Белки презентация

Содержание

Слайд 11.   Структурные белки. Входят в состав наружных клеточных и внутриклеточных мембран,

формируют цитоскелет, обеспечивающий поддержание формы клетки. Входят в состав всех органелл клетки и хромосом.
Входят в состав соединительных тканей и обеспечивают "архитектурный остов" всех органов, сосудов и организма в целом.
Входят в состав скелета (кости, хрящи, связки).

2.   Сократительные белки. Обеспечивают сокращение мышц сосудов и внутренних органов (гладкая мускулатура), сердца и скелетных мышц (поперечно-полосатая мускулатура).

3.   Энергетические белки. Состоят из аминокислот, которые "сгорают" с выделением энергии и которые могут быть синтезированы в клетке из продуктов расщепления углеводов и липидов. Запасной источник энергии.

Типы белков

Слайд 24.Белки, трансформирующие энергию:
световую в электрическую (белки сетчатки глаза),
энергию химических связей

в механическую (несократительные
белки мышц).
5.   Защитные белки.
В иммунной системе: защита организма от вирусов, бактерий, паразитов, чужеродных веществ и последствий внутриорганизменных нарушений (интоксикация, образование опухолевых клеток и т.д.).
В крови: защита от потери крови (образование тромба при травме кровеносных сосудов) и восстановление кровотока - рассасывание тромба.
6.   Транспортные белки.
В крови: транспорт газов, неорганических элементов, низкомолекулярных органических веществ, в том числе регуляторных.
В клетке: перенос полярных соединений через мембрану как по, так и против градиента концентрации, участие во внутриклеточном транспорте.

Слайд 3Многие гормоны и цитокины.
Регуляторы проницаемости клеточных и внутриклеточных мембран: обеспечивают поступление

веществ в клетку и их выведение, в том числе активный транспорт веществ, идущий против градиента концентрации.
Внутриклеточные регуляторы: образование, активность и распад вторичных посредников, внутриклеточных белков и регуляция генетической активности.
8. Сигнальные белки:
Рецепторы клеток: воспринимают сигналы химической и физической природы.
Маркёры клеток: воспринимаются клетками иммунной системы.

7.   Регуляторные белки:

Слайд 411. Питательные белки:
1) источники незаменимых аминокислот (не могут быть синтезированы

в организме и должны поступать извне).
2) источники питания для развития зародыша.
3) источники питания для вскармливания младенца.

10. Буферные белки.
способствуют поддержанию определенных значений кислотности в разных отсеках клетки.
способствуют поддержанию осмотического давления

Общее число белков в организме человека ~ 50 000

9. Каталитические белки: ферменты (энзимы). Осуществляют химические реакции в организме (синтез и распад различных соединений), а также активизацию и инактивацию различных веществ.

Слайд 5 Аминокислота содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу
Элементами молекулы

белка являются аминокислоты

Слайд 6Радикалы имеют различную химическую структуру
(выделены красным цветом) :
до сложнейших органических соединений

Слайд 7 Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ,

поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма

Слайд 9Олигопептиды - от 2 до 50 аминокислот:
Дипептиды (из двух аминокислот) -

свыше 400,
Трипептиды (три аминокислоты) – свыше 8000,
Тетрапептиды (четыре аминокислоты) – более 160 000,
Гексапептиды (шесть аминокислот) – более 64 000 000.

Полипептидные цепи
Высокомолекулярные (одно- и многоцепочечные) белки:
от 50 до нескольких тысяч аминокислот.

Слайд 10У трипептида, состоящего из трех разных аминокислот, возможно 3! = 6

различных первичных структур.

У олигопептида, состоящего из двадцати разных аминокислот, разнообразие первичных структур 20!, это ≈ 2х1018.
Разнообразие первичных структур среднего по размеру белка (примерно 500 аминокислот) составляет уже ≈ 20500 вариантов (если все аминокислоты представлены в эквимолярных соотношениях).

На Земле не было, нет и не будет двух людей с полностью одинаковым набором белков.

Разнообразие строения белков обусловлено огромным числом возможных вариантов расположения аминокислотных остатков в полипептидных цепях

Слайд 11Сложные белки:
+ углеводы (гликопротеины),
+ жироподобные вещества (липопротеины)
+ неорганические ионы

(металлопротеины). 

Простые белки (протеины):
Содержат только аминокислотные остатки

Слайд 12Формирование гликопротеинов
Доля гликопротеинов среди белков:
Поджелудочный сок – 4,7 %
Коровье молоко –

58 %
Белки крови – 60 %
Куриное яйцо – 97 %

Слайд 13Углеводные компоненты молекулы гликопротеинов необходимы для:
Межклеточного узнавания
(группы крови, оплодотворение, фагоцитоз),
Взаимодействия

клеток с вирусами,
Связывания гормонов с рецепторными белками
Удержания в кровотоке (защищает от ферментов расщепления)
Встраивания в мембрану
(PIG-tailed = Phospho-Inositol-Glican
белки со «свиными хвостиками»)

Слайд 14Остатки жирных кислот делают конец полипептидной цепи гидрофобным и дают возможность

взаимодействовать с липидами мембраны

Формирование липопротеинов

Слайд 15Липидные компоненты надежно удерживают белок в примембранном состоянии

Слайд 16Металлопротеины
Ионы, входящие в состав белков:
Магний, Ванадий, Марганец, Железо, Никель, Медь, Цинк,


Молибден, Селен
Имеют химические и координационные связи с аминокислотными остатками




Слайд 17Сложные молекулы : белок + небелковое вещество
Например, гемоглобин состоит из глобина

и гема

Гем связан с белком нековалентными связями.

Слайд 18Первичная структура белка - это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной

цепи.

Слайд 19Вторичная структура белка - это упорядоченное расположение отдельных участков полипептидной цепи,

обусловленное водородными связями между различными группами разных аминокислотных остатков, находящихся в сближенном состоянии.

Благодаря этому соседние молекулы могут электростатически притягиваться друг к другу.

Такой тип электростатического притяжения между частичными зарядами электронейтральных молекул называется водородной связью,

Энергия, необходимая для разрушения одной водородной связи, составляет 18,8 кДж/моль, энергия , необходимая для разрушения одной ковалентной связи Н–О, равна 460 кДж/моль.

Слайд 20
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
Водородные связи

внутри полипептидной цепи

Слайд 21Первичная структура
Формирование α-спирали

Слайд 22
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными

пунктирными линиями

Слайд 23Образование изгиба складки
бета-структура белка

Слайд 24
В одном и том же белке могут присутствовать все три способа

укладки полипептидной цепи:

Слайд 25Прямолинейные участки – спирализованные фрагменты (8 спиралей). Изгибы – неспирализованные фрагменты
Гем
Всего

80 межатомных контактов.

Миоглобин

Слайд 26Третичная структура белка – это трехмерная конфигурация плотной укладки полипептидной цепи.

Имеет форму компактного клубка (глобула) или нитевидных волокон (фибриллы)

Обусловлена взаимодействием между всеми компонентами молекулы, как ковалентными, так и нековалентными

Глобула

Первичная структура

Вторичная структура

Фибриллы

Слайд 27Полипептидная цепь, свернутая в глобулу

Слайд 28Глобула молекулы фермента
Активный центр
Третичная структура – основа функциональности белка
1. Необходима для

формирования активного центра фермента

Слайд 292. Необходима для формирования центра связывания других молекул

Слайд 303. Необходима для формирования регуляторных центров белка

Слайд 31
Внемембранные петли
Внемембранные петли
4. Необходима для формирования якоря для мембранных белков

Слайд 32Якорь может быть связан с одним или несколькими участками мембраны

Слайд 33

В стабилизации третичной структуры белка решающую роль играет вода
При взаимодействии с

окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот (гидрофобные) оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Полярные боковые группы могут образовывать водородные связи и взаимодействовать с окружающей водой


Неполярные боковые группы расположены внутри и образуют спрятанное от воды гидрофобное ядро

Происходит образование третичной структуры глобулярного белка и образование водной оболочки

Слайд 34Свободная вода


Связанная вода
Обмениваемая вода
Водная оболочка молекулы белка

Слайд 35Гидратная оболочка

Слайд 36Третичная структура задаёт конформацию белка – определенный вариант взаимной ориентации групп

атомов в молекуле

Схема пространственной структуры маленького белка (регулятор активности фермента поджелудочного сока)

Слайд 37Конформационные переходы позволяют изменять углы между определенными химическими связями и создавать

вращение функциональных групп атомов вокруг оси

Слайд 38
и создавать торсионные вращения (от фр. torsion — скручивание, кручение)

Слайд 39В реальной ситуации имеет место комбинация всех возможных переходов

Слайд 40
Благодаря конформационному переходу, линейная полипептидная цепь может располагаться в двух или

нескольких плоскостях

Слайд 41Ионные связи


Факторы, обусловливающие образование третичной структуры белка
Реализуется до 90 % возможных

водородных связей


Слайд 425. Ионы металлов

Слайд 43Отталкивание
Притяжение
При определённом расстоянии происходит отталкивание (приходят в соприкосновение заполненные электронные оболочки

атомов)

Обусловлены силами притяжения на малых расстояниях (начиная с 0,1 нм) между полярными боковыми цепями,
между полярными и неполярными боковыми цепями,
между неполярными боковыми цепями

Образуются за счет постоянного или кратковременного перераспределения зарядов в молекулах и возникающего при этом электрического поля

6. Ван-дер-Ваальсовы связи

Слайд 45Четвертичная структура белка – это пространственное расположение объединенных в комплекс нескольких

белков (до 60 в одном комплексе)

Объединение одинаковых или разных субъединиц (до 15 типов в одном комплексе)

Четвертичную структуру имеет 50% всех белков

Слайд 46В образовании четвертичной структуры белка участвуют не пептидные цепи, а белки

с третичной структурой

Слайд 47Факторы, обусловливающие образование четвертичной структуры белка:
Водородные связи в зоне межсубъединичного контакта
2.

Электростатические взаимодействия между противоположно заряженными функциональными группами субъединиц (ионные пары, кластеры пространственно сближенных разноименных зарядов)

Субъединица 1

Субъединица 2

Слайд 483. Контакт между гидрофобными участками на поверхности взаимодействующих субъединиц за счет

ван-дер-ваальсовых связей

Слайд 49 На поверхности взаимодействующих белков имеются α-спиральные участки, содержащие не менее четырех

остатков лейцина. Они находятся на поверхности каждого второго витка. Между лейциновыми остатками обоих белков возникают гидрофобные взаимодействия и белки соединяются вместе.

«Лейциновая застежка-молния»

α-спиральный участок

α-спиральный участок

Остатки лейцина, гидрофобные радикалы

Например, гистоны для фиксации ДНК

Слайд 504. Объединение субъединиц единым ионом металла

Слайд 53Объединение в единый ансамбль 24 молекул ферритина (транспортный белок крови)

Слайд 54Четвертичная структура позволяет формировать из небольших субъединиц образования сложной конфигурации

Слайд 55Четвертичная структура позволяет объединить несколько взаимосвязанных функций и создать полифункциональную молекулу
Четвертичная

структура отличается строгим постоянством числа и взаимного расположения субъединиц

Такое объединение характерно для ферментов, транспортных белков и белков с несколькими взаимосвязанными функциями

Слайд 56Активизация промотора, расплетание и скручивание транскриптона, сшивка нуклеотидов в проматричную РНК

Слайд 57Мембранный транспортный белок порин
Образование трансмембранного канала

Слайд 58Размещение в мембране

Слайд 59Четвертичная структура обеспечивает множественное взаимодействие белка с протяженными структурами
Регуляторные белки, взаимодействующие

с ДНК
Иммуноглобулины (взаимодействуют с антигенами)

Четвертичная структура обеспечивает регуляцию активности других белков

Четвертичная структура обеспечивает формирование активного центра фермента и полную изоляцию субстрата от воды

Слайд 60Межсубъединичные контакты обратимо расщепляются (тогда белок диссоциирует на отдельные субъединицы) и

устанавливаются вновь (ассоциация белка)

Слайд 61Структурные перестройки одной субъединицы передаются на другие
Даже небольшие изменения в

пространственной структуре каждой из взаимодействующих субъединиц, обусловленные изменением функциональной активности, вызывают конформационные изменения других для поддержания этой активности.

Регуляция активности белков с четвертичной структурой

Похожие презентации

Химическая эволюция и биогенез 480
Les maîtres du déguisement 259
Растительные сообщества городской среды. (Тема 7) 560
Пищеварительная система - I. Органы ротовой полости 261
Плазмодесмы. Ультраструктура плазмодесм 600
Органоиды клетки 320

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое ThePresentation.ru?

Это сайт презентаций, докладов, проектов, шаблонов в формате PowerPoint. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами с другими пользователями.

Для правообладателей

Яндекс.Метрика