Биокатализ. Ферментативный катализ презентация

живых клетках специальными белками — ферментами. В основе биокатализа лежат те же самые химические закономерности, что и в основе небиологического катализа, используемого в химическом производстве. Вместе с тем биокатализ на основе ферментов отличается ускорением реакций в десятки-сотни и даже тысячи миллиардов раз в сравнении с лабораторными и промышленными химическими реакциями, специфичностью и регулируемостью, т. е. изменением активности ферментов в зависимости от потребностей организма

имеют белковую природу. Термин фермент (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале 17 века голландским ученым Ван Гельмонтом для обозначения веществ, способствующих протеканию спиртового брожения. В 1878 году Кюне предложил термин энзим (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Таким образом, оба эти названия обозначали вещества, вызывающие процессы брожения.

ферментов имеют белковую природу и, следовательно, являются высокомолекулярными соединениями.
Во-вторых, в отличие от неорганических катализаторов ферменты действуют в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, нейтральных значениях рН, при температурах 30–40°С. Кроме того, скорость ферментативного катализа во много сотен раз выше, чем неорганического. Одна единственная молекула фермента может за 1 минуту катализировать до миллиона химических реакций.

осуществляют катализ одной единственной строго определенной реакции или группы однотипных реакций. В отличие от неорганических катализаторов ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Они могут взаимодействовать с различными факторами внешней и внутриклеточной среды, и изменять под действием этих факторов свои ферментативные свойства. Таким образом, скорость протекания ферментативных процессов в клетке может ускоряться или замедляться под действием различных условий, что обеспечивает приспособление организма к условиям среды на молекулярном уровне.

ферменты состоят только из белковой части, сложные ферменты содержат небелковый компонент.
Холофермент – это сложный фермент.
Апофермент – белковая часть сложного фермента, а небелковая часть сложного фермента – кофермент. Если кофермент слабо связан с белковой частью и легко диссоциируется, то он называется кофактором.
Кофактор – небелковая часть сложного фермента, способная легко диссоциировать, несвязанная ковалентной связью с белковой частью.
Простетическая группа – небелковая часть сложного фермента, связанная с апоферментом ковалентной связью. Достаточно часто в качестве коферментов в состав ферментов входят витамины и их производные. Отдельно кофермент и апофермент не обладают каталитической активностью.

связываться с молекулой субстрата. Структура активного центра строго соответствует структуре субстрата, говорят, что они подходят друг другу как «ключ к замку». В активном центре могут располагаться боковые радикалы аминокислот, находящиеся в самых различных участках полипептидной цепочки апофермента.

центров. Это участки молекулы фермента, способные взаимодействовать с различными химическими соединениями (биологически активными веществами и продуктами обмена). Такое взаимодействие может ускорять или замедлять протекание реакции, катализируемой ферментом, что в целом приводит к тонкой регуляции клеточного метаболизма и обеспечивает адаптацию к меняющимся условиям окружающей среды.

комплекса, в котором фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью. Образование этого комплекса происходит почти мгновенно.
На второй стадии субстрат под воздействием фермента видоизменяется и становится более доступным для протекания соответствующей химической реакции. Это наиболее длительная стадия всего каталитического процесса, она определяет скорость протекания данной реакции.
Далее происходит сама химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом, этот комплекс нестабилен и очень быстро распадается на продукт реакции и свободный фермент.

влиять на активность ферментов по-разному (рис. 2). При высоких температурах может происходить денатурация апофермента, что, естественно, приведет к потере им каталитической активности.
2. Активность ферментов зависит от кислотности среды, то есть от рН. Большинство ферментов организма человека проявляют максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным (рис. 3). Лишь отдельные ферменты «работают» в сильно кислой или сильно щелочной среде. Так, например, активность пепсина – фермента, гидролизующего белки в желудке, максимальна при рН 1,5–2,5, а ферменты тонкого кишечника оптимально осуществляют свои функции в щелочной среде

молекула фермента представляет собой гибкую, эластичную структуру, поэтому конформация активного центра фермента может меняться при взаимодействии с субстратом. В момент присоединения субстрат вынуждает фермент принять некую определенную нужную форму.

подразделяются на шесть классов, каждый класс имеет определенный номер.
1. Оксидоредуктазы – это ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции.
2. Трансферазы катализируют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую.
3. Гидролазы катализируют реакции гидролиза.
.

или пространственной конфигурации молекулы.
6. Лигазы (синтетазы) катализируют реакции образования сложных соединений из простых, сопровождающиеся гидролизом богатой энергией связи, как правило АТФ.
Каждый класс ферментов в свою очередь подразделяется на подклассы, которые в свою очередь подразделяются на подподклассы.