Ферменты, белковая природа ферментов, строение ферментов презентация

Д.Р. Нигметзянова

2017 г.

белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.

вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.

Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.  

кипячения и др. факторов ферменты подвергаются денатурации и теряют каталитическую активность.
3. Осуществлено выделение ферментов в форме кристаллов белка.
4. Ферменты оказывают высокоспецифическое действие.
Прямым доказательством белковой природы ферментов является лабораторный синтез первого фермента - рибонуклеазы, осуществленный в 1969 г. в лаборатории Б. Меррифилда в Нью-Йорке. В н. 80-х годов XX в. была открыта способность низкомолекулярных рибонуклеиновых кислот выполнять каталитическую функцию. Эти соединения назвали рибозимами.
Выделяют простые ферменты, состоящие только из полипептидной цепи: пепсин, трипсин, уреаза, рибонуклеаза, фосфатаза и др. Большинство природных ферментов - сложные белки. Их небелковые компоненты называются кофакторамии необходимы для выполнения ферментом его каталитической роли. Кофакторами ферментов являются витамины или соединения, построенные с их участием (коэнзим А, НАД+, ФАД); фосфорные эфиры некоторых моносахаридов, ионы металов (Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+).