Слайд 1ФИЗИОЛОГИЯ МЫШЦ
Физиологические свойства мышц
Обмен
веществ, раздражимость, возбудимость, возбуждение, торможение.
проводимость; сократимость; эластичность; пластичность.
Обеспечение позы тела человека, перемещение тела и его частей в пространстве, движение крови по сосудам, дыхание, образование тепла и др.
Слайд 2Классификация мышечных волокон
медленные фазические
волокна окислительного типа (с высоким содержанием
миоглобина, много митохондрий, устойчивы к утомлению, быстро восстанавливаются, "красные мышцы"); участвуют в поддержании позы тела человека;
быстрые фазические
волокна окислительного типа (много митоходрий, устойчивы к утомлению, участвуют в выполнении быстрых энергичных движений, АТФ образуется путем окислительного фосфорилирования);
Слайд 3быстрые фазические
волокна с гликолитическим типом окисления (митохондрий мало, осуществляют быстрые,
сильные сокращения, но сравнительно, быстро утомляются, миоглобин в них отсутствует - "белые мышцы"; АТФ образуется за счет гликолиза;
Классификация мышечных волокон
тонические волокна
сокращение и расслабление медленное, эффективно работают в изометрическом режиме, не подчиняются закону "все или ничего"...;
Слайд 4Типы мышечных сокращений
Изотоническое
изометрическое
ауксометрическое
(смешанное, промежуточное)
Режимы
мышечных сокращений
одиночное;
Тетанус
(гладкий, зубчатый;).
Слайд 5Одиночное мышечное сокращение.
Слайд 8Моторная единица (двигательная, нейромоторная )
мотонейрон с группой иннервируемых им мышечных
волокон.
Мотонейронный пул – группа мотонейронов, иннервирующих определенную мышцу
Виды двигательных единиц
Медленные мало утомляемые (тонические) ДЕ
(красные волокна)
Быстрые (фазные) легко утомляемые ДЕ
(белые волокна)
Быстрые устойчивые к утомлению
В мышце имеются, как правило, все виды ДЕ, но в разных соотношениях.
Слайд 9Функциональные особенности
Медленные мало утомляемые (тонические) ДЕ
(красные волокна)
- иннервируются небольшими
и высоко возбудимыми альфа-мотонейронами с низкой скоростью проведения возбуждения по аксону и частотой импульсации 6—10 Гц;
- количество мышечных волокон в ДЕ сравнительно небольшое, они имеют меньшее количество миофибрилл и развивают меньшую силу сокращения;
- волокна имеют низкую активность миозиновой АТФазы и низкую скорость сокращения;
- имеют хорошее кровоснабжение, много митохондрий, миоглобина, высокий аэробный обмен, поэтому обладают низкой утомляемостью. Способны выполнять длительную маломощную работу;
- дают гладкий тетанус при небольшой частоте разряда мотонейрона (около 16 Гц);
- в регуляции движения обеспечивают мышечный тонус и позу, а также способность к длительной циклической работе — бегу, плаванию и др. (например, у марафонцев их количество в мышцах ног достигает 85 %);
- длительность сокращения более 100 мс, не подчиняются закону «все или ничего»
Слайд 10Быстрые (фазные) легко утомляемые ДЕ
(белые волокна)
- иннервируются крупными менее возбудимыми альфа-мотонейронами
с высокой скоростью проведения ПД по аксону и частотой импульсации примерно 50 Гц;
- количество мышечных волокон в ДЕ сравнительно большое;
- содержат большое число миофибрилл и развивают большую силу сокращения;
- имеют высокую активность миозиновой АТФазы и развивают высокую скорость сокращения;
- имеют слаборазвитую капиллярную сеть, мало митохондрий, миоглобина, но содержат много гликолитических ферментов, большой запас креатинфосфата и гликогена, анаэробный тип энергообеспечения;
- способны развивать большую мощность, но быстро утомляются;
- дают гладкий тетанус при большей частоте разряда мотонейрона (около 30 Гц);
- в регуляции движения обеспечивают преимущественно фазический компонент — перемещение организма и его частей в пространстве с большой скоростью и мощностью (например, у спринтеров и прыгунов количество быстрых ДЕ в мышцах ног достигает 90 %);
- длительность сокращения 10-30 мс; гладкий тетанус возникает при большей частоте;
Слайд 11Быстрые устойчивые к утомлению ДЕ
по структурно-функциональным свойствам занимают среднее положение между
медленными и быстрыми ДЕ
(вероятно, используются в быстрых ритмических движениях: ходьбе, беге).
Слайд 12Абсолютная сила скелетных мышц (6—17 кг/см2)
максимальная произвольная сила — 50
—80 % абсолютной
Факторы, определяющие силу сокращения мышцы
соотношение медленных и быстрых ДЕ (композиция мышцы);
число активных ДЕ, их включение в соответствии с возбудимостью их мотонейронов;
режим работы активных ДЕ (одиночное сокращение, зубчатый и гладкий тетанус);
величина физиологического сечения мышцы (сумма поперечного сечения всех ее волокон; в перистых мышцах она больше геометрического сечения);
длина мышцы и сила сокращения;
сила сокращения мышцы (точнее саркомера) пропорциональна зоне перекрытия актиновых и миозиновых нитей, т. е. количеству образующихся актомиозиновых мостиков. Наибольшая сила развивается при длине мышцы в состоянии покоя;
- при укорочении или удлинении мышцы на 50 % зона перекрытия нитей и сила сокращения резко снижаются.
Слайд 13Оптимум и пессимум частоты и силы сокращения.
В ответ на
ритмическое раздражение амплитуда мышечного сокращения увеличивается с увеличением частоты раздражения до определенной величины (оптимум). При дальнейшем увеличении частоты стимуляции амплитуда мышечного сокращения резко снижается и при какой-то частоте, несмотря на продолжающуюся стимуляцию, мышца почти полностью расслабляется (пессимум).
Слайд 14Теория мышечного сокращения и расслабления.
Хаксли, Хью англ. биолог
исследовал ультраструктуру
мышечной ткани;
сформулировал
теорию, объясняющую мышечное
сокращение скольжением белковых
нитей (1954)
Хаксли, Эндрю (1917-2012)
Лауреат Нобелевской премии,
создатель теории происхождения потенциала действия (совместно с Ходжкиным и Экклсом),
теории мышечного сокращения (1954)
Слайд 16Теория мышечного сокращения и расслабления.
Сократительные белки:
Миозин - обладает длинной прямой цепью с двумя глобулярными головками, каждая из которых содержит зону связывания с АТФ и зону связывания с актином.
Актин – состоит из двух винтообразных тяжей полимеризованных субъединиц (g-актин) с локусами, которые взаимодействуют с головками молекул миозина для образования поперечных мостиков с толстыми волоконами.
Тропомиозин - регуляторный белок фиброзного типа, расположенный в желобке винтообразного тяжа актина, который препятствует взаимодействию актина и миозина, когда мышца находится в покое.
Тропонин - регуляторный белок, состоящий из трех субъединиц: тропонина С (связывает ионы Са++ во время активации и инициирует изменения конфигурации регуляторных белков); тропонина Т (привязывает комплекс тропонина С и тропонина I к тропомиозину); и тропонина I (участвует в ингибировании взаимодействия актина и миозина в состоянии покоя).
Слайд 17
Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых)
нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.
Слайд 19
А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити
фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.
Слайд 20
Распространение потенциала действия по сарколемме мышечного волокна и выброс ионов кальция
из цистерн саркоплазматического ретикулума
Слайд 21
Ca2+–зависимый механизм регуляции взаимодействия актина с миозином
[11]. В покое миозин-связывающие участки тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Ca2+ связываются с тропонином С, а тропомиозин открывает миозин-связывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити.
Слайд 22
Взаимодействие головки миозина с тонкой нитью и появление тянущего усилия
Слайд 23
Цикл взаимодействия тонких и толстых нитей [5].
(А) Исходное положение: головка миозина выстоит над толстой нитью (не показана). (Б) Благодаря наличию шарнира между тяжёлым и лёгким меромиозинами, несущая АДФ и Pi головка миозина прикрепляется к актину, происходит поворот головки миозина с одновременным растягиванием эластического компонента S2. (В). Из головки освобождаются АДФ и Фн, а последующая ретракция эластического компонента S2 вызывает тянущее усилие. Затем к головке миозина присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки миозина от молекулы актина (Г). Гидролиз АТФ возвращает молекулу миозина в исходное положение (А).
процесса сокращения
- Потенциал действия (ПД) мембраны мышцы;
- потенциал действия (ПД) Т – системы;
- активация мембраны саркоплазматического ретикулума;
- выход ионов Са++ и повышение их концентрации до пороговой величины;
- активация актомиозина (с распадом АТФ);
- снятие тропонин-тропомиозиновой блокады;
- образование «мостиков» и их конформационные изменения;
- движение нитей т.е. сокращение;
- прекращение действия нервного импульса;
- снижение концентрации ионов Са++;
- тропонин-тропомиозиновая блокада;
- распад «мостиков» ---расслабление мышцы.
Слайд 26Энергетика мышечного сокращения
АТФ в мышце необходима для:
сокращения (образование мостиков);
расслабления (разрыва мостиков);
работы
Са-насоса;
- работы Nа-К-насоса (для ликвидации нарушенных ионных градиентов при возбуждении).
Слайд 27Три основных механизма ресинтеза АТФ
креатинфосфокиназный (КФ, фосфагенный; перенос фосфата с креатинфосфата
к АДФ; образуется до 3,6 моль АТФ в мин.); самый мощный;
гликолитический (окислительное фосфорилирование АДФ в митохондриях; до 1,2 моль АТФ в мин.);
- аэробное окисление (окислительный; окислительное фосфорилирование АДФ в митохондриях; при окислении глюкозы АТФ образуется до 0,8 моль/мин, при окислении жиров до 0,4 моль в мин.).
Слайд 31ТРОПОНИН В ДИАГНОСТИКЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА
Тропонин в роли кардиомаркера
Слайд 32Тропонин Т, тропонин С и тропонин I в соотношении 2:1:1.