Ферменты. (лекция 2) презентация

Содержание

Классификация ферментов

Слайд 1Лекция №2
Ферменты


Слайд 2Классификация ферментов


Слайд 3II. Трансферазы.
а) п/кл фосфотрансферазы.
Все трансферазы переносят функционольные группы. Фосфотрансферазы катализируют перенос

фосфатной группы. Коферментом является АТФ. В этой молекуле остатки фосфорной кислоты связаны между собой макроэргической связью. Кроме АТФ могут учавствовать молекулы ЦТФ, ГТФ, УТФ.
б) п/кл аминотрансферазы.
Ферменты отвечают за перенос аминогрупп.
Коферментом является передоксильфосфат, является производным пиридоксина − витамина В6.
в) п/кл ацилтрансферазы.
Переносят остатки органических кислот. Коферментом является кофермент А, производное пантотеновой кислоты.
г) п/кл переносящие одноуглеродные группы(СН, СН3).
Коферментом является тетрагидрофолиевая кислота, производная витамина − фолиевая кислота.


Слайд 4III. Гидролазы.
Ферменты, катализирующие расщепление веществ с участием воды. Они не нуждаются

в коферментах.
IV. Лиазы.
Ферменты, катализирующие присоединение веществ по двойным связям.
V. Изомеразы.
Катализируют внутримолекулярные перегруппировки. Имеют окончание –изомераза или –мутаза. Могут осуществлять рацимизацию, транс-,цисизомеризацию, внутримолекулярный перенос функциональных групп. Коферментом является цианкобаламин − производное витамина В12.
VI. Лигазы = синтетазы.
Ферменты, осуществляющие энергозависимый синтез. Поставщиком обычно является внутриклеточный пирофосфат(АТФ, АДФ).


Слайд 5Механизм действия ферментов
Биологический ферментативный катализ является примером каталитического процесса и для

него выполняются все законы.
Классические катализаторы действуют за счет энергии активации. Энергия активации − энергия, необходимая молекуле вещества для преодоления энергетического барьера. Катализаторы не меняют ΔG они снижают энергию активации. Снижение энергии активации увеличивает количество молекул, способных преодолеть энергетический барьер реакции и происходит это не линейно, не пропорционально.

Слайд 6Основы катализа
А. Энергетический профиль в отсутствии катализатора
Б. Энергетический профиль в

присутствии катализатора

Слайд 7Снижение энергии активации достигается за счет:
1. ориентации субстратов.

2. Теория стерического взаимодействия

(взаимодействие ключ-замок). Фишер предположил, что активный центр фермента пространственно соответствует молекуле субстрата. За счет своей пространственной специфичности фермент и субстрат ориентируются специфично.

Слайд 83. теория индуцированного соответствия.
Предложил Кошланд. После образования комплекса фермент-субстрат, в молекуле

фермента могут наблюдаться некие конформационные изменения, которые индуцируют соответствующие изменения в молекуле субстрата.


Слайд 9График зависимости скорости ферментативной реакции от температуры
Температура
Активность ферментов


Слайд 11Стереохимическая специфичность

малеиновая янтарная фумаровая
кислота кислота кислота


Слайд 12Реакционная специфичность





Слайд 13Субстратная специфичность



Слайд 14Факторы, влияющие на активность фермента
Концентрация субстрата.
В 1913г. Михаэлис и Ментен проедложили

уравнение
υ = υmax[S]/Km+[S]

Слайд 15

Стадии ферментативного процесса
Е + S ES Е + P
Е - фермент
S

- субстрат
ЕS - фермент-субстратный комплекс
Р - продукт
k1
k2
k3
При условии, что: 1. [Еo] 〉〉 [S]
2. [ES]=const
Зависимость скорости реакции описывается
уравнением Михаэлиса-Ментен

Слайд 16Km - константа Михаэлиса.
Лимитирующим фактором протекания реакции, является образование фермент-субстратного комплекса.
Km=

концентрации субстрата при которой скорость реакции равна ½ скорости максимальной.
Т.к. это концентрация, то она выражается моль/литр и тп.
Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает односубстратные не аллостерические ферменты.


Слайд 17Уравнение Лайнуивера-Берка


Слайд 18Структура фермента со связанным в активном центре субстратом


Слайд 19Ферментативная реакция


Слайд 20Коферменты переноса групп


Слайд 21Окислительно-восстановительные коферменты


Слайд 24IV. Влияние ингибиторов и активаторов.
Модулятор − вещество, способное изменять активность ферментов.
Активатор

− вещество, ускоряющее протекание ферментативных реакций. Механизм действия сходен с механизмом действия ингибиторов.
Ингибитор − вещество, снижающее скорость ферментативной реакции.
По механизму действия ингибирование бывает обратимое и необратимое.
Обратимое ингибирование:

Слайд 25Конкурентное ингибирование

Ингибитор по своему строению похож на молекулу субстрата. Ингибитор и

субстрат конкурируют за активный центр. Конкурентное ингибирование можно снять за счет избыточного добавления субстрата. При конкурентном ингибировании υmax не меняется. Меняется лишь сродство фермента к субстрату.



Слайд 26Неконкурентное ингибирование
Ингибитор связывается с ферментом не в активном центре, а на

другом участке. При неконкурентном ингибировании сродство фермента к субстрату не меняется, а меняется только максимальная скорость реакции. Примером являются соли тяжелых металлов..


Слайд 27Сравнение кинетических характеристик при различных типах ингибирования


Слайд 28бесконкурентное ингибирование
При это меняются максимальная скорость и сродство к субстрату бесконкурентное

ингибирование
Меняются максимальная скорость и сродство к субстрату.


Слайд 29Аллостерические ферменты.
не подчиняются уравнению Михаэлиса-Ментен. Это всегда олигомерные белки, т.е. белки

состоящие из нескольких субъединиц. Количество их может варьировать от 2 до 12.
Обязательным условием является наличие нескольких конформаций его субъединиц.
Для них характерно наличие как активных центров, так и дополнительных центров связывания с которыми связываются аллостерические модуляторы.

Слайд 30
При связывании модулятора с аллостерическим центром, меняется конформация субъдиниц в которых

этот центр находится. Насыщение связываемых регуляторных единиц вызывает их конформацию и как следствие меняетсы и конформация каталитической субъединицы.


Слайд 31
Аллостерические модуляторы бывают положительные и отрицательные.
Если аллостерическим модулятором является сам субстрат,

то это гомотропный фермент, если другое вещество − гетеротропный фермент.


Слайд 32Ковалентная модификация.
Ферменты, регулируемые с помощью ковалентной модификации, могут присоединять либо отщеплять

специальные функциональные группы, при этом переходя в более активное состояние. Чаще всего такой функциональной группой является остаток фосфорной кислоты, т.е. фермент фосфорилируется либо дефосфорилируется. В результате присоединения фосфатной группы меняется конформация и активность фермента. Фермент, осуществляющий фосфорилирование, является киназа.


Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика