Белковый обмен презентация

Содержание

Функции белков - ферментативная - структурообразовательная - защитная (иммунная) - опорная - сократительная

Слайд 1Белковый обмен

Слайд 2Функции белков
- ферментативная
- структурообразовательная
- защитная (иммунная)
- опорная
- сократительная

Слайд 3Функции белков
- регуляторная (гормоны, рецепторы)
- энергетическая
- транспортная (белки плазмы

крови, белки мембран, белки плазматических мембран, белки каналов)
- специфические функции

Слайд 4Нормы белка в питании
Для взрослых при средней физической нагрузке –

100 -120 г белков в сутки.
При тяжелой мышечной работе – 130 – 150 г в сутки.
Детям до 12 лет – 50 – 70 г в сутки.

Слайд 5Количество белка в некоторых пищевых продуктах

Слайд 6Переваривание белков

Слайд 7Экзопептидазы

Слайд 8Характеристика пептидаз желудка
Пепсин:
- расщепляет связи, образованные карбоксильными группами ароматических

аминокислот (фен, тир и трп);
- действует в сильно кислой среде при рН 1,5 - 2,5.

Гастриксин:
- расщепляет связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот (глу и асп);
- действует при рН 3,5.
Реннин:
- створаживает белки молока.

Слайд 9Характеристика пептидаз поджелудочной железы
Трипсин:
- расщепляет связи, образованные СООН группами арг

или лиз;
- активирует другие пептидазы поджелудочной железы.

Химотрипсин:
- расщепляет связи, образованные СООН группами ароматических аминокислот.

Эластаза:
- расщепляет связи образованные про.

Карбоксипептидаза:
- отщепляет аминокислоты с С-конца.



Слайд 10Характеристика пептидаз кишечного сока

Аминопептидаза:
- отщепляет аминокислоты с N-конца.

Дипептидазы и трипептидазы:
-

расщепляют дипептиды или трипептиды соответственно.

Слайд 11Секреция соляной кислоты в желудке

Слайд 12Роль НСl
Превращение препепсина в пепсин
Оптимум рН для работы

пепсина
Денатурация и набухание пищевых белков
Бактерицидное действие

Слайд 13Источники аминокислот
Переваривание пищевых белков в ЖКТ
Расщепление клеточных белков лизосомальными пептидазами (катепсинами)
Синтез

из других аминокислот
Образование из безазотистых соединений (прежде всего из кетокислот)

Слайд 14Пути использования аминокислот
Синтез белков
Синтез биологически важных соединений (пуринов, пиримидинов,

гормонов, порфиринов и др.)
Дезаминирование аминокислот с образованием кетокислот которые идут:
1) в цикл Кребса
2) в ГНГ на синтез глюкозы
3) на синтез кетоновых тел

Слайд 15Пути использования аминокислот

Слайд 16Декарбоксилирование аминокислот

R
CH
NH2
COOH
CO2
R
CH2
NH2
B6


декарбоксилаза

Аминокислота
Амин

Слайд 17Декарбоксилирование гистидина

Слайд 18Функции гистамина
- через Н2-рецепторы стимулирует секрецию желудочного сока, слюны

- через

Н1-рецепторы повышает проницаемость капилляров, вызывает отеки, снижает АД

Слайд 19Функции гистамина
- сокращает гладкую мускулатуру легких, вызывает удушье
- участвует в формировании

воспалительной реакции
- вызывает аллергическую реакцию
- исполняет роль нейромедиатора
- является медиатором боли

Слайд 20Декарбоксилирование орнитина и лизина
При декарбоксилировании орнитина образуется путресцин,

лизина - кадаверин, которые относятся к диаминам.
Из путресцина образуются спермин и спермидин, которые обнаружены в ядрах клеток всех органов человека.


Слайд 21Декарбоксилирование глутамата
B6

Декарбоксилаза
COOH
CH2
CH2
CHNH2
COOH
Глутамат
COOH
CH2
CH2
CH2
NH2
γ- аминомасляная кислота

CO2

Слайд 22Декарбоксилирование глутамата
γ- аминомасляная кислота (ГАМК):
служит основным тормозным модулятором высших отделов

мозга
повышает дыхательную активность нервной ткани
улучшает кровоснабжение головного мозга

Слайд 23Трансаминирование (переаминирование) аминокислот

Слайд 24Окислительное дезаминирование глутамата
.

Слайд 25Регуляция ГДГ

Активируют:
АДФ
Ингибируют:
АТФ, НАДН

Слайд 26Непрямое дезаминирование

Слайд 27Непрямое дезаминирование
Продукты непрямого дезаминирования:

α-кетокислота
НАДН
NН3

Слайд 28Восстановительное аминирование
COOH
C=O
CH2
CH2
COOH
NH3

COOH
C
OH
NH2
CH2
CH2
COOH


COOH
C=NH
CH2
CH2
COOH

COOH
CH2
CH2
CHNH2
COOH
Глутамат
ГДГ

НАДФH
НАДФ+
2-оксоглутарат
Иминоглутарат

HOH

Слайд 29Значение восстановительного аминирования:
глутамат является источником аминогрупп для синтеза заменимых аминокислот

служит одним из способов связывания аммиака в клетке

Слайд 30Источники аммиака :
Реакции дезаминирования

Образование в кишечнике в результате деятельности микрофлоры (гниение

белков)

Содержание аммиака в крови в норме 25-40 мкмоль/л.

Слайд 31Причины токсичности аммиака
1) Легко проникает через клеточные мембраны

2) Связывается с 2-оксоглутаратом, что вызывает угнетение обмена аминокислот и гипоэнергетическое состояние (угнетение цикла Кребса)

3) Усиливает синтез глн из глу в нервной ткани, что снижает синтез ГАМК. Это нарушает проведение нервного импульса и вызывает судороги

Слайд 32Причины токсичности аммиака
4) образует ион NH4+, накопление

которого нарушает проведение нервного импульса

5) сдвигает рН в щелочную сторону, вызывая метаболический алкалоз

Слайд 33Обезвреживание аммиака
COOH
CH2
CH2
CHNH2
COOH
Глутамат

CO NH2
CH2
CH2
CHNH2
COOH

NH3

АТФ
АДФ+Pн
глутаминсинтетаза
1. Восстановительное аминирование (имеет небольшое значение)
2.

Образование амидов (глн и асн).








3. Образование аланина в мышцах

глутамин

Слайд 34 Ход реакций орнитинового цикла

Слайд 35Ход реакций орнитинового цикла

Слайд 36 Ход реакций орнитинового цикла

Слайд 37Ход реакций орнитинового цикла

Слайд 38Ход реакций орнитинового цикла

Слайд 39 Суммарное уравнение синтеза мочевины:
CO2 + NH3 + Аспартат + 3

АТФ + 2H2O =
Мочевина + Фумарат + 2(АДФ + H3PO4) + АМФ + H4P2O7

Слайд 40Классификация аминокислот по судьбе безазотистого остатка

Слайд 41Обмен ароматических аминокислот
Йодтиронины

гидроксилаза
фенилаланин тирозин ДОФА меланин


фенилпируват гидроксифенил- катехоламины
пируват (А, НА, ДА)

фениллактат гомогентизиновая
кислота

фумарат ацетоацетат

Слайд 42Синтез креатина
В почках:


Аргинин + Глицин

Орнитин + Гликоциамин

Глицинамидино-

трансфераза

Слайд 43Синтез креатина
В печени:

Гликоциамин

Креатин


Метилтрансфераза

S-AM

S-АГ


Слайд 44Синтез креатина
В мышцах:

в покое
Креатин + АТФ креатинкиназа
при сокращении

Креатинфосфат + АДФ



Слайд 45Метаболизм креатинфосфата


Креатинфосфат

Креатинин
- H3PO4


Слайд 46Диагностическое значение:
1. Определение содержания креатина и креатинина в крови и моче

используется для характеристики:

а) интенсивности работы мышц в спортивной медицине
б) для диагностики заболеваний почек:
Креатинин мочи
Клиренс = ------------------------- х диурез (мин)
Креатинин крови

Слайд 47Диагностическое значение:

2. Определение активности креатинкиназы и ее изоферментов в крови

используется для диагностики инфаркта миокарда, миопатий, мышечных дистрофий и др.

Похожие презентации

Лук поникающий ( слизун) – Allium nutans 339
Химические компоненты живых организмов 326
(к уроку Окружающий мир По учебнику Мир вокруг нас А. А. Плешаков 2 класс) Выполнила: учитель начальных классов МОУ Бережковская основная общеобразовательная школа САУТИНА ВЕРА АЛЕКСЕЕВНА 304
Обмен белков и аминокислот 1004
Nervové mechanismy regulace dýchání 250
Фотосинтез. История открытия 298

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.

Для правообладателей

Яндекс.Метрика