Белки в действии презентация

плазмы крови

и межклеточного вещества:

прочные коллагены,
сетчатые адгезивные белки и протеогликаны (основное вещество).

волокно

Макрофаг

обеспечение бактериальной подвижности
(жгутики)

Двигательная система бактериофагов

3, тау и др.)
белки-транслокаторы (динеин, кинезин, динамин).
МТ образуют:
веретено деления (ахроматиновую фигуру) в митозе и в мейозе,
аксонему (центральную структуру) подвижных ресничек и жгутиков,
стенку центриолей и базальных телец.

МТ отводится важная, если не ключевая, роль в клеточном морфогенезе и в некоторых видах клеточной подвижности.

МТ – диаметр около 25 нм,
длина до нескольких
десятков микрометров;
толщина их стенок –
около 6 нм.

β-субъединиц с М~55 кДа.

Каждая субъединица содержит около 450 аминокислот, и АКП субъединиц гомологичны друг другу примерно на 40%.

Тубулин – GTP-связывающий белок, причем β-субъединица содержит лабильно связанную молекулу GTP или GDP, способную обмениваться с GTP в растворе, а α-субъединица – прочно связанную молекулу GTP.

цепочек тубулиновых димеров, так называемых протофиламентов. В протофиламентах α-субъединица предыдущего димера соединена с β-субъединицей следующего. Димеры в соседних протофиламентах смещены друг относительно друга, образуя спиральные ряды.

при физиологических температурах и благоприятных ионных условиях (отсутствие ионов Ca2+) и требует наличия двух факторов: высокой концентрации тубулина и присутствия GTP. Полимеризация сопровождается гидролизом GTP, и тубулин в составе МТ остается связанным с GDP, а неорганический фосфат выходит в раствор.
Полимеризация тубулина состоит из двух фаз: нуклеации и элонгации. При нуклеации происходит формирование затравок, а при элонгации – их удлинение с образованием МТ.

Противоположные концы МТ различаются по скоростям роста. Быстрорастущий конец принято называть плюс-концом, а медленнорастущий – минус-концом МТ.
В клетке (-)-концы МТ, как правило, ассоциированы с центросомой, а (+)-концы направлены к периферии и нередко доходят до самого края клетки.

Полимеризацию и деполимеризацию МТ индуцируют изменениями температуры, ионных условий или использованием специальных химических агентов. Среди веществ, вызывающих необратимую разборку, широко используются индольные алкалоиды (колхицин, винбластин, винкристин и др.).

отдельных МТ вплоть до полного их исчезновения. Из-за запаздывания гидролиза GTP по отношению к встраиванию тубулина на конце МТ, находящейся в процессе роста, формируется GTP-кэп, состоящий из 9-18 молекул GTP-тубулина. GTP-кэп стабилизирует конец МТ и способствует ее дальнейшему росту. Если же скорость включения новых гетеродимеров оказывается меньше скорости гидролиза GTP или в случае механического разрыва МТ, образуется конец, лишенный GTP-кэпа. Такой конец обладает пониженным сродством к новым молекулам тубулина; он начинает разбираться.

tredmilling

с МТ; связываются с С-концевой частью тубулина. МАР 1, МАР 2, Тау, МАР U и др.
МАР способны стимулировать инициацию и элонгацию и стабилизировать готовые МТ; сшивать МТ в пучки.
Три основные функции структурных МАР: регуляция динамики МТ, клеточный морфогенез и участие во взаимодействии МТ с другими внутриклеточными структурами.

Белки-транслокаторы. Отличительная особенность – свойство преобразовывать энергию АТР в механическое усилие, способное перемещать частицы вдоль МТ или МТ вдоль субстрата. Соответственно транслокаторы являются механохимическими АТР-азами и их АТР-азная активность стимулируется МТ. В отличие от структурных МАР, транслокаторы ассоциированы в МТ только в момент АТР-зависимого перемещения.

центросомы к клеточной периферии) Динеины – перемещаются к (-)-концу микротрубочек

кинезина действует как двигатель, обеспечивающий движение органеллы
по микротрубочке.

М~380 кДа и представляет собой тетрамер двух легких (62 кДа) и двух тяжелых (120 кДа) полипептидных цепей. Молекула кинезина имеет форму стеpжня диаметром 2-4 нм и длиной 80-100 нм с двумя глобулярными головками на одном конце и веерообразным расширением на другом. В середине стержня находится шарнирный участок. N-Концевой фрагмент тяжелой цепи размером около 50 кДа, обладающий механохимической активностью, называется моторным доменом кинезина.
Динеин – высокомолекулярный белок, состоящий из различных комбинаций α-, β- и γ-тяжелых цепей с молекулярной массой более 400 кДа и набора промежуточных и легких цепей с М от 10 до 80 кДа. В зависимости от количества тяжелых цепей на молекулу динеина различают одно-, двух- и трехголовые динеины.
Динамин – М 100 кДа, обладает GTP-азной активность, которая стимулируется при добавлении МТ. При добавлении динамина к МТ происходит образование гексагонально упакованных пучков.

Синдром Картагенера