ОБМЕНА.
- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Общие пути обмена аминокислот. Конечные продукты азотистого обмена презентация
Содержание
- 1. Общие пути обмена аминокислот. Конечные продукты азотистого обмена
- 2. Значение белков. Функции. Ферментативная Гормональная (инсулин) Рецепторная
- 3. Значение белков. Функции Механохимическая (актин, миозин) Электроосмотическая
- 4. Источники и пути использования аминокислот Аминокислоты -
- 5. Питание
- 6. Источники и пути использования аминокислот
- 8. Азотистый баланс Метаболизм азота связан с
- 9. Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу
- 10. НЕЗАМЕНИМЫЕ АК Val, Leu, Ile, Tre, Lys, Met, Phe,Trp
- 12. Общие пути обмена АК ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
- 13. ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ Элиминация от АК NH2-группы
- 14. 4 вида дезаминирования: - ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ - ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ - ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ - ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЕ (ЭЛИМИНИРУЮЩЕЕ).
- 15. Химизм окислительного дезаминирования Окислительное дезаминирование.
- 16. Глутаматдегидрогеназа
- 18. ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ А.Е. Браунштейн М.Г. Крицман (1937)
- 19. Трансаминирование Перенос аминогруппы с любой АК на
- 20. Трансаминирование
- 21. Аминотрансферазы Трансаминирование катализируют аминотрансферазы. Переносимая NH2-группа
- 26. КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА
- 27. АММИАК При дезаминировании
- 29. ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА Аммиак - NH3 - клеточный
- 30. Токсичность аммиака В опытах на кроликах концентрация
- 31. Нейтр. мол. своб. NH3 легко
- 32. Причины токсичности
- 33. Механизмы детоксикации аммиака 1. Синтез глутамина: Глн,
- 34. Механизмы детоксикации аммиака 5.Синтез пурин. и пиримид.
- 35. Восстановительное аминирование Реутилизация аммиака за счет глутаматдегидро-геназной реакции
- 36. Восстановительное аминирование
- 37. Биосинтез глутамина
- 38. Глутаминаза
- 40. МОЧЕВИНА У человека инактивация NH3
- 41. СТАДИИ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ Мочевина образуется в результате циклической последовательности реакций, протекающих в печени.
- 42. Первая стадия Из гидрокарбоната (НСО3-) и
- 43. Синтез карбамоилфосфата
- 44. Вторая стадия Карбамоильный остаток переносится на орнитин с образованием цитруллина.
- 45. Синтез цитруллина
- 46. Третья стадия Вторая аминогруппа для мочевины поставляется за счет реакции аспартата с цитруллином.
- 47. Синтез аргининосукцината
- 48. Четвертая стадия Отщепление фумарата от аргининосукцината приводит к аргинину.
- 49. Четвертая стадия
- 50. Пятая стадия В результате гидролиза
- 51. Пятая стадия
- 52. Взаимосвязь цикла мочевинообразования и ЦТК
- 53. ЭНЕРГОЗАВИСИМЫЙ ПРОЦЕСС Биосинтез мочевины требует затрат энергии
- 54. Наследственные нарушения орнитинового цикла и их симптомы
- 55. Глюкозо-аланиновый цикл
- 56. БЛАГОДАРЮ ЗА ВНИМАНИЕ!
Значение белков. Функции. Ферментативная Гормональная (инсулин) Рецепторная Транспортная Структурная (мембраны) Опорная (коллаген,эластин) Трофическая (овоальбумин) Энергетическая (17.1 кДж – 1 г)
Слайд 1Кировский государственный медицинский университет
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫ АЗОТИСТОГО
Слайд 2Значение белков. Функции.
Ферментативная
Гормональная (инсулин)
Рецепторная
Транспортная
Структурная (мембраны)
Опорная (коллаген,эластин)
Трофическая (овоальбумин)
Энергетическая (17.1 кДж
– 1 г)
Слайд 3Значение белков. Функции
Механохимическая (актин, миозин)
Электроосмотическая (Na, K-АТФ-аза)
Энерготрансформаторная (АТФ-синтаза)
Когенетическая
Генно-регуляторная
Иммунологическая
Обезвреживающая
Гемостатическая
(фибриноген и белки сверт.крови)
Слайд 4Источники и пути использования аминокислот
Аминокислоты - 30 г.
В крови - 35
- 65 мг/дл.
Белки - 15 кг
Белки - 15 кг
Слайд 8Азотистый баланс
Метаболизм азота связан с обменом АК и в норме
сбалансирован.
Азотистое равновесие - количества поступающего и выделяемого белкового N2 равны.
Положительный баланс – выделяется только часть вновь поступающего N2 (рост организма).
Отрицательный баланс - выделяется N2 больше, чем поступает (следствие заболеваний).
Азотистое равновесие - количества поступающего и выделяемого белкового N2 равны.
Положительный баланс – выделяется только часть вновь поступающего N2 (рост организма).
Отрицательный баланс - выделяется N2 больше, чем поступает (следствие заболеваний).
Слайд 9Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в ЖКТ до АК,
которые всасываются и распределяются в организме.
8 из 20 протеиногенных АК у человека незаменимые АК.
8 из 20 протеиногенных АК у человека незаменимые АК.
Слайд 12Общие пути обмена АК
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
Слайд 13ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
Элиминация от АК NH2-группы
в виде аммиака.
Реакция протекает
по различным механизмам.
Слайд 14 4 вида дезаминирования:
- ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ
- ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ
- ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ
- ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЕ (ЭЛИМИНИРУЮЩЕЕ).
Слайд 15 Химизм окислительного дезаминирования
Окислительное дезаминирование.
Аминогруппа вначале окисляется до иминогруппы (водороды переносятся на НАД+). На второй стадии происходит гидролитическое отщепление иминогруппы и образуется 2-кетокислота.
Слайд 19Трансаминирование
Перенос аминогруппы с любой АК на альфа-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.
АК
+ кетокислота → Новая АК + новая кетокислота
Глу + ПВК → альфа-КГ + Ала
Глу + ПВК → альфа-КГ + Ала
Слайд 21Аминотрансферазы
Трансаминирование катализируют аминотрансферазы. Переносимая NH2-группа временно присоединяется к связанному с
ферментом пиридоксальфосфату, который переходит в пиридоксаминофосфат.
Слайд 29ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА
Аммиак - NH3 - клеточный яд, при высоких конц. повреждает
нервные клетки (гепатаргическая кома).
В норме распад 70 г АК в сутки – конц. NH3 в крови 60 мкмоль/л.
В норме распад 70 г АК в сутки – конц. NH3 в крови 60 мкмоль/л.
Слайд 30Токсичность аммиака
В опытах на кроликах концентрация
NH3 3 ммоль/л
вызывала смерть!
Причины токсичности:
1. при рН крови в виде NH4+, проникает через плазм. и МХ мембраны с большим трудом.
Причины токсичности:
1. при рН крови в виде NH4+, проникает через плазм. и МХ мембраны с большим трудом.
В опытах на кроликах концентрация
NH3 3 ммоль/л вызывала смерть!
Причины токсичности:
1. при рН крови в виде NH4+, проникает через плазм. и МХ мембраны с большим трудом.
Слайд 31
Нейтр. мол. своб. NH3 легко проходят эти мембраны.
При рН
7,4 только 1% NH3 от общего количества аммиака проникает в клетки мозга и МХ.
Слайд 32Причины токсичности
NH3 + альфа-КГ + НАДФН2
-→
Глу + НАДФ+ Н2О
Отток альфа- КГ из ЦТК (снижение скорости окисления глюкозы)
Глу + НАДФ+ Н2О
Отток альфа- КГ из ЦТК (снижение скорости окисления глюкозы)
Слайд 33Механизмы детоксикации аммиака
1. Синтез глутамина: Глн, аспарагина: Асн.
2. Синтез мочевины.
3. Аминирование
а-КГ --> Глу.
4. Амидирование белков.
4. Амидирование белков.
Слайд 34Механизмы детоксикации аммиака
5.Синтез пурин. и пиримид. структур.
6. Нейтрализация в почках кислотами
и выделение с мочой аммонийных солей.
Слайд 35Восстановительное аминирование
Реутилизация аммиака за счет глутаматдегидро-геназной реакции
Слайд 40 МОЧЕВИНА
У человека инактивация NH3 осуществляется за счет синтеза мочевины,
часть NH3 выводится почками.
Слайд 41СТАДИИ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ
Мочевина образуется в результате циклической последовательности реакций, протекающих в
печени.
Слайд 42Первая стадия
Из гидрокарбоната (НСО3-) и аммиака с потреблением 2 молекул
АТФ образуется карбамоилфосфат.
Слайд 46Третья стадия
Вторая аминогруппа для мочевины поставляется за счет реакции аспартата с
цитруллином.
Слайд 50Пятая стадия
В результате гидролиза аргинина образуется мочевина. Остающийся орнитин
вновь включается в цикл мочевины.
Слайд 53ЭНЕРГОЗАВИСИМЫЙ ПРОЦЕСС
Биосинтез мочевины требует затрат энергии за счет расщепления четырех
высокоэнергетических связей: двух при синтезе карбамоилфосфата и двух (!) при образовании аргининосукцината (АТФ → АМФ + PPi, РРi → 2Pi).
