Белки: структура и функции презентация

| Белки-строение и функционирование живой материи.
(protos-греч. первый, важнейший)

“Жизнь-способ существования белковых тел”...
Ф. Энгельс.

| содержание белков в сухом веществе 40-50%
| в сыром - до 25%

Особенности белковых молекул

1. Неисчерпаемое разнобразие структуры при строгой ее специ-
фичности у индивидуальных белков.

2. Способность к внутримолекулярными взаимодействиями.

3. Белки, вступая во взаимодествие с другими белками, нуклеино-
выми кислотами, полисахаридами, липидами, образуют надмо-
лекулярные комплексы-основу субклеточных структур.

4. Изменяют структуру под влиянием внешних воздействий и
восстанавливают ее при их устранении.

5. Обладают уникальной способностью ускорять химические
реакции т.е. осуществляют каталитическую функцию.

б) гормоны - белковой природы- регуляторы
обмена веществ.

в) специфические белки-регуляторы (тропонин)

3. Транспортная (Hb, белки сыворотки крови)

4. Защитная (Ig)

5. Обеспечение видовой и индивидуальной специфичности
(белки, определяющие группу крови)

6. Другие специфические функции:

-опорно-механическая (коллаген)

-сократительная (актин, миозин)

-рецепторная (белки рецепторов)

-генно-регуляторная (гистоны)

-токсикогенная (ботулинус)

-белки памяти

-белки вкуса

7. резервная

8. энергетическая

| Только детально изучив строение белков и их свойства можно понять как
| перечисленные особенности белков, так и их функции.

Элементарный состав белков:
(% от сухой массы)

С - 50-55%

О - 21-24%

N - 15-18% (в среднем 16%)

Н - 6-7%

S - 0.3-2.5%

зола до 0.5% (Fe, P, Mg...)

Pr содержание = 6.25 белка (г) * содержание белкового азота (г)
(г)

100г белка - 16г N
X - 1г

1. Все протеиногенные АК - a производные карбоновых кислот:
a
H2N-CH-COOH
|
R

2. Все АК, кроме глицина имеют ассиметрический атом.

3. Оптически активны: левоврвщающие (-) и правоврвщающие (+).

4. Все протеногенные АК относятся к L ряду.

5. Характеризуются амфотерностью.

6. Каждая АК наряду с общими свойствами обладает рядом
специфических.

7. Основной метод обнаружения АК в гидрализатах - ионная
хроматография (в белках-цветные реакции Милона, Сакагуши...)

тривиальные
названия

химическая N 2: по числу NH2 и COOH:

1. моноаминомонокарбоновые

2. моноаминодикарбоновые

3. диаминомонокарбоновые

химическая N 2: по полярности радикалов
Биологическая

заменимые
(способны синтезироваться)

незаменимые
(источник-пища)

Белки - гигантские полипептиды ( десятки, сотни АК, соединенных пептид-
ной связью )

Особености пептидной связи

1. По прочности занимает промежуточное положение между простой и двойной

2. Планарность - все атомы пептидной группы находятся в одной плоскости

3. Транс - положение заместителей по отношению к - С - N - связи

4. Способность образовывать водородные связи, причем каждая
пептидная связь образует две водородные связи (кроме пролина)

2. В процессе гидролиза белка образуется стехиометрическое количество
свободных СООН и NН2 групп.

3. Работа пептидаз и протеаз, специфически расщепляющих петидную связь.

4. Рентгеноструктурный анализ.

5. Химический синтез полипептидов и белков известного строения.

6. Биуретовая реакция.

Биуретовая реакция:

+

NaOH
CuSO4

розовая

фиолетовая
окраска

| Биуретовая реакция - качественная и количественная реакция на
| пептидную связь.

| Под первичной структурой подразумевают строго определенную
| последовательность расположения АК в одной или нескольких
| полипетидных цепях, составляющих молекулу белка.

Основной тип связи первичной структуры - ковалентная пептидная

Первичная структура:

a) Уникальна для каждого белка

б) Генетически детерменирована кодом ДНК

в) Это основа, именно она определяет все последующие структуры,
биологические и физико - химические свойства белков

г) В ее основе чередуются жесткие структуры (плоские поли -
пептидные участки) с относительно подвижными участками
(-CHR-), которые способны вращаться вокруг оси

| Вторичная структура - конфигурация полипептидной цепи,
| способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру
| благодаря образованию водородных связей между пептидными
| группами одной полипептидной цепи или смежными.
основная связь - водородная межпептидная

3. Регулярность витков спирали

4. Равнозначность всех остатков
АК, независимо от строения
боковых радикалов

5. Боковые спирали в образовании
спирали не участвуют

Химотрипсин 14% 45%

Рибонуклеаза 26% 35%

Инсулин 52% 6%

Третичная структура - способ укладки полипептидной цепи в
пространстве

- уникальна для каждого белка

- формируется путем самоорганизации и в энергетически более
выгодную форму сразу по завершении синтеза белка

- формируется за счет связей между радикалами
АК т.е. предопределена первичной структурой

Связи между радикалами АК,
в основном - слабые:

- водородные

- ионные

- неполярные (Ван дер Вальса)

Под доменом подразумевают обособленную
часть молекулы белка, обладающую в опреде-
ленной степени структурной и функциональной
автономией

Функциональные центры молекулы белка:

- Активный центр

- Аллостерический центр

- Центры химической модификации (ацетатной,
метильной ,фосфатной...)

связи - между радикалами субъединиц (в основном полярные):

-ионные

-водородные

-дисульфидные

| В основе субъединицы лежит
| полипептидная цепь, имеющая
| первичную, вторичную и третичные
| структуры

Обратимая диссоциация молекулы
гемоглобина:

+
мочевина

-
мочевина

Биологический уровень - способность образовывать надмолекулярные
структуры (рибосомы, рецепторы...)

1. Молекулярной основы биологической активности белка;

2. Принципов, на основе которых из полипептидных цепей
формируются высокоспецифичные трехмерные формы;

3. Последовательность АК - связующюе звено между генетической
информацией, заложенной в ДНК и трехмерной структурой,
лежащей в основе биологической активности;

4. Молекулярной патологии изменения в последовательности
АК -- > нарушение функционирования белков -- > болезнь;

5. Путей эволюции;

6. Искусственного синтеза белков;

2. идентификация концевых АК

N-концевой АК

а) метод Сэнгера (2,4 ДНБФ)

б) метод Эдмана (секвенация)

в) обработка аминопептидазами

С-концевой АК

а) метод Акабори (Н2N - NН2)

б) обработка карбоксипептидазами

3. определение последовательности АК

а) расщепление на пептиды

б) установление последовательности АК в пептидах (N и С концевые
АК, секвенация)

в) сопоставление последовательности АК в перекрывающихся
пептидах

Вторичная структура- спектрополяметрия, УФ-спектрофотометрия, методы
изотопного анализа, ИК- спектроскопия

Третичная структура - электронная микроскопия, рентгеноструктурный анализ

Четвертичная структура- электрофорез, электронная микроскопия
рентгеноструктурный анализ

3. Аминопептидазы

(n+1) H2N-CH-CO + H2N-CH-COOH
| | |
Rx NH-NH2 Rn

С-концевая АК

вал --- сер --- тре А

глю --- мет --- гли В

цис --- лей --- гис С

вал --- сер --- тре --- глю А’

мет --- гли --- цис В’

лей --- цис С’