Биологические функции
белков
СТРОЕНИЕ
R
О
Н
R1
О
Н
R2
O
Н
R3
O
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками
Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.
Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.
Классификация
Свойства
Гидратация
Денатурация белков
Пенообразование
Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса:
1) Гидролиз белков под действием ферментов;
2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.
Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
Гидролиз белков
Горение
Цветные реакции
Используют следующие реакции:
ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски;
биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.
Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:
Email: Нажмите что бы посмотреть