Информационные макромолекулы презентация

Метаболомика — это научное изучение химических процессов, в которые вовлечены метаболиты.

Транскриптомика - научное направление, занимающееся изучением транскриптома разных видов организмов. Транскриптом – это совокупность всех транскриптов, синтезируемых одной клеткой или группой клеток,
включая мРНК и не-кодирующие РНК. Транскрипт — молекула РНК, образующаяся в результате транскрипции
 

во времени в пространстве

обеспечивая, тем самым

существование вида

разнообразие видов

Процесс синтеза биополимеров называется
полимеризацией.
Ферменты каталитирующие процесс -
полимеразами

Аминокислота

Нуклеотид

Аминокислоты

Все аминокислоты имеют одинаковую часть (NH2 – CH-COOH) и различаются R-группой, или радикалом. Радикалы аминокислот различаются по структуре, электрическому заряду и раствори-мости, обеспечивая свойства аминокислот.

Мономеры полипептида называют аминокислотными остатками.

Пептиды

Пептиды пишутся, читаются и нумеруются с N-конца; аминокислот-ные остатки обозначаются символа-ми. Например:

Аla-Tyr-Ley-Ser-……….-Cys

Пептиды

Остов цепи не лежит в одной плоскости, а вследствие небольших изгибов при α-углеродных атомах образует слегка вол-нистый слой. Боковые группы распола-гаются перпендикулярно плоскости слоя.

β-изгиб

Супервторичная структура белка

Супервторичная структура в виде α/β-бочонка. А - триозофосфатизомераза; Б - домен пируваткиназы.

Третичная структура белка

полипептид в конформации либо α-спирали, либо β-структуры или бесструктурного клубка, укладывается в пространстве, образуя конфор-мацию белковой глобулы.

При укладке полипептидная цепь стремиться при-нять энергетически наиболее выгодную форму

При этом гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулы у бел-ков растворимых в воде; между ними возникают гидрофобные и вандерваальсовые взаимодейс-твия. В результате внутри глобулы образуется гидрофобное ядро.

Доме́н

Лиганды

Лигандами могут быть неорганические (часто ионы металлов) и орга-нические низкомоле-кулярные и высокомо-лекулярные вещества.

Четвертичная структура белка.

Белок крови гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей; каждая цепь называется субъединицей или прото-мером, само четвертичное образование – мультимером.

Четвертичная структура  белка - эта способ укладки в прост-ранстве нескольких полипеп-тидных цепей, обладающих оди-наковой или разной простран-ственной  структурой и форми-рование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образо-вания.

Характер связей – гидрофобные, ионные и водородные связи.

Четвертичная структура белка

Протомеры находятся в третичной структуре и соединяется с другими за счет взаимодействия радикалов на кон-тактных поверхностях.

Субъединичная структура глутаматсин-тетазы: а – протомер, б – мультимер белка

Четвертичная структура белка

Фолдинг белка

2. Предшественник расплавленной глобулы – происходит формирование неполной вторичной структуры, за счет взаимодействия всех функционально активных групп аминокислот, кроме радикалов. Цепь принимает определенную пространственную структуру, но частично развернута.

3. Расплавленная глобула – вторичная структура сформирована; начинается сжатие цепи в компактную глобулу за счет взаимодействий между радикалами, Жесткой третичной структуры еще нет.

4. Нативный белок – связи в расплавленной глобуле установились: радикалы образовали максимально возможное количество связей: белок находит оптимально выгодную структуру.

Стадии фолдинга

Шапероны делятся на:

Конститутивные - синтез таких шаперонов не зави-сит от стрессовых воздей-ствий на организм;

Индуцибельные шапероны относят к «белкам теплового шока»; их синтез резко возрастает практически во всех клетках при любых стрессовых влияниях. Название «белки теплового шока» возникло в результате того, что впервые эти были обнаружены в клетках микроорганизмов при воздействии высокими температурами.

ІІІ. Шапероны участвуют в некоторых видах внутри-клеточного транспорта белков: транспорт новосинте-ризованных белков в лизосомы, митохондрии и другие органоиды, а также транспорт старых, отслуживших
белков, не поддающиеся рефолдингу в лизосомы.

ІV. Шапероны участвуют в поддержании ряда белков в состоянии определенной конформации, как бы незавершенном фолдинге.

Функции и механизм действия шаперонов

Глобулярные белки 

А) высокая или низкая температура;
Б) механическое воздействие;
В) облучение;
Г) действие спирта;
Д) действие солей тяжелых металлов

Открытие НК

РНК

ДНК

Нуклеозидфосфат

Нуклеозидмоно-, ди - и
трифосфаты аденозина

Свободные нуклеотиды, в частности АТФ, цАМФ, АДФ, играют важную роль в энергетических и информационных внутриклеточных процессах, а также являются составляющими частями нуклеиновых кислот и многих коферментов.

- - - - -

- - - - -
- -

Слабые водородные связи!

Вторичная структура ДНК построена из двух полинуклеотидных цепей, ориентированных антипараллельно и закрученных в спираль

В-форма - типичная право-закрученная спираль Уотсона-Крика с перпендикулярно рас-положенными основаниями и диаметром 3,4 нм.
ДНК в клетке находится в основном в В-форме, но от-дельные её участки могут находится в А- или Z-форме.

Z-форма - левозакрученная спираль с основаниями расположенными под углом ~20º к оси спирали и 12 парами оснований в шаге. Линия, соединяющая фосфатные группы, через каждые две пары нуклео- тидов имеет излом и принимает зигзагообразный вид.
Z-форма играет роль в процессе рекомбинации и регуляции действия генов, является временной структурой, появляющейся в результате биологической активности и быстро исчезающей.

Химическая структура РНК
а) обе молекулы являются линей-ными полимерами;
б) мономеры –нуклеотиды явля-ются фосфорилированнымиN-гликозидами, которые соединяются фосфодиэфирной связью;
в) в состав РНК входят также 4 нуклеотида: аденин (А),гуанин (Г), цитозин (Ц) и урацил (У);
г) полинуклеотидная цепь РНК полярна: имеет четко различимые 5ʹ-, и 3ʹ-концы (рис.102).
 

Не несет информацию о струк-туре белка и, следовательно, не транслируются в белок.

Кодирующая белок

иРНК (информационная) или мРНК (матричная), несет информацию о стру-ктуре белка

Не кодирующая белок

Не кодирующая белок РНК

Элементы вторичной структуры - спирали, свободные концы, петли - строго определенно располагаются друг относительно друга в пространстве, и образуют, так называемые, третичные взаимодействия

Третичная структура - это уровень организации ответственный за биоло-гическую функцию РНК.

Первичная структура мРНК 

а – компактная палочка,
б – компактный клубок,
в - развернутая цепь

До 25% всех нуклеотидных остатков представ-лены минорными нуклеозидами : псевдоуридин (5-рибофуранозилурацил, Ψ), 5,6- дигидроури-дин (D), 4-тиоуридил, инозин, метилгуанозин (Gm).

Вариабельная петля (V-пет-ля) находится между Tψ-пет-лей и акцепторным стеблем. Число составляющих
ее нуклеотидов у различных тРНК составляет от 3 до 20.

Первичная структура
молекулы 5.8 рРНК

Пространственная укладка рРНК и белков в рибосоме

Биологические функции молекулы РНК