И КЛИНИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ
- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Обмен белков. Лекция 1. Азотистый баланс презентация
Содержание
- 1. Обмен белков. Лекция 1. Азотистый баланс
- 2. Азотистый баланс – соотношение поступившего в организм
- 3. Источники и пути расходования аминокислот (заменимые аминокислоты)
- 4. Потребность в пищевых белках 23,2 г/сут –
- 5. Количество белка в некоторых пищевых продуктах
- 6. Критерии полноценности пищевого белка Белок должен содержать
- 7. Ферменты, переваривающие белки (гидролизующие пептидные связи), называются протеиназы (пептидазы, протеазы, протеолитические ферменты)
- 8. Катепсины – лизосомальные протеолитические ферменты (протеиназы),
- 9. Действие протеиназ (протеолиз)
- 10. Протеиназы ЖКТ Эндопептидазы Пепсин; Реннин; Гастриксин;
- 11. Схема действия эндопептидаз Н2О Смесь полипептидов Белок
- 12. Схема действия экзопептидаз Н2О Свободные аминокислоты Белок
- 13. Пищеварительные соки
- 14. Протеиназы желудочно-кишечного тракта
- 15. Секреция соляной кислоты в желудке
- 16. Функции соляной кислоты активация пепсиногена создание рН-оптимума
- 17. Виды кислотности
- 18. Компоненты желудочного сока в норме и при патологии
- 19. Активация пепсиногена (механизм – частичный протеолиз)
- 20. Активация трипсиногена Энтеро-пептидаза Трипсиноген неактивный Трипсин активный
- 21. Активация протеолитических ферментов
- 22. Биологический смысл синтеза проферментов – защита тканей пищеварительных желёз от самопереваривания (аутолиза)
- 23. Переваривание белков
- 25. Механизм всасывания аминокислот в кишечнике
- 26. Катаболизм аминокислот
- 27. Реакции декарбоксилирования Декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы в виде молекулы углекислого газа
- 28. Биологическая роль реакций декарбоксилирования – образование
- 29. Декарбоксилирование глутаминовой кислоты ГАМК – тормозной нейромедиатор центральной нервной системы
- 30. Декарбоксилирование аспарагиновой кислоты β-аланин – структурный
- 31. Декарбоксилирование гистидина Декарбоксилаза гистидина гистидин
- 32. Декарбоксилирование триптофана 5-гидрокситриптофан
- 33. Декарбоксилирование ДОФА Дофамин – нейромедиатор, предшественник норадреналина и адреналина (ДОФА)
- 34. Декарбоксилирование цистеина Тиоэтиламин – входит в состав
- 35. Обезвреживание биогенных аминов
- 36. Реакции трансаминирования
- 37. Вещества, участвующие в трансаминировании: Аминокислоты – практически
- 38. Роль пиридоксальфосфата в трансаминировании – является промежуточным переносчиком аминогруппы (первичным акцептором)
- 39. Биологическая роль трансаминирования Путь синтеза заменимых аминокислот
- 40. Реакции трансаминирования
- 41. Изменение активности трансаминаз при инфаркте при остром гепатите Коэффициент де Ритиса АСТ АЛТ = 1,33
- 42. Типы реакций дезаминирования Восстановительное Гидролитическое Внутримолекулярное Окислительное
- 43. Окислительное дезаминирование рН опт = 10
- 44. Окислительное дезаминирование глутамата НАДН+Н+ ----→ 3 АТФ рН опт ≈ 7
- 45. Отличия и роль процесса дезаминирования глутамата Глутаматдегидрогеназа
- 46. Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) аминокислот АК
- 47. Непрямое дезаминирование аминокислот
Азотистый баланс – соотношение поступившего в организм азота (в виде азота аминокислот) и выведенного азота (в виде конечных продуктов обмена – мочевины и солей аммония) Равновесие Положительный
Слайд 1
Лекция по теме:
Обмен белков – 1
Краснодар
2016
КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
КАФЕДРА ФУНДАМЕНТАЛЬНОЙ
Слайд 2Азотистый баланс – соотношение поступившего в организм азота (в виде азота
аминокислот) и выведенного азота (в виде конечных продуктов обмена – мочевины и солей аммония)
Равновесие
Положительный
Отрицательный
Слайд 4Потребность в пищевых белках
23,2 г/сут – коэффициент Рубнера – «коэффициент изнашивания»
(азотистый баланс отрицательный).
30-45 г/сут – «физиологический минимум белка». Это минимальное количество белка, позволяющее поддерживать азотистое равновесие.
Физиологическая норма – 1-1,2 г белка на кг массы тела
30-45 г/сут – «физиологический минимум белка». Это минимальное количество белка, позволяющее поддерживать азотистое равновесие.
Физиологическая норма – 1-1,2 г белка на кг массы тела
Слайд 6Критерии полноценности пищевого белка
Белок должен содержать все заменимые аминокислоты в соотношениях,
близких к их соотношениям в человеческом организме
Белок должен перевариваться ферментами ЖКТ
Белок не должен содержать веществ, мешающих перевариванию и усваиванию
Белок должен перевариваться ферментами ЖКТ
Белок не должен содержать веществ, мешающих перевариванию и усваиванию
Слайд 7Ферменты,
переваривающие белки (гидролизующие пептидные связи), называются протеиназы (пептидазы, протеазы, протеолитические
ферменты)
Слайд 8Катепсины –
лизосомальные протеолитические ферменты (протеиназы), обеспечивающие распад тканевых (собственных) белков,
рН оптимум их лежит в кислой среде
Слайд 10Протеиназы ЖКТ
Эндопептидазы
Пепсин;
Реннин;
Гастриксин;
Трипсин;
Химотрипсин;
Эластаза.
Экзопептидазы
Карбоксипептидазы А и В;
Аминопептидазы;
Дипептидазы;
Трипептидазы.
Слайд 16Функции соляной кислоты
активация пепсиногена
создание рН-оптимума для пепсина (1,5-2,5)
бактерицидное действие
денатурирует белки
регулирует работу
привратника и стимулирует выработку секретина в кишечнике
активирует всасывание железа
обеспечивает всасывание витамина В12 (участвует с синтезе белкового фактора Кастла – антианемического)
активирует всасывание железа
обеспечивает всасывание витамина В12 (участвует с синтезе белкового фактора Кастла – антианемического)
Слайд 17Виды кислотности желудочного
сока
Общая кислотность (НСl + прочие кислые вещества – кислые соли, органические кислоты) 40-60 ммоль/л
Соляная кислота:
Свободная 20-40 ммоль/л
Связанная (с ионогенными группами белков) –СООН + -NH3Сl 10-12 ммоль/л
Слайд 22Биологический смысл синтеза проферментов –
защита тканей пищеварительных желёз от самопереваривания
(аутолиза)
Слайд 27Реакции декарбоксилирования
Декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы в виде молекулы углекислого газа
Слайд 28Биологическая роль реакций декарбоксилирования –
образование биогенных аминов, которые могут быть:
Гормонами
Нейромедиаторами
Входить
в состав более сложных структур
Слайд 29Декарбоксилирование глутаминовой кислоты
ГАМК – тормозной нейромедиатор центральной нервной системы
Слайд 30Декарбоксилирование аспарагиновой кислоты
β-аланин – структурный компонент пантотеновой кислоты (вит В3)
и дипептидов мышечной ткани – карнозина и анзерина
аспартат β-аланин
Слайд 31Декарбоксилирование гистидина
Декарбоксилаза гистидина
гистидин
гистамин
Гистамин:
Расширяет сосуды (вызывает гиперемию, гипертермию),
Обеспечивает приток крови (и соотв.лейкоцитов к месту воспаления, травмы, укуса и т.д.), т.е. участвует в воспалительных реакциях,
Является медиатором боли,
Усиливает секрецию соляной кислоты в желудке,
Вызывает аллергические реакции
Слайд 32Декарбоксилирование триптофана
5-гидрокситриптофан
серотонин
Триптамин – внутриклеточный регулятор, нейромедиатор.
Серотонин – нейромедиатор, суживает сосуды, обеспечивает поддержание температуры, участвует в процессах памяти, обучения и т.д.
Слайд 33Декарбоксилирование ДОФА
Дофамин – нейромедиатор, предшественник норадреналина и адреналина
(ДОФА)
Слайд 34Декарбоксилирование цистеина
Тиоэтиламин – входит в состав КоА;
Таурин:
структурный компонент парных желчных
кислот, участвует в переваривании и всасывании липидов;
обладает антиоксидантным действием.
обладает антиоксидантным действием.
Слайд 37Вещества, участвующие в трансаминировании:
Аминокислоты – практически все, кроме треонина, лизина и
пролина, но особенно активны глу, асп, ала;
Кетокислоты – только три – ПВК, ЩУК и α-КГ
ПФ – активная форма витамина В6
Кетокислоты – только три – ПВК, ЩУК и α-КГ
ПФ – активная форма витамина В6
Ферменты – трансаминазы, или аминотрансферазы, специфичны к донорно-акцепторной паре
Слайд 38Роль пиридоксальфосфата в трансаминировании –
является промежуточным переносчиком аминогруппы (первичным акцептором)
Слайд 39Биологическая роль трансаминирования
Путь синтеза заменимых аминокислот
Путь перераспределения азота без образования токсичного
аммиака
Путь пополнения энергетического материала (образование субстратов окислительного декарбоксилирования ПВК и ЦТК)
Путь пополнения энергетического материала (образование субстратов окислительного декарбоксилирования ПВК и ЦТК)
Слайд 41Изменение активности трансаминаз
при инфаркте
при остром гепатите
Коэффициент де Ритиса
АСТ
АЛТ
= 1,33
Слайд 42Типы реакций дезаминирования
Восстановительное
Гидролитическое
Внутримолекулярное
Окислительное
Дезаминирование – отщепление аминогруппы в виде молекулы аммиака
Слайд 45Отличия и роль процесса дезаминирования глутамата
Глутаматдегидрогеназа активна при физиологических значениях рН;
Глутаматдегидрогеназа
обладает обратимостью действия (обратный процесс – восстановительное аминирование – путь обезвреживания аммиака);
Глутаматдегидрогеназа в качестве кофермента содержит НАД (а не ФАД);
Восстановленный НАД – источник 3 молекул АТФ в дыхательной цепи.
Глутаматдегидрогеназа в качестве кофермента содержит НАД (а не ФАД);
Восстановленный НАД – источник 3 молекул АТФ в дыхательной цепи.
Слайд 46Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) аминокислот
АК
α-кетокислота + NH3
1. трансаминирование
АК + α-КГ глутамат + α-кетокислота
2. дезаминирование глутамата
глутамат α-КГ + NH3
трансаминаза
ГДГ
