макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах (Loretto Chapel, Santa Fe, NM/© Sarbo )
- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Аминокислоты и белки презентация
Содержание
- 1. Аминокислоты и белки
- 2. Аминокислоты Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения,
- 3. Аминокислоты Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых
- 4. Протеиногенные аминокислоты В процессе биосинтеза белка
- 5. Классификация По радикалу Неполярные:
- 6. Классификация По функциональным группам
- 7. Классификация По функциональным группам Диаминомонокарбоновые: лизин,
- 11. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не
- 12. Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми
- 13. Для запоминания десяти незаменимых аминокислот существует мнемоническое
- 14. Кислотно-основные свойства
- 15. Кислотно-основные свойства не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии
- 16. Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется
- 17. Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот
- 18. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты
- 19. Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского
- 20. Способы получения аминокислот Алкилирование
- 21. Способы получения аминокислот Биологический способ получения
- 22. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Метод Ван-Слайка
- 23. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы
- 24. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы
- 25. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы
- 26. Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция
- 27. Химические свойства аминокислот Качественные реакции
- 28. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислот
- 29. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции β-аминокислот
- 30. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот
- 31. Пептиды и белки Пептиды —
- 32. Пептиды и белки
- 33. Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
- 34. Пептиды и белки
- 35. Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.
- 36. Пептиды и белки Структура белков
- 37. Пептиды и белки Вторичная структура белков
- 38. Пептиды и белки Вторичная структура белков
- 39. Пептиды и белки Вторичная структура
- 40. Пептиды и белки Вторичная структура
- 41. Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка
- 42. Пептиды и белки Вторичная
- 43. Пептиды и белки Вторичная
- 44. Пептиды и белки Вторичная
- 45. Пептиды и белки Вторичная структура белков β-структура белка
- 46. Пептиды и белки Вторичная
- 47. Пептиды и белки Вторичная
- 48. Пептиды и белки Третичная структура
- 49. Пептиды и белки Ионные взаимодействия
- 50. Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия
- 51. Пептиды и белки Глобулярные белки
- 52. Пептиды и белки Фибриллярные белки
- 53. Пептиды и белки Четвертичная структура
- 54. Пептиды и белки Четвертичная структура
- 55. Пептиды и белки Денатурация белков
- 56. Пептиды и белки Функции белков
Аминокислоты Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Слайд 1Аминокислоты и белки
Строение, свойства
Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в
Слайд 2Аминокислоты
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся
карбоксильные и аминные группы.
Слайд 3Аминокислоты
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или
несколько атомов водорода заменены на аминные группы.
Слайд 4Протеиногенные аминокислоты
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 протеиногенных,
или стандартных α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.
В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Слайд 5Классификация
По радикалу
Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин,
фенилаланин, триптофан,
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин
Слайд 6Классификация
По функциональным группам
Алифатические
Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин,
валин, изолейцин, лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Слайд 7Классификация
По функциональным группам
Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин
Слайд 11Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из
веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.
Слайд 12Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
Лизин, Метионин,
Фенилаланин, Триптофан, Треонин, Лейцин, Валин Изолейцин, Аргинин и Гистидин.
Слайд 13Для запоминания десяти незаменимых аминокислот существует мнемоническое правило:
Лиза Метнула Фен в
Трибуну, Трезвый Лейтенант Валялся в Изоляторе с Аргентинским Гитаристом.
Слайд 15Кислотно-основные свойства
не ионная форма;
идеализированная аминокислота
цвиттер-ион;
аминокислота в твердом состоянии
Слайд 16Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное
значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально
Слайд 20
Способы получения аминокислот
Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров α-галоген-замещенных кислот (с
помощью фталимида калия)
Слайд 21Способы получения аминокислот
Биологический способ получения аминокислот
Корм с добавкой рацемической смеси
α-аминокислот
Отходы
с оптически активным изомером
α-аминокислоты
Очистка
Оптически чистый изомер
α-аминокислоты
Слайд 27Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2
)
Нингидринная реакция
Нингидринная реакция
Слайд 28Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции α-аминокислот
Слайд 29Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции β-аминокислот
Слайд 30Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции γ-аминокислот
Слайд 31Пептиды и белки
Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот,
связанных амидной (пептидной) связью.
Слайд 36Пептиды и белки
Структура белков
Первичная структура пептидов и белков —
это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Слайд 39Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены
пунктирными линиями) в молекуле полипептида
Слайд 40Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в
форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
Слайд 42Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из
трех полипептидных молекул
Слайд 43Пептиды и белки
Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из
трех полипептидных молекул
Слайд 44Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной
полипептидной цепи
Слайд 46Пептиды и белки
Вторичная структура белков
А – участок полипептидной
цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).
Б – условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
Б – условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
Слайд 47Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка —
это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
Слайд 48Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
КРАМБИНА.
А– структурная формула в пространственном изображении.
Б – структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
А– структурная формула в пространственном изображении.
Б – структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
Слайд 51Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В
структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
Слайд 52Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального
шелка и паутины
Слайд 53Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА
ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
Слайд 54Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.
На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как
α-спирали, так и β-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
Слайд 55Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это разрушение их природной
(нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры
