Механизм действия ферментов презентация

фосфатной группы. Коферментом является АТФ. В этой молекуле остатки фосфорной кислоты связаны между собой макроэргической связью. Кроме АТФ могут учавствовать молекулы ЦТФ, ГТФ, УТФ.
б) п/кл аминотрансферазы.
Ферменты отвечают за перенос аминогрупп.
Коферментом является передоксильфосфат, является производным пиридоксина − витамина В6.
в) п/кл ацилтрансферазы.
Переносят остатки органических кислот. Коферментом является кофермент А, производное пантотеновой кислоты.
г) п/кл переносящие одноуглеродные группы(СН, СН3).
Коферментом является тетрагидрофолиевая кислота, производная витамина − фолиевая кислота.

в коферментах.
IV. Лиазы.
Ферменты, катализирующие присоединение веществ по двойным связям.
V. Изомеразы.
Катализируют внутримолекулярные перегруппировки. Имеют окончание –изомераза или –мутаза. Могут осуществлять рацимизацию, транс-,цисизомеризацию, внутримолекулярный перенос функциональных групп. Коферментом является цианкобаламин − производное витамина В12.
VI. Лигазы = синтетазы.
Ферменты, осуществляющие энергозависимый синтез. Поставщиком обычно является внутриклеточный пирофосфат(АТФ, АДФ).

него выполняются все законы.
Классические катализаторы действуют за счет энергии активации. Энергия активации − энергия, необходимая молекуле вещества для преодоления энергетического барьера. Катализаторы не меняют ΔG они снижают энергию активации. Снижение энергии активации увеличивает количество молекул, способных преодолеть энергетический барьер реакции и происходит это не линейно, не пропорционально.

(взаимодействие ключ-замок). Фишер предположил, что активный центр фермента пространственно соответствует молекуле субстрата. За счет своей пространственной специфичности фермент и субстрат ориентируются специфично.

фермента могут наблюдаться некие конформационные изменения, которые индуцируют соответствующие изменения в молекуле субстрата.

аминокислотные остатки цистеина, глутамата, аспартата, лизина, гистедина. Акцепторами протонов являются те же самые группы но в депротонированной форме.
б) ковалентный катализ.
При нем субстрат или его часть образуют устойчивые ковалентные связи с молекулой фермента.

уравнение
υ = υmax[S]/Km+[S]

концентрации субстрата при которой скорость реакции равна ½ скорости максимальной.
Т.к. это концентрация, то она выражается моль/литр и тп.
Уравнение Михаэлиса-Ментен описявает односубстратные не аллостерические ферменты.