Ферменты. (лекция 2) презентация

фосфатной группы. Коферментом является АТФ. В этой молекуле остатки фосфорной кислоты связаны между собой макроэргической связью. Кроме АТФ могут учавствовать молекулы ЦТФ, ГТФ, УТФ.
б) п/кл аминотрансферазы.
Ферменты отвечают за перенос аминогрупп.
Коферментом является передоксильфосфат, является производным пиридоксина − витамина В6.
в) п/кл ацилтрансферазы.
Переносят остатки органических кислот. Коферментом является кофермент А, производное пантотеновой кислоты.
г) п/кл переносящие одноуглеродные группы(СН, СН3).
Коферментом является тетрагидрофолиевая кислота, производная витамина − фолиевая кислота.

в коферментах.
IV. Лиазы.
Ферменты, катализирующие присоединение веществ по двойным связям.
V. Изомеразы.
Катализируют внутримолекулярные перегруппировки. Имеют окончание –изомераза или –мутаза. Могут осуществлять рацимизацию, транс-,цисизомеризацию, внутримолекулярный перенос функциональных групп. Коферментом является цианкобаламин − производное витамина В12.
VI. Лигазы = синтетазы.
Ферменты, осуществляющие энергозависимый синтез. Поставщиком обычно является внутриклеточный пирофосфат(АТФ, АДФ).

него выполняются все законы.
Классические катализаторы действуют за счет энергии активации. Энергия активации − энергия, необходимая молекуле вещества для преодоления энергетического барьера. Катализаторы не меняют ΔG они снижают энергию активации. Снижение энергии активации увеличивает количество молекул, способных преодолеть энергетический барьер реакции и происходит это не линейно, не пропорционально.

присутствии катализатора

(взаимодействие ключ-замок). Фишер предположил, что активный центр фермента пространственно соответствует молекуле субстрата. За счет своей пространственной специфичности фермент и субстрат ориентируются специфично.

фермента могут наблюдаться некие конформационные изменения, которые индуцируют соответствующие изменения в молекуле субстрата.

уравнение
υ = υmax[S]/Km+[S]

- субстрат
ЕS - фермент-субстратный комплекс
Р - продукт
k1
k2
k3
При условии, что: 1. [Еo] 〉〉 [S]
2. [ES]=const
Зависимость скорости реакции описывается
уравнением Михаэлиса-Ментен

концентрации субстрата при которой скорость реакции равна ½ скорости максимальной.
Т.к. это концентрация, то она выражается моль/литр и тп.
Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает односубстратные не аллостерические ферменты.

− вещество, ускоряющее протекание ферментативных реакций. Механизм действия сходен с механизмом действия ингибиторов.
Ингибитор − вещество, снижающее скорость ферментативной реакции.
По механизму действия ингибирование бывает обратимое и необратимое.
Обратимое ингибирование:

субстрат конкурируют за активный центр. Конкурентное ингибирование можно снять за счет избыточного добавления субстрата. При конкурентном ингибировании υmax не меняется. Меняется лишь сродство фермента к субстрату.

другом участке. При неконкурентном ингибировании сродство фермента к субстрату не меняется, а меняется только максимальная скорость реакции. Примером являются соли тяжелых металлов..

ингибирование
Меняются максимальная скорость и сродство к субстрату.

состоящие из нескольких субъединиц. Количество их может варьировать от 2 до 12.
Обязательным условием является наличие нескольких конформаций его субъединиц.
Для них характерно наличие как активных центров, так и дополнительных центров связывания с которыми связываются аллостерические модуляторы.

этот центр находится. Насыщение связываемых регуляторных единиц вызывает их конформацию и как следствие меняетсы и конформация каталитической субъединицы.

то это гомотропный фермент, если другое вещество − гетеротропный фермент.

специальные функциональные группы, при этом переходя в более активное состояние. Чаще всего такой функциональной группой является остаток фосфорной кислоты, т.е. фермент фосфорилируется либо дефосфорилируется. В результате присоединения фосфатной группы меняется конформация и активность фермента. Фермент, осуществляющий фосфорилирование, является киназа.