- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Ферментный катализ презентация
Содержание
- 1. Ферментный катализ
- 3. Ферменты – это белки, способные быть катализаторами биохимических реакций
- 4. Биологические особенности ферментного катализа Нейтральный рН Водная
- 5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции
- 6. Энергия активации – это такое
- 7. Этапы ферментативной реакции
- 8. Преимущества реакции с участием фермента Сближение
- 9. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции
- 10. Строение ферментов Ферменты Простые
- 11. Активный центр фермента Участок связывания (контактная
- 12. Строение фермента
- 13. Строение сложного фермента
- 14. Специфичность – это высокая избирательность
- 15. Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок») Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия «рука-перчатка»)
- 16. Виды специфичности ферментов Абсолютная Стереохимическая Относительная (групповая)
- 17. Активность фермента – это изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени.
- 18. Единицы активности ферментов Ф + С
- 19. Способы регулирования активности ферментов путем изменения:
- 20. Влияние концентрации субстрата на активность фермента
- 21. Влияние рН на активность фермента
- 22. Влияние температуры на активность фермента
- 23. Влияние химического состава реакционной среды на активность ферментов Активация Ингибирование
- 24. Конкурентное и неконкурентное ингибирование
- 25. Типы ингибирования Обратимое Необратимое Конкурентное Неконкурентное Вызвано
- 26. Конкурентное и неконкурентное ингибирование
- 27. Аллосте-рическое ингиби-рование фермента
- 28. Особенности аллостерических ферментов это олигомерные белки имеют
- 29. Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментов Частичный
- 30. Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза
- 31. Регуляция активности фермента путем ассоциация - диссоциация
- 32. Регуляция активности фермента путем фосфорилирования- дефосфорилирования
- 33. Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими и биохимическими параметрами.
- 34. Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) АААА ЛДГ 1 сердце АААВ ЛДГ 2 ААВВ ЛДГ 3 АВВВ ЛДГ 4 ВВВВ ЛДГ 5 мышцы
- 35. Факторы, определяющие распространение изоферментов Особенности метаболизма в
- 36. Последовательный мультиферментный процесс
- 37. Мультиферментный комплекс – синтаза жирных кислот
- 38. Классификация ферментов Оксидоредуктазы Трансферазы Гидролазы Лиазы Изомеразы
Ферменты – это белки, способные быть катализаторами биохимических реакций
Слайд 4Биологические особенности ферментного катализа
Нейтральный рН
Водная среда
Температура 40оС
Нормальное атмосферное давление
Высокая скорость реакций
Слайд 6
Энергия активации – это такое количество энергии в калориях, которое
необходимо для того, чтобы все молекулы 1 моля вещества при определенной температуре достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического барьера.
Слайд 8Преимущества реакции
с участием фермента
Сближение и ориентация субстрата в активном центре
фермента
Исключение воды из места проведения реакции
Стабилизация переходного состояния
Перенос групп
Исключение воды из места проведения реакции
Стабилизация переходного состояния
Перенос групп
Слайд 10Строение ферментов
Ферменты
Простые
Сложные
Белковая часть Белковая часть Небелковая часть
Апофермент Кофермент – легко Простетическая диссоциирует с группа –прочно
апоферментом связана с
апоферментом
Белковая часть Белковая часть Небелковая часть
Апофермент Кофермент – легко Простетическая диссоциирует с группа –прочно
апоферментом связана с
апоферментом
Слайд 11Активный центр фермента
Участок связывания
(контактная площадка)
Каталитический участок
Обеспечивает субстратную
специфичность
(выбор субстрата)
Обеспечивает
выбор пути
химического превращения
данного субстрата (тип реакции)
химического превращения
данного субстрата (тип реакции)
Слайд 14
Специфичность – это высокая избирательность действия ферментов, основанная на комплементарности
структуры субстрата и активного центра фермента.
Слайд 15Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок»)
Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия
«рука-перчатка»)
Слайд 18Единицы активности ферментов
Ф + С ФСК Ф + П
1 катал =
1 моль/с = 6*107 МЕ
1 МЕ = 1 мкмоль/мин = 16,67 нкат
1 МЕ = 1 мкмоль/мин = 16,67 нкат
Слайд 19Способы регулирования активности ферментов путем изменения:
Концентрации субстрата
рН среды
Температуры
Химического состава реакционной среды
Слайд 25Типы ингибирования
Обратимое
Необратимое
Конкурентное
Неконкурентное
Вызвано
веществами
имеющими
структуру похожую
на структуру
субстрата
Вызвано веществами
не имеющими
структурного сходства
с субстратом и
связывающимися с
ферментом не в
активном центре, а
в другом месте
молекулы фермента
структурного сходства
с субстратом и
связывающимися с
ферментом не в
активном центре, а
в другом месте
молекулы фермента
Ингибитор
необратимо
связывается с
ферментом,
изменяя его структуру
Слайд 28Особенности аллостерических ферментов
это олигомерные белки
имеют аллостерический центр
проявляют различную специфичность к аллостерическим
модуляторам
регуляция аллостерических ферментов обратима
катализируют ключевые реакции различных метаболических путей
регуляция аллостерических ферментов обратима
катализируют ключевые реакции различных метаболических путей
Слайд 29Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментов
Частичный протеолиз
Ассоциация – диссоциация
Фосфорилирование - дефосфорилирование
Слайд 30Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза
Профермент активная форма
фермента + пептид
Слайд 33
Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими
и биохимическими параметрами.
Слайд 34Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ)
АААА ЛДГ 1 сердце
АААВ ЛДГ 2
ААВВ ЛДГ 3
АВВВ ЛДГ 4
ВВВВ ЛДГ 5 мышцы
Слайд 35Факторы, определяющие распространение изоферментов
Особенности метаболизма в различных органах и тканях
Особенности метаболизма
в различных органеллах клетки
Особенности метаболизма взрослого организма и эмбриона
Различная чувствительность изоферментов к аллостерическим модуляторам
Особенности метаболизма взрослого организма и эмбриона
Различная чувствительность изоферментов к аллостерическим модуляторам
Слайд 38Классификация ферментов
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Гидролазы
Лиазы
Изомеразы
Лигазы
Окислительно – восстановительные
реакции всех типов
Перенос отдельных атомов и групп
атомов
Гидролитическое расщепление
химических связей
Негидролитическое расщепление двойных
связей или их образование
Взаимопревращения различных изомеров
Образование связей при взаимодействии
двух или более соединений (с помощью
энергии АТФ)
