- Главная
- Разное
- Дизайн
- Бизнес и предпринимательство
- Аналитика
- Образование
- Развлечения
- Красота и здоровье
- Финансы
- Государство
- Путешествия
- Спорт
- Недвижимость
- Армия
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Белки. Функции белков презентация
Содержание
- 1. Белки. Функции белков
- 2. Литература Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия –
- 3. Белки - природные высокомолекулярные неразветвленные (линейные)
- 4. Полипептидная цепь N-конец C-конец Пептидная связь Боковые радикалы Пептидный остов (главная цепь)
- 5. Функции белков служат катализаторами разнообразных биохимических
- 6. ПРОТЕОМ – полный набор белков, который данный организм может синтезировать
- 7. Уровни организации белковых структур
- 8. Иерархия белковых структур Последовательность аминокислот α-спирали, β-слои,
- 9. α-Спиральные белки, сходные по форме, но разные по функциям
- 10. Два разных по форме, но почти идентичных
- 11. СТЕРЕОИЗОМЕРЫ АМИНОКИСЛОТ Диастереоизомеры Thr Ile
- 12. Структурные особенности пептидной связи С-N
- 13. Пептидная связь – не двойная и не одинарная, а полуторная!
- 14. Вращение валентных связей в полипептидной цепи
- 15. цис-транс-Изомерия пептидной группы 90% 10%
- 16. Вторичная структура белков Вторичной структурой называют пространственное
- 17. Полипептидная цепь N-конец C-конец Пептидная связь Боковые радикалы Пептидный остов (главная цепь)
- 18. Вторичная структура полипептидов Спирали
- 19. Правая α-спираль 3,613-спираль (5?1-связь) n = 3,6
- 20. α-Спираль
- 22. Конформационные карты Рамачандрана Конформации различных вторичных структур
- 24. β-Складчатая структура
- 25. β-Складчатая структура Складчатый лист
- 26. β-Складчатая структура параллельная антипараллельная
- 27. β-Изгибы (стандартная нерегулярная вторичная структура)
- 28. β-Изгибы
- 29. Третичная структура белков Коллаген и миоглобин
- 30. Третичная структура белков Третичной структурой называют
- 31. Вторичная структура
- 32. Третичная структура зависит от всей суммы взаимодействий
- 33. Доменная структура белков Начиная примерно с мол.
- 34. Что такое домен? Домен – это часть
- 35. Глобулярные домены в γ-кристаллине Классификация типов глобулярных
- 36. Упрощенные представления белковых структур Детальная укладка («fold»)
- 37. Два близкородственных белка: гемоглобин-α и гемоглобин-β лошади
- 38. α-Белки
- 39. α-Белки Гемагглютинин HA2 вируса гриппа Белок оболочки ВТМ Миогемэретрин Утероглобин
- 40. β-Белки Ингибитор субтилизина из Streptomyces Домен 2 глицеральдегид- дегидрогеназы Р Домен 3 глутатион-редуктазы
- 41. α-β Белки (параллельные) Домен 1 гексокиназы Флаводоксин Фосфоглицерат-мутаза
- 42. β-Белки (антипараллельные) Соевый ингибитор трипсина Рубредоксин Домен 2 папаина Рубредоксин
- 43. α/β-Белки Триозофосфат-изомераза (вид сбоку) Пируват-киназа Триозофосфат-изомераза (вид сверху)
- 44. Гемоглобин – белок с четвертичной структурой
- 46. Четвертичная структура белков
- 47. Относительные размеры белков Инсулин Глутамин-синтетаза Иммуноглобулин Гемоглобин Миоглобин Лизоцим Рибонуклеаза Цитохром с
Литература Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия – М.: Просвещение, 1987. Молекулярная биология. Структура и функции белков. / Под ред. В.М. Степанова. – М.: Высшая школа, 1996. Ешкайт Х.-Д., Якубке Х. Аминокислоты,
Слайд 2Литература
Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия – М.: Просвещение, 1987.
Молекулярная биология. Структура и
функции белков. / Под ред. В.М. Степанова. – М.: Высшая школа, 1996.
Ешкайт Х.-Д., Якубке Х. Аминокислоты, пептиды, белки. – М.: Мир, 1985.
Белки и пептиды. В 2-х т. / Отв.ред. В.Т.Иванов, В.М.Липкин. – М.: Наука, 1995.
Проблема белка. В 4-х т. / Отв. ред. В.Т.Иванов, Е.М.Попов. – М., Наука, т.1 – 1995, т.2 – 1996, т.3 – 1997, т.4 – 2000.
Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия. / Пер. с нем. – М.: Мир, 2000.
Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка. – М.: КД Университет, 2002.
Фаллер Д.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. – М.: БИНОМ-Пресс, 2003.
Ешкайт Х.-Д., Якубке Х. Аминокислоты, пептиды, белки. – М.: Мир, 1985.
Белки и пептиды. В 2-х т. / Отв.ред. В.Т.Иванов, В.М.Липкин. – М.: Наука, 1995.
Проблема белка. В 4-х т. / Отв. ред. В.Т.Иванов, Е.М.Попов. – М., Наука, т.1 – 1995, т.2 – 1996, т.3 – 1997, т.4 – 2000.
Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия. / Пер. с нем. – М.: Мир, 2000.
Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка. – М.: КД Университет, 2002.
Фаллер Д.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. – М.: БИНОМ-Пресс, 2003.
Слайд 3Белки
- природные высокомолекулярные неразветвленные (линейные) полимеры, построенные из остатков α-аминокарбоновых
кислот, соединенных амидной (пептидной) связью.
Слайд 5Функции белков
служат катализаторами разнообразных биохимических реакций
• осуществляют транспорт веществ внутри
клеток и между ними
• регулируют проницаемость клеточных мембран
• являются строительным материалом клеточных органелл
• участвуют в осуществлении двигательных функций
• обеспечивают защиту от инфекций и токсинов
• регулируют синтез генетического материала
• регулируют проницаемость клеточных мембран
• являются строительным материалом клеточных органелл
• участвуют в осуществлении двигательных функций
• обеспечивают защиту от инфекций и токсинов
• регулируют синтез генетического материала
Слайд 8Иерархия белковых структур
Последовательность аминокислот
α-спирали, β-слои, петли
Мотивы
Домены
Многодоменный белок
Белок, состоящий из нескольких полипептидных
цепей (субъединиц)
Слайд 10Два разных по форме, но почти идентичных по функции белка (сериновые
протеазы):
химотрипсин и субтилизин
Слайд 12Структурные особенности
пептидной связи
С-N 0.149 нм
С=N 0.127 нм
Жесткость
Планарность
транс-Конфигурация
Слайд 14Вращение валентных связей
в полипептидной цепи
Отсчет величины двугранного угла (угла поворота):
вид поперек (слева) и вдоль (справа) оси вращения. Дальняя от нас валентная связь 0''— c — "ось координатного круга", центральная связь 0'— 0'' — "ось вращения", ближняя к нам связь 0'— a — "стрелка на координатном круге".
Слайд 16Вторичная структура белков
Вторичной структурой называют пространственное расположение атомов
главной цепи молекулы
белка
на отдельных, более или менее протяженных ее участках.
на отдельных, более или менее протяженных ее участках.
Слайд 17Полипептидная цепь
N-конец
C-конец
Пептидная связь
Боковые радикалы
Пептидный остов
(главная цепь)
Слайд 19Правая α-спираль
3,613-спираль (5?1-связь)
n = 3,6
d = 0.15 нм
h = n x
d = 0.54 нм (шаг)
Угол поворота 100о
Угол поворота 100о
Φ = -57о
Ψ = -47о
Слайд 22Конформационные карты Рамачандрана
Конформации различных вторичных структур на фоне карты разрешенных и
запрещенных конформаций аминокислотных остатков.
27R, 27L: правая и левая спираль 27;
310R, 310L: правая и левая спираль 310;
αR, αL — правая и левая α-спираль;
πR, πL — правая и левая π-спираль.
β — β-структура.
Р — спираль Poly(Pro)II.
— конформации, разрешенные для аланина (Ala);
— области, разрешенные лишь для глицина, но не для аланина и других остатков;
— области, запрещенные для всех остатков.
27R, 27L: правая и левая спираль 27;
310R, 310L: правая и левая спираль 310;
αR, αL — правая и левая α-спираль;
πR, πL — правая и левая π-спираль.
β — β-структура.
Р — спираль Poly(Pro)II.
— конформации, разрешенные для аланина (Ala);
— области, разрешенные лишь для глицина, но не для аланина и других остатков;
— области, запрещенные для всех остатков.
Слайд 30Третичная структура белков
Третичной структурой называют
- расположение в пространстве всех атомов
молекулы белка.
- свойственный данному белку способ укладки полипептидной цепи в пространстве.
- свойственный данному белку способ укладки полипептидной цепи в пространстве.
К белкам относят полипептиды, способные
самопроизвольно формировать и удерживать
определенную пространственную структуру.
Слайд 32Третичная структура зависит от всей суммы взаимодействий в белковой глобуле:
Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия
Водородные
связи
Гидрофобные взаимодействия
Электростатические (ионные) взаимодействия
Дисульфидные связи
Координационные связи
Гидрофобные взаимодействия
Электростатические (ионные) взаимодействия
Дисульфидные связи
Координационные связи
Третичная структура – основа функциональности белка.
Слайд 33Доменная структура белков
Начиная примерно с мол. массы 14-16 кДа прослеживается тенденция
к формированию белковой молекулы из двух (и более) … независимо образованных глобул, каждая из которых имеет свое гидрофобное ядро.
Слайд 34Что такое домен?
Домен – это часть полипептидной цепи (или вся цепочка)
, которая сворачивается независимо в стабильную третичную структуру. [C.Brenden & John Tooze]
Доменами в белках называют области в третичной структуре, которым свойственна определенная автономия структурной организации. [Степанов В.М.]
Нередко, хотя и не всегда, структурная автономия домена дополняется функциональной.
Доменами в белках называют области в третичной структуре, которым свойственна определенная автономия структурной организации. [Степанов В.М.]
Нередко, хотя и не всегда, структурная автономия домена дополняется функциональной.
Домены составляют подуровень структурной организации
белка на пути от вторичной к третичной структуре.
Слайд 35Глобулярные домены в γ-кристаллине
Классификация типов глобулярных белковых структур
(«чистые» β-белки, «чистые»
α-белки, и «смешанные» α/β и α+β белки)
относится к малым белкам, а также к отдельным доменам
(т.е. к компактным субглобулам, из которых сложены большие белки).
относится к малым белкам, а также к отдельным доменам
(т.е. к компактным субглобулам, из которых сложены большие белки).
Слайд 36Упрощенные представления белковых структур
Детальная укладка
(«fold»)
Мотив укладки
(«folding pattern»)
Упаковка: штабель
(«stack»)
››
››
Слайд 40β-Белки
Ингибитор субтилизина
из Streptomyces
Домен 2 глицеральдегид-
дегидрогеназы Р
Домен 3 глутатион-редуктазы
Слайд 43α/β-Белки
Триозофосфат-изомераза (вид сбоку)
Пируват-киназа
Триозофосфат-изомераза (вид сверху)
Слайд 47Относительные размеры белков
Инсулин
Глутамин-синтетаза
Иммуноглобулин
Гемоглобин
Миоглобин
Лизоцим
Рибонуклеаза
Цитохром с
