзима) [E] Концентрация субстрата [S] Температура Концентрация ионов Н (рН) Низкомолекулярные продукты
Слайд 2Факторы, влияющие
на активность ферментов
Концентрация фермента (энзима) [E]
Концентрация субстрата [S]
Температура
Концентрация ионов Н
(рН)
Низкомолекулярные продукты
Низкомолекулярные продукты
Слайд 10Этанол
НАД
НАДНН+
НАД
НАДНН+
Щавелевая кислота
Токсикант
Диглиоксаль
Этиленгликоль
Алкогольдегидрогеназа
Уксусный альдегид
Ацетил-СоА
Использование степени сродства [ES]
Слайд 12Значение Km
2. Km – важная количественная характеристика фермента, определяет с каким
[S] будет наиболее эффективно он связываться
Слайд 13Значение Km
3. Позволяет определить вид ингибирования фермента
4. Показывает сродство апофермента и
кофактора
Слайд 15
V
Мкмоль/мин
t, С
0
10
20
30
40
50
60
Максимальная каталитическая активность
Влияние температуры
Оптимум t [E]
Слайд 18Влияние низкомолекулярных продуктов
Активаторы
Ингибиторы
Активаторы
Небелковая часть ферментов
Ионы металлов
Слайд 192.1. Ионы металлов – стабилизаторы молекулы субстрата:
E –
S - Me
2.2. Ионы металлов–стабилизаторы активного центра фермента:
Слайд 202.3. Ионы металлов - стабилизаторы третичной и четвертичной
структуры
апофермента
2.4. Ионы металлов - участники ферментативного катализа
Слайд 21 Ингибирование ферментативной активности – снижение каталитической активности в присутствии определенных
низкомолекулярных соединений - ингибиторов
Ингибирование по степени прочности
связывания фермента и ингибитора
Обратимое
Необратимое
по механизму действия
Конкурентное
Неконкурентное
Ингибиторы
Слайд 22Необратимое ингибирование – наблюдается в случае образования ковалентных стабильных связей между
молекулой ингибитора и фермента. К необратимым ингибиторам относят ионы тяжелых металлов: ртуть (Hg2+ ), серебро (Ag+ ), мышьяк (As3+ ), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра.
Hg
2+
E + I
EI
Слайд 24 +
+
Е +
Комлекс Е +
(неактивный)
Е + S
ES
E
P1 P2
Действие конкурентного ингибитора
E + S
ES
E + P,
E + Y
EY
Слайд 25
Торможение активности СДГ малоновой кислотой
+
+
ООС
ООС
С
С
Н
Н
Н
Н
- 2Н
ООС
СН
СН
ООС
;
+
+
ООС
ООС
СН
Блокиро-
вание
реакции
Сукцинат
Фумарат
Малонат
Слайд 26Влияние конкурентного ингибитора на скорость ферментативной реакции в зависимости от концентрации
субстрата
Km
‘Km >
(c I)
Vmax
2
Vmax
[S]
+ I
Слайд 27
- - - - - -
- - - - -
-
- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
1
2
V max
2
1
0
v
V max = v i
Km
Kmi
[ S ]
График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора
Слайд 28
Лекарственные препараты, как конкурентные ингибиторы
Ингибиторы снимают активность ацетилхолинэстеразы, концентрация ацетилхолина увеличивается,
что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Эффекторные антихолинэстеразные препараты – прозерин, эндрофоний.
Ацетилхолин-
эстераза
+
+
Слайд 29Неконкурентное ингибирование – ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, не входящим
в состав активного центра
Активный центр
не комплементарен S
Слайд 30
В присутствии смешанного неконкурентного ингибитора
В отсутствии смешанного неконкурентного ингибитора
Km
‘Km
Vmax
Vmax
2
‘Vmax
‘Vmax
2
Слайд 31- - - - - -
- - - -
1
vmax
vmax
=
1
vi
1
Km
1
Kmi
-
1
v
2
1
[ S ]
1
-
График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора.
Слайд 32
График зависимости V от [S] в присутствии
неконкурентного ингибитора
Km
V
Vmax (с I)
Vmax
+I
½ Vmax
(с I)
снижение
снижение
½ Vmax
Слайд 33Регуляция активности ферментов
Аллостерическое модифицирование
Необратимое ковалентное изменение
Путем химического (ковалентного) модифицирования
Обратимое ковалентное изменение
Слайд 34Аллостерическое модифицирование
(Жак Моно и др. (1965) – модель согласованного механизма)
Аллостерический центр
Участок
связывания и катализа
R-форма
(высокое сродство Е)
Т-форма
R-форма
Т- форма
(низкое сродство Е)
Слайд 37Частичный (ограниченный) протеолиз
пептид
Трипсиноген
Трипсин
Гексапептид
(активный фермент)
(зимоген, профермент)
энтеропептидаза (или трипсин)
Необратимое ковалентное изменение
пептид
Слайд 39Фосфорилирование и дефосфорилирование
АТР
ADP
P
H2O
О – Р
Е – ОР
неактивный
Протеинкиназа
ОН
Е – ОН
активный
Протеинфосфатаза
Обратимое ковалентное изменение
Слайд 40Фосфорилирование и дефосфорилирования
ОН
Е – ОН
О
РО3Н2
Протеинфосфотаза
АТФ
АДФ
Е – О – РО3Н2
Н2О
Н3РО4
Протеинкиназа
Слайд 41Активация ферментов фосфорилированием
ОН
ТАГ - липаза неакт.
РО3Н2
АТФ
АДФ
Протеинкиназа А
О
ТАГ - липаза акт.
Гидролиз ТАГ
Слайд 42Активация ферментов дефосфорилированием
РО3Н2
Протеинфосфатаза
О
Пируваткиназа неакт.
Н2О
Н3РО4
ОН
Пируваткиназа акт.
Слайд 43Регуляция путем ассоциации-диссоциации протомеров
ацетил-КоА-карбоксилазы
[цитрат]
Неактивные протомеры
ацетил-КоА карбоксилазы
Активация ацетил-КоА
карбоксилаза (Е-ОН)
Слайд 44Регуляция с помощью белок – белковых взаимодействий
САМР
С
R
cAMP
cAMP
cAMP
cAMP
ADP
ATP
Неактивная
протеинкиназа
Активная
протеинкиназа
С
R
Фосфорилирование
белков
