Ферменты. Стадии ферментативного катализа презентация

же как неорганических катализаторов, заключается:
в активации молекул реагирующих веществ,
в разбиении реакции на несколько стадий, энергетический барьер каждой из которых ниже такового общей реакции.
Однако энергетически невозможные реакции ферменты катализировать не будут, они ускоряют только те реакции, которые могут идти в данных условиях.

реакции.
Не изменяют направления реакции.
Ускоряют наступление равновесия реакции, но не сдвигают его.
Не расходуются в процессе реакции.

и делают их изучение очень важным направлением в химии:
Скорость ферментативной реакции намного выше.
Высокая специфичность.
Мягкие условия работы (внутриклеточные).
Возможность регулирования скорости реакции.
Скорость ферментативной реакции пропорциональна количеству фермента.

ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S).
Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.
Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).
Отделение конечных продуктов от фермента.

остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций.
2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции.

выделяют следующие типы ферментативных реакций:
Случайная реакция
Последовательная реакция
Тип «пинг-понг»

не имеет значения:

и В, образуя "тройной комплекс", после чего осуществляется катализ. Продукты реакции также последовательно отщепляются от фермента.

у него какие либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы.

по составу делятся на простые и сложные.
Простые ферменты состоят только из аминокислот.
Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть - кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой.
Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Как многие белки, ферменты могут быть мономерами полимерами.

аллостерический центр.
Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. В активном центре выделяют два участка:
якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

в разных субъединицах.

единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

фермент выбирает один нужный и катализирует реакцию только в этом направлении – это и есть специфичность действия катализатора.
Фермент может проявлять специфичность в отношении:
Одного из стереоизомеров. Почти все ферменты человеческого организма реагируют только с L-аминокислотами. Это явление называется стереоспецифичностью.
Одного вещества. Это абсолютная специфичность. Фермент «работает» только с одним веществом.
Определенной группы веществ с общим строением. Это групповая специфичность.
Определенной группы веществ с каким-либо общим свойством. Это относительная групповая специфичность. Например, цитохром Р450 окисляет только гидрофобные вещества, которых насчитывается около 7000

субстрата и фермента. На данный момент существуют две теории, объясняющие специфичность ферментов. Одна из них объясняет абсолютную специфичность, другая – групповую.
«Ключ-замок», она - же теория Фишера. Согласно этой теории конфигурация молекулы фермента соответствует только одному веществу. Они подходят друг к другу как ключ и замок. Другое вещество (другой ключ) не сможет взаимодействовать с субстратом. Эта теория легко объясняет абсолютную специфичность.

изменения в молекуле фермента, которые приводят его каталитический центр в соответствие с формой субстрата. Эта теория хорошо объясняет групповую специфичность.

реагируют на изменение внешних и внутренних условий клетки, что необходимо для её нормального функционирования. Механизмов, которые регулируют активность фермента всего 7:
1 Доступность субстрата или кофермента
2 Компартментализация
3 Изменение количества фермента
4 Ограниченный протеолиз ферментов
5 Аллостерическая регуляция
6 Белок-белковое взаимодействие
7 Ковалентная модификация

концентраций приводит к уменьшению скорости реакции.
Субстрат, или кофермент может подаваться к ферменту дозировано – это и есть ограничение их доступности.
Компартментализация – это явление, когда фермент, субстрат и кофермент концентрируются в определенных органеллах (компартментах) клетки.
При определенных условиях клетка может сокращать количество синтезируемого фермента, что сокращает его концентрацию.

каталитический центр, другие имеют аллостерический центр и являются регуляторными. Присоединение эффектора к аллостерической (регуляторной) субъединице изменяет конформацию белка и, соответственно, активность каталитической субъединицы.
В качестве отрицательного регулятора может выступать конечный метаболит биохимического процесса или продукт данной реакции.

не метаболиты биохимических процессов, а специфичные белки. В целом ситуация схожа с аллостерическим механизмом: после влияния каких-либо факторов на специфичные белки изменяется активность этих белков, и они, в свою очередь, воздействуют на нужный фермент. 

благодаря чему изменяется активность фермента. Чаще всего такой группой является фосфорная кислота, реже метильные и ацетильные группы.
Фосфорилирование фермента происходит по остаткам серина и тирозина. Присоединение фосфорной кислоты к белку осуществляют ферменты протеинкиназы, отщепление –протеинфосфатазы.
Ферменты могут быть активны как в фосфорилированном, так и в дефосфорилированном состоянии.

целью регуляции скорости метаболических реакций и уменьшения синтеза определенных веществ в организме.
В медицине разделяют общий химический термин «ингибитор»:
на вещества, которые способны уменьшать активность только одного фермента – это ингибиторы.
на вещества, которые уменьшают активность вообще всех ферментов – это инактиваторы.

ингибирование бывает обратимым (фермент можно восстановить)  и необратимым (сводится к необратимому изменению, или даже разрушению молекулы фермента).
по отношению ингибитора к активному центру фермента ингибирование делят на конкурентное (когда ингибитор начинает конкурировать с субстратом за местно на активном центре фермента) и неконкурентное (ингибитор присоединяется не в активном центре фермента, а в другой его части).