Слайд 2 С пищей в сутки поступает около 100 г белков;
Расщепление
белков в процессе пищеварения происходит под действием протеолитических ферментов;
В конечном итоге пищевые белки превращаются в аминокислоты 20 разновидностей.
Слайд 3Бόльшая часть аминокислот используется для синтеза белков;
Помимо синтеза белков
аминокислоты еще используются для синтеза различных небелковых соединений, имеющих важное биологическое значение;
Так, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина - гем, гормоны - адреналин и тироксин и очень важные соединения, участвующие в энергообеспечении мышечной работы – креатин и карнитин.
Слайд 4 Часть аминокислот подвергается распаду и превращаются в конечные продукты: CO2,
H2O и NH3;
Распад начинается с реакций, общих для большинства аминокислот:
Декарбоксилирование аминокислот
Дезаминирование аминокислот
Трансаминирование (переаминирование)
Слайд 5Декарбоксилирование аминокислот
Декарбоксилирование - отщепление от аминокислот карбоксильной группы в
виде углекислого газа:
Это превращение аминокислот обычно протекает с очень низкой скоростью и аминов образуется мало;
Но некоторые амины, находясь в очень низкой концентрации, обладают высокой биологической активностью и влияют на различные функции организма.
R
R
H – C – NH2
COOH
H – C – NH2
H
Аминокислота
Амин
- СО2
Слайд 6 Очень активным биогенным амином является гистамин, образующийся при декарбоксилировании
аминокислоты гистидина;
Биологическая активность гистамина проявляется в том, что под его воздействием расширяются кровеносные сосуды, в первую очередь, мелкие, что приводит к снижению кровяного давления; увеличивается секреция желудочного сока;
Кроме этого гистамин участвует в формировании болевых ощущений и в развитии аллергических реакций.
Слайд 7 Однако серьезной опасности для организма биогенные амины не представляют, так
как в организме имеются ферменты, разрушающие и обезвреживающие амины;
Поэтому проявление биологической активности аминов возможно лишь при их значительной выработке или при снижении активности ферментов, вызывающих их детоксикацию.
Слайд 8Дезаминирование аминокислот
Отщепление от аминокислоты аминогруппы в виде аммиака:
Это превращение аминокислот также протекает с очень низкой скоростью;
И только одна аминокислота – глутаминовая дезаминируется с высокой скоростью вследствие наличия в организме активного фермента, вызывающего дезаминирование только этой аминокислоты.
R
R
H – C – NH2
COOH
C = O
Аминокислота
α-
- NH3
+ ½ О2
COOH
кетокислота
Слайд 9Дезаминирование глутаминовой кислоты
H –
C – NH2
COOH
C = O
Глутаминовая кислота
- NH3
+ ½ О2
COOH
α - кетоглутаровая кислота
CH2
COOH
CH2
CH2
CH2
COOH
Слайд 10 Трансаминирование (переаминирование)
Реакция между аминокислотами и α-кетокислотами;
В
ходе этой реакции ее участники обмениваются функциональными группами, в результате чего аминокислота превращается в α-кетокислоту, а кетокислота становится аминокислотой
Слайд 11
R1
R2
H–C–NH2
COOH
α-аминокислота
COOH
C=О
C=О
H–C-NH2
+
R1
R2
COOH
COOH
+
α-кетокислота
α-кетокислота
α-аминокислота
Слайд 12Трансаминированию подвергаются все аминокислоты;
В этой реакции участвует кофермент - фосфопиридоксаль,
для образования которого необходим витамин В6 – пиридоксин;
Трансаминирование - это главное превращение аминокислот в организме, так как его скорость значительно выше, чем у реакций декарбоксилирования и дезаминирования.
Слайд 13Трансаминирование выполняет две основные функции:
а) За счет трансаминирования одни аминокислоты могут
превращаться в другие;
При этом общее количество аминокислот не меняется, но изменяется соотношение между ними;
С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях по сравнению с белками организма;
Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.
Слайд 14б) Трансаминирование является составной частью косвенного (непрямого) дезаминирования аминокислот - процесса,
с которого начинается распад большинства аминокислот;
На первой стадии этого процесса аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с α-кетоглутаровой кислотой (α-кетокислота);
Аминокислоты при этом превращаются в α-кетокислоты, а α-кетоглутаровая кислота переходит в глутаминовую кислоту (аминокислота).
На второй стадии появившаяся глутаминовая кислота подвергается дезаминированию, от нее отщепляется NH3 и снова образуется α-кетоглутаровая кислота.
Слайд 15Схема косвенного дезаминирования
Слайд 16
.
R
R
H – C – NH2
COOH
C = O
Аминокислота
- NH3
+ ½ О2
COOH
α-кетокислота
Итоговое уравнение косвенного дезаминирования совпадает с уравнением прямого дезаминирования:
Однако у косвенного дезаминирования скорость значительно выше, чем у прямого, что обусловлено высокой активность ферментов, катализирующих обе стадии этого процесса.
Слайд 17 Образовавшиеся α-кетокислоты далее подвергаются глубокому распаду и превращаются в конечные
продукты CO2 и H2O;
Для каждой из 20 кетокислот (их образуется столько же, сколько имеется видов аминокислот) имеются свои специфические пути распада;
Слайд 18Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот – аммиак;
Для организма аммиак
является высоко токсичным;
Поэтому в организме имеются молекулярные механизмы его обезвреживания.
Слайд 19Временное обезвреживание аммиака
ОН
H – C – NH2
COOH
H
- C – NH2
Глутаминовая кислота
NH2
COOH
Глутамин
CH2
C = O
CH2
CH2
CH2
C = O
+ АТФ
- АДФ
- Н3РО4
+ NH3
Во всех тканях по мере образования NH3 связывается с глутаминовой кислотой с образованием глутамина:
Слайд 20С током крови глутамин поступает в печень, где распадается опять на
глутаминовую кислоту и NH3;
Образовавшаяся глутаминовая кислота с кровью снова поступает в органы для обезвреживания новых порций аммиака;
Освободившийся аммиак, а также углекислый газ в печени используются для синтеза мочевины.
Слайд 21Синтез мочевины - циклический, многостадийный процесс, потребляющий большое количество энергии;
В
синтезе мочевины очень важное участие принимает аминокислота орнитин;
Эта аминокислота не входит в состав белков;
Образуется орнитин из другой аминокислоты – аргинина, которая присутствует в белках;
В связи с важной ролью орнитина синтез мочевины получил название «орнитиновый цикл».
Слайд 22В процессе синтеза к орнитину присоединяются две молекулы аммиака и молекула
углекислого газа, и орнитин превращается в аргинин, от которого сразу же отщепляется мочевина, и вновь образуется орнитин:
Слайд 23
Синтез мочевины – это окончательное обезвреживание аммиака;
.
Из печени с
кровью мочевина поступает в почки и выделяется с мочой;
В сутки образуется 20-35 г мочевины;
Выделение мочевины с мочой характеризует скорость распада белков в организме.
Слайд 24Общая схема белкового обмена
Белки
пищевые
100-120 г/сутки
Белки
тканевые
200-300 г/сутки
Аминокислоты
(20 разновидностей)
300-420 г/сутки
Небелковые вещества
(глюкоза, азотистые основания, гем, адреналин, норадреналин, тироксин, креатин, карнитин и др.)
Н2О
CО2
NH3
Мочевина 20-35 г/сутки
Тест 1
Основным превращением аминокислот в организме является реакция:
а) дезаминирования
б) декарбоксилирования в) изомеризации
г) трансаминирования
Тест 2
В организме дезаминированию преимущественно подвергается аминокислота:
а) аланин
б) глицин в) глутаминовая кислота
г) цистеин
Тест 3
При декарбоксилировании аминокислот образуется:
а) аммиак
б) ацетон в) лактат
г) углекислый газ
Тест 4
В процессе трансаминирования аминогруппа переносится:
а) от амина на аминокислоту
б) от амина на α-кетокислоту в) от аммиака на аминокислоту
г) от аминокислоты на α- кетокислоту
Тест 5
При трансаминировании аминокислоты превращаются:
а) в жирные кислоты
б) в кетокислоты
в) в молочную кислоту
г) в углекислый газ и воду
Тест 6
Биогенные амины в организме образуются в реакции:
а) дезаминирования
б) декарбоксилирования в) изомеризации
г) трансаминирования
Тест 7
Углекислый газ при распаде аминокислот образуется путем:
а) дезаминирования
б) декарбоксилирования в) окисления
г) трансаминирования
Тест 8
Аммиак образуется при дезаминировании:
а) аминокислот
б) ацетил-КоА в) кетокислот
г) кетоновых тел
Тест 9
При временном обезвреживании аммиака образуется:
а) глутамин
б) глутаминовая кислота в) мочевая кислота
г) мочевина
Тест 10
Специфическим продуктом распада белков является:
а) ацетоуксусная кислота
б) молочная кислота
в) мочевая кислота
г) мочевина
Тест 11
При обычном питании в сутки выделяется мочевины:
а) 10-15 г
б) 20-30 г в) 50-60 г
г) 90-100 г