Апоптоз. Морфологические проявления апоптоза презентация

И НАУКИ
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
Институт биологии
Кафедра экологии и генетики

и фрагментации хроматина, уплотнении наружной и цитоплазматических мембран без выхода содержимого клетки в окружающую среду.

из первых в данной области был Джон Керр, который изучал гибель гепатоцитов при остром поражении печени у крыс.
В 1972 году коллектив британских учёных во главе с Дж. Керром впервые предложили использовать термин «апоптоз» для обозначения программируемой клеточной смерти.
14 марта 2000 года Джон Керр был удостоен престижной премии Пауля Эрлиха и Людвига Дармштедтера за свой вклад в исследования апоптоза.

клеток. В многоклеточных организмах апоптоз к тому же задействован в процессах дифференциации и морфогенеза, в поддержании клеточного гомеостаза, в обеспечении важных аспектов развития и функционирования иммунной системы. Апоптоз наблюдается у всех эукариот, начиная от одноклеточных простейших и вплоть до высших организмов.

Апоптоз во время нормального развития конечности мыши. Клетки подвергшиеся апоптозу (слева) мечены желтым. Та же конечность (справа) через один день.

апоптоза:
1)рецептор-зависимый сигнальный путь с участием рецепторов гибели клетки
2)митохондриальный путь.

CAD (каспазактивированная ДНК-аза) соединена с белком-ингибитором IСАD; активированные каспазы 3 и 7 разрушают белок ICAD, запуская действие ДНК-азы.
2. Прямое расщепление структурных белков клетки: ядерный ламин — белок, жестко связанный с ядерной мембраной и организующий структуру хроматина; активированная каспаза 6 расщепляет ламин, приводя к конденсации хроматина.
3. Нарушение регуляции белкового синтеза: гелсо- лин регулирует натяжение нитей актина; эффекторные каспазы расщепляют гелсолин, нарушая цитоскелет.
4. Инактивация белков, вовлеченных в репарацию ДНК, образование мРНК, репликацию ДНК.

которые посредством связывания со специфическими рецепторами на клетках-мишенях регулируют их пролиферацию и дифференцировку.
Fas-лиганд (FasL) — цитокин семейства фактора некроза опухолей, вызывающий при взаимодействии со специфическим рецептором Fas/АРО/CD95 апоптоз клетки.

белкам смерти (рецепторы смерти): TNFR1; DR3 (TRAMP, Apo-3, Wsl-1); DR-4 (TRAIL-R1); DR5 (TRAIL-R2).
Помимо перечисленных соединений, в клетках существует механизм негативной регуляции этого процесса — эндогенные ингибиторы К подавляющие активность К 3 и 9 и структурные гомологи проксимальных К 8 и 10. К последним относится клеточный протеин, известный как FLIP, который способен угнетать активацию К 8 и 10

5)образование активных форм кислорода; разобщение окислительного фосфорилирования протонофорными соединениями;
6)увеличение содержания Ca в цитоплазме;
7)воздействие церамида;
8)истощение митохондриального пула АТФ .

фактор апоптотической протеазы-1»). Предполагается, что трансформированный APAF-1 приобретает способность связывать цитохром c.

апоптосома

происходит олигомеризация 7 субъединиц трансформированного белка APAF-1 с участием цитохрома c и прокаспазы-9. Так образуется апоптосома, активирующая каспазу-9. Зрелая каспаза-9 связывает и активирует прокаспазу-3 с образованием эффекторной каспазы-3. Высвобождающийся из межмембранного пространства митохондрий флавопротеин AIF является эффектором апоптоза, действующим независимо от каспаз.

Апоптоз

как участник индуцированного стрессом апоптоза

клетки:

иллюстрирует результат незавершившегося или нарушенного апоптоза на стадии эмбриогенеза.

патологически измененных, мутировавших клеток (содержащих дефектные ДНК), ради сохранения целостности макроорганизма.
Как правило, борьба с дефектными клетками не ограничивается только запуском апоптоза, и протекает при активации реакций клеточного и гуморального иммунитета.
Проявлением недостаточности апоптоза служит неконтролируемое деление атипичных клеток, то есть образование и рост опухоли.
В то же время, усиленный апоптоз может приводить к раннему старению, развитию клеточной аплазии и дегенерации.
В настоящее время при разработке современных методов противоопухолевого лечения немало внимания уделяется процессам клеточной регуляции и индукции апоптоза.

Ю. Григорьев, Е. Н. Имянитов, К. П. Хансон // Медицинский академический журнал. — 2003. — Т. 3, № 3. — С. 3—11.
Владимирская Е. Б. Механизмы апоптотической смерти клеток / Е. Б. Владимирская // Гематология и транс- фузиология. — 2002. — Т. 47, № 2. — С. 35—40.
Залесский В. Н. Перспективы патогенетически обос- нованного применения модуляторов апоптоза в качестве нейро-, кардио-, гепато- и нефропротекторов (обзор лите- ратуры) / В. Н. Залесский, А. А. Фильченков // http://www. medved.kiev.ua/arhiv_mg/st_2001/01_4_16.htm
Робинсон М. В. Апоптоз клеток иммунной системы / М. В. Робинсон, В. А. Труфакин // Успехи современной биологии. — 1991. — Т. 3, вып. 2. — С. 246—259